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Pflanzenphysiologie (Subject) / Stoffwechsel und Biochemie (Lesson)

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• Grundbausteine von wichtigen Biomolekülen -Aminosäuren und Proteine-Zucker und hochmolekulare Kohlenhdyrate (Stärke, Zellulose usw)-Fettsäuren (Membranen), Öle, Fette
• Aminosäuren Organische Verbindungen mit einer Carboxyl und einer Aminogruppe. Es sind mehr als 200 AS bekannt, aber nur 20 sind proteinogen.Spiegelbildisomere = Enantiomere (L und D Form); proteinogene AS sind alle L-Formen. Nicht-proteinogene Aminosäuren kommen entweder nicht in Proteinen vor oder werden nicht durch Standard-Proteinbiosynthese gebildet. Können zB Produkte von posttranslationalen Modifikationen sein.
• Aufbau von Proteinen Durch Peptidbindungen stabiles Rückgrat.Freier N-Terminus und freier C-Terminus. Isoelektrischer Punkt: gleich viel positive wie negative Ladungen. Polare Gruppen ziehen Wasser an, unpolare stoßen Wasser ab, wie zB aliphatische und aromatische Gruppen.
• Proteom Gesamtheit der Proteine.3-D Elektrophorese: Isoelektrische Fokussierung: Proteingemisch wird auf Polyacrylgel mitpH-Gradienten aufgetragen und wandern bis zu ihrem isoelektrischen Punkt. Danach werden die Proteine nach ihrer molekularen Masse aufgetrennt, angefärbt und durch denMassenspektrometer geschickt.
• Primärstruktur Aminosäuresequenz in der linearen Polypeptidkette (durch DNA festgelegt).
• Sekundärstruktur Alpha-HelixBeta-FaltblattZufallsknäuel (random coil) Entsteht durch Bindungen von AS untereinander. Die einzige kovalente Bindung ist die Disulphidbindung. Alle anderen sind Nebenvalenzen. Beta-Faltblatt: Peptidketten liegen nebeneinander (Wasserstoffbrücken). Es gibt parallele und antiparallel BetaFaltblätter. Alpha-Helix: ist eine rechtsläufige Spirale. Das Rückgrat entsteht durch die Peptidbindungen.Die Seitenketten schauen nach außen. Wasserstoffbrücken zwischen jeweils jeder 4ten Peptidbindung. Zufallsknäuel: Zwischen Alpha-Helix und Beta-Faltblatt; Polypeptidkette ist dreh- undbiegbar.
• Tertiärstruktur Weitere Faltung und Knäuelung durch Disuphidbrücken von Cysteinresten. Sie wird durchdie Thiol-Disuphid Oxidoreduktasen katalysiert. Veränderung der Tertiärstruktur durch Hitze, Schwermetalle und andere Faktoren (Denaturierung von Proteinen)
• Quartärstruktur Zusammenlagerung von tertiärstrukturierten Untereinheiten (Protomeren). Beruht aufLagerung und Struktur der Untereinheiten: schwache (hydrophobe) Wechselwirkungen.
• Posttranslationale Modifikationen -Phosphorylierung durch Proteinkinasen-Veränderung der Proteinfaltung durch Chaperone-Sebstkatalytisches Herausschneiden von Inteinen und anschließendes Zusammenfügen von Exteinen-Markierung mit Ubiquitin-Glykosilierung-Acetylierung: durch Protein-Acyltransferasen-Methylierung: Methylgruppen an Arg und Lys, modulierte Funktion-Carbonylierung: Addition von CO, Marker für altersbedingte Krankheiten
• Funktion von Proteinen -Strukturproteine: Aufbau zelluläre Strukturen-Enzyme: steuern biochemische Prozesse-Motorische Proteine: Umwandlung chemische in mechanische Energie-Transportproteine: Carrier und Kanäle-Rezeptorproteine: Erkennen Botenstoffe, Weiterverarbeitung von Signalen-Speicherproteine
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• Michaelis-Menten-Gleichung V0= Vmax*S / Km+S umwandeln in doppelt reziproke Form: Lineweaver Burkso Vmax und Km genauer bestimmen Die Enzymaktivität hängt von der Substratkonzentration ab, von der Ionenkonzentrationenund der Konzentration der Kofaktoren.Die Enzymaktivität wird von der Substrathemmung, wie auch durch die kompetitiveHemmung reguliert. Ebenfalls spielt die allosterische Regulation zur Regulierung der Enzymaktivität eine Rolle.Der Effektor ähndert die Struktur und Affinität des Enzyms zum Substrat, bindet aber nicht am aktiven Zentrum. 
• Endosymbiontentheorie Prokaryoten durch Phagozytose aufgenommen aber nicht verdaut, sondern Endosymbiose eingegangen. So Eukaryoten entstanden. Durch diese Symbiose Selektionsvorteil:-Respiratorische Endosymbionten -> Mitochondrien-Cyanobakterien -> photosynthetische Prokaryoten -> Chloroplasten
• Ort der Photosynthese IM LICHT ChloroplastenAusnahmen sind Cyanobakterien und Bakterien. Ohne Licht während ihrer Entwicklung auch andere Funktionen. (Amyloplasten, Chromoplasten) linsenförmig4-10µm lang2 MembranenInnere Membran: sehr selektivIm Stroma Thylakoidsystem: auffälliges lamellenartiges Membransystem.abgeschlossene flache Bläschen: ThylakoideGrana- und Stromathylakoide (Grana=dicht und geldrollenartig gestapelt)Thylakoide aus 50% Lipide und 50% Proteine Chloroplasten beherbergen Enzyme für Co2-Reduktion, Glykolyse, Oxidation und Fettsäurebiosynthese.
• Empfängermoleküle Photosynthese Primärprozesse Empfängermoleküle = Pigmente in der Thylakoidmembran. Absorbieren Lichtquanten und leiten deren Energie einem photochemischen Reaktionszentrum weiter.Energie der Lichtquanten wird in Energie- und Reduktionsäquivalente umgewandelt:in ATP und NADPH + H+
• Pigmente der Photosynthese - Chlorophylle (grün)- Carotine (rot – gelb)- Xanthopylle (rot – gelb)- Phycobiline (blau und rot) Chlorophyll a: Algen, Cyanobakterien, höhere PflanzenChlorophyll b: höhere Pflanzen, manche AlgenChlorophyll c: manche AlgenBakteriochlorophyll: manche BakterienPhycocyanobilin und Phycoerythrobilin: Rotalgen und Cyanobakterien, kommen meist gemeinsam vor. Bei Rotalgen überwiegt Phycoerythrobilin und bei Cyanobakterien Phycocyanobilin. Einzelne Pigmente unterscheiden sich hinsichtlich der Wellenlänge des von ihnen absorbierten Lichtes. Sie haben unterschiedliche Absorptionsspektren.
• Chlorophylle Absorptionsspektrum im Bereich des blauen Lichtes: 400-500 nmund ein Absorptionspektrum im Breich des roten Lichtes: 600-700 nm Chlorophyll b absorbiert kurzwelliger, Chlorophyll a langwelligerim grünen Bereich kaum Licht absorbiert-> Grünlücke Chlorophylle sind Chelatkomplexe aus Porphyrinring.Mg befindet sich in der Mitte. Lange hydrophobe Seitenkette, die das Molekül in der Membran verankert.Chlorophylline sind Chlorophylle ohne Seitenketten und Phäophytin ist Chlorophyll ohne Mg.
• Chlorophyllsynthese -Umwandlung Glutaminsäure zu Aminolävulinsäure (ALA)-Kondensation von 2 ALA zu Phorphobilinogen (PBG)-Die Verbindung von 4 PBG führt zu Protoporphyrin-Das Magnesium wird eingefügt.-Es kommt zu einem lichtabhängigen Ringschluss von Ring E, dann zur Reduktion von Ring D-zuletzt wird Phytolrest angehängt Auch bei Wellenlängen, die von Chlorophyll nicht absorbiert werden, findet Photosynthese statt, weil Grünlücke von akzessorischen Pigmenten (Carotinoide und Xantophylle) unterbrückt wird.Akzessorische Pigmente in den Photosyntheseantennen leiten Licht in die Reaktionszentren weiter. Carotinoide= Xantophylle und Carotine
• Anregung des Chlorophylls durch Lichtabsorption Die Pigmente nehmen Lichtquanten auf (Energiezufuhr)Sie gehen vom Grundzustand in den angeregten Zustand über. Die angeregten Zustände sind instabil und neigen dazu in den Grundzustand überzugehen.Nur solche Lichtquanten, deren Energie der Energiedifferenz zwischen Grundzustand und den möglichen Anregungszuständen entspricht können aufgenommen werden. Chlorophyll a: 2 Anregungszustände, die der Anreicherungsenergie der blauen und roten Lichtquanten entsprechen. Zu instabil für die Photosynthese. Für photochemische Arbeit geeignet.Angereichertes Chlorophyll kann Energie in benachbartes Pigment abgeben => Energietransfer
• Lichtsammelantennen und Photosysteme, Reaktionszentren Strahlungsintensität: Dichte der auftretenden Quanten pro Zeiteinheit = QuantenflussdichtePPFD = photosynthetic photon flux densityBei niedriger PPFD ist es unwahrscheinlich, dass ein Reaktionszentrum direkt getroffen wird, folglich: Lichtsammelkomplex LHC (light harvesting complex) = Antennen Im äußeren Antennenbereich befinden sich im Photosystem 1 Carotinoide und wenig Chlorophyll bBei der Photosynthese 2 Xantophylle und relativ mehr Chlorophyll b
• Lichtsammelkomplex des Photosystem 2 Ein Trimer aus 3 Polypeptiden.4 Moleküle Chlorophyll a (hellgrün)4 Moleküle Chlorophyll b (dunkelgrün)und 2 Molekülen Lutein (orange) Chlorophyll b kurzwelliger als Chlorophyll a, Energietransfer an Chlorophyll aP680 ist das Fallpigment des Photosystem 2. Weitergabe von den Antennen zu P680 passiert fast verlustfrei.
• Reaktionszentrum Besonderheit von Fallpigmenten: ein energiereiches Elektron kann das Pigmentmolekül verlassen auf einen Akzeptor der photosynthetischen Elektronentransportkette übertragen werden.Es wird Bestandteil des Redoxsystems.Es kann durch Abgabe des Elektrons einen Akzeptor reduzieren. Wird dabei oxidiert, indem es in den ionisierten Zustand übergeht.Elektronendefizit wird durch Donator ausgeglichen. OEC und MSP Komplex.
• P680 Proteingebundenes Chlorophyll a Molekülpaar.Absorptionsmaximum liegt bei 680nm.Die eingefangenen Photonen werden also bei 680nm absorbiert. Die Elektronen wandern zu Phäophytin -> Plastochinon QA -> landen im Plastoquinonpool -> PSEin Elektronendefizit im P680 führt zur Oxidation und Spaltung von Wasser im Mn-Cluster.Die Elektronen werden vom Akzeptor Z aufgenommen = Tyrosinrest des D1.Z gibt Elektronen an das ionisierte P680 weiter, das damit reduziert wird.
• Elektronentransport der Lichtreaktion Beim Photosystem 1 ist das Fallpigment Chlorophyll P700.Die Absorption von Lichtenergie verwandelt PS in ein starkes Reduktionsmittel - geben Elektronen in einer Serien von Redoxreaktionen weiter. Chlorophyll P700 -> Elektronen auf Ferrodoxin -> dieses reduziert NADP+ zu NADPH + H+Es werden 2 Protonen und 2 Elektronen benötigt. Elektronen aus P700, Protonen aus Chloroplastenstroma. Defizit am P700 über PS2 ausgeglichen.
• Photophosphorylierung ..ist die an den lichtgetriebenen Elektronentransport gekoppelte ATP-Bindung. Qs haben negativeres Redoxpotenzial als ox P700 und können daher Elektronen auf diese übertragen.Weitere Redoxsysteme sind die Plastochinone: Cytochrom-b6-f-Komplex und Plastocyanin -> kann zwei Elektronen aufnehmenElektronentransport von Plastochinon zu P700 setzt Energie frei -> Erzeugung eines elektrochemischen Protonengradienten. Dann kommt es zur Phosphorylierung von ADP zu ATP.
• Cytochrome Proteine mit Tetrapyrolsystem mit Fe, kleine Unterschiede im Porphyrinring und dem Proteinanteil und dadurch verschiedene Redoxpotenziale.- Cytochtom-b559 im PS2- Cytochrom-b6- Cytochrom-f im Cytochrom-b6-f-Komplex
• OEC =Wasserspaltender Komplex4 Mn Atome im katalytischen Zentrum, das von MSP stabilisiert wird.Entzieht dem H des H2o Elektronen -> Zwischenakzeptor Z -> oxidiert P680
• F0/F1-ATPase (ATP-Synthase) =Molekularer MotorEin Multipeptidkomplex.H+ binden sich an die c-Untereinheiten, wodurch die Energie des Protonengradienten in mechanische Energie umgewandelt wird und F0 rotiert. Führt zu einer Konformationsänderung in F1.3 Moleküle ATP pro Umdrehung.Thylakoid-Innenraum säuert sich bei Belichtung an und das Stroma wird alkalisch.
• Sekundärprozesse: CO2-Assimilation Energie- und Reduktionsäquivalente aus Primärprozessen werden genutzt, um CO2 zu fixieren und Kohlenhydrate zu reduzieren. -Carboxylierung (calvin-zyklus)-Reduktion des fixierten Kohlenstoffes (calvin-zyklus)-Regeneration des Endrezeptors (calvin-zyklus)-Synthese der Endprodukte der CO2-Assimilation
• Calvin-Zyklus =Reduktiver Pentosephosphatweg C-Akzeptor: Ribulose-1,5-biphosphat (RubP) -> 3-Phospho-Glycerinsäure (3-PGS) -> Reduktion zum Triosephosphat -> -Kohlenstoffgerüste aus Zyklus ausgeschleust (Endprodukte)-oder zur Regeneration von RubP verwendet C wird mithilfe von Pentosephosphaten fixiert und reduziert-> Hexose 
• Zucker =Kohlenhydrate (Kohlenstoffhydrate) Nach Anzahl der C-Atome:TriosenTetrosenPentosenHexosenHeptosenoffene Kohlenstoffketten oder RingeAldosen oder KetosenSpiegelbildisomere (D oder L Form) Monosaccharide = EinfachzuckerDisaccharide = ZweifachzuckerOligosaccharide = <10 verknüpfte MonosaccharidePolysaccharide = >10 verknüpfte Monosaccharide (Stärke, Glykogen, Cellulose, Chitin)
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• Calvin-Zyklus Carboxylierung =Anknüpfen eines Co2 an das AkzeptormolekülCarboxylierung eines C5-Körpers -> instabiler C6-Körper Das erste stabile Produkt der Carboxylierung von C5-Körper ist  3-Phosphoglycerinsäure!Das carboxylierte Enzym ist RUBISCO = Ribulose-1,5-biphosphat-carboxylase-oxygenaseEine Besonderheit von RUBISCO ist,dass es im aktiven Zentrum auch O2 binden kann und somit wird RubP oxygeniert, wobei es zur 3-Phosphoglykolsäure wird -> Photorespiration
• 2 Arten der Carboxylierung 1) Bindung an großer UE: Aktivierung bzw Regulation2) Bindung am aktiven Zentrum: Substratumsetzung
• Produkt der Carboxylierung des Calvin-Zyklus und Art der Reaktion Reaktion ist endergon, dh.: ATP und NADPH+ H+ benötigtProdukt ist Glycerinaldehyd-3-Phosphat = phosphorylierte Form der Aldotriose. Aldotriosen sind Bausteine für die Regeneration des Co2-Rezeptors RubP.Komplexer zyklischer Prozess: 10 C3-Körper werden in 5 C6-Körper umgewandelt.
• Regeneration des Co2-Akzeptors (Calvin-Zyklus) Aldolasen: spalten Ketonzucker Dihydroxyaceton ab Transketolasen: Übertragen C2-Kohlenhydratrest auf Glycerinaldehyd-3-Phosphat c3-Körper: Dihydroxyacetonphosphat oder Glycerinaldehyd-3-phosphat Xylulose-5-Phosphat und Ribose-5-Phosphat wird zu Ribulose-5-Phosphat
• Carriersysteme in der Chloroplastenhülle Oxalacetat-Carrier: transportiert Oxalat, Malat, indirekter Transport von Reduktionsäquivalenten. Phosphat-Carrier: transportiert P in beide Richtungen: Antiport mit 3-PGS oder Triosephosphat -> Saccharosesynthese im Cytosol; indirekter Transport von Reduktionsäquivalenten und ATP.
• Saccharose =wichtigste Transportform von Zucker Die Chloroplastenmembran ist impermeabel für Saccharose
• Stärke Wenn mehr Zucker produziert wird, als abtransportiert werden kann, wird im Chloroplasten Stärke gebildet: 1-4α-D-Glucose-Polysaccharidkette = transitorische Stärke -Amylose: lineare Ketten mit helikaler Struktur, α-1,4-glykosidisch verknüpft -Amylopektrin: helikal, stark verzweigt, mit α-1,6-glykosidisch und α-1,4-glykosidischen Verknüpfungen.  
• Oxidativer Pentosephosphatweg -Oxidation der Glukose: durch NADP+spezifische H-übertragende Dehydrogenasen = Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase und 6-Phosphogluconat-Dehydrogenase -Decarboxylierung der C6-Verbindung: Decaboxylierung zu Ribulose-5-Phosphat -Regeneration von Hexose Die Ausgangsverbindung ist Glucose-6-Phosphat.Funktion ist Zerlegung des Kohlenstoffskeletts der Glucose in CO2-Moleküle und Wasserstoff wird auf NADP übertragen und somit NADPH + H+ produziert.Ist der Lieferant für NADPH + H+-verbrauchende Systeme, wenn keine Photosynthese stattfindet.zB Synthese von FS, Terpenoiden etc.
• Schlüsselenzyme des reduktiven und oxidativen Pentosephosphatwegs Oxidativer Weg: Sedoheptulose-7-phosphat + Glycerinaldehyd-4-phosphat  Erythrose-4- phosphat und Fructose-6-phosphat.
• Regeneration von Glucose-6-Phosphat Glucose-6-Phosphat wird durch Isomerase zu Fructose-6-Phosphat

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