Zellbiologie (Subject) / Translation (Lesson)

Biologie Bascis und Vorlesung

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• Kern-Cytoplasmatransport der mRNA aktiver Transport durch Kernporenkomplexe ins Cytoplasma mit Hilfe von mRNA-bindenden Proteinen
• Kernporenkomplexe ∅ 40 nm , Nuklearer Korb, Nukleoporine, Zytoplasmatischer Ring, Cytoplasmafilamente
• tRNA transportiert Aminosäuren aus dem Zytoplasma zu den Ribosomen Struktur: 2-dimensional wie Kleeblatt, 3-dimensional eher L-förmig für jede der 20 Aminosäuren gibt es min. 1 tRNA (in eukaryotischen Zellen sind 50 unterschiedliche tRNAs bekannt) bei der Prozessierung erhält jede tRNA am 3'-Ende eine 5'-CCA-3'-Sequenz, die als Bindungsstelle für die jeweiligen Aminosäuren dient, gegenüber liegt Anticodon, links D-Schleife, rechts T-Schleife: bei Translation treffen mRNA und tRNA-Moleküle an den Ribosomen aufeinander, wobei sich komplementäre Codons der mRNA und Anticodons der tRNA zusammenlagern, die Aminosäure der tRNA wird dann in das wachsende Polypeptid eingebaut Seitenblätter dienen zu Anlagerung an das Ribosom bzw. zur Erkennung an der Aminoacyl-tRNA-Synthease 
• Aminoacyl-tRNA-Synthease Enzym, das für dei Beladung der tRNA mit Aminosäuren zuständig ist: dabei wird unter ATP-Verbrauch eine freie Aminosäure aus dem Zytoplasma an eine passende tRNA gebunden
• Ribosom Ribonukleoproteine (aus rRNA und Proteinen gebildet): Proteine im Zytoplasma werden im Zellkern mit rRNA zu den fertigen Untereinheiten zusammengebaut
• Initiation der Translation Übersetzung der mRNA beginnt mit Startcodon AUG, Nukleotidkette ist jedoch in Richtung des 5'-Endes noch etwas verlängert (hier bindet die kleine ribosomale Untereinheit an eine spezifische Nukleotidsequezn, auf die unmittelbar in Richtung 3'-Ende (stromabwärts) das Startcodon folgt) mit Methionin beladene Initiations-tRNA lagert sich mit richtigem Anticodon an Startcodon an große Ribosomale Untereinheit assoziiert mit der kleinen: es entsteht ein funktionsfähiges Ribosom, bei dem sich die Initiations-tRNA an der P-Stelle befindet: einige Proteine (Initiationsfaktoren) bringen die Bausteine zusammen
• Elongationsfaktoren Enzyme, die an der Peptidsynthese beteiligt sind: z.B. Aminoacyl-tRNA-Synthetase (belädt tRNA mit bestimmter Aminosäure) Peptidyltransferase (katalysiert Verknüpfung der Aminosäure der tRNA mit der restlichen Peptidkette)
• Elongation, Translation Zur Verknüpfung von 2 Aminosäuren zu einem Peptid, benötigt Ribosom 2 Bindungsstellen  (P-Stelle (Peptidyl-tRNA-Bindungsstelle) und A-Stelle (Aminoacyl-tRNA-Bindungsstelle)), diese sind in der großen Untereinheit lokalisiert: bis auf Initations-tRNA binden alle weiteren tRNAs zuerst an der A-Stelle Codon-Erkennung: tRNA wird unter der energiefreisetzenden Hydrolyse eines GTP-Moleküls mit dem Anticodon an der freien A-Stelle (hier befindet sich ein freies Triplett der mRNA) positioniert (dieser Vorgang wird von der Aminoacyl-tRNA-Synthease katalysiert), zwischen den Nukleinbasen der mRNA und der tRNA bilden sich Wasserstoffbrücken aus, die die beiden Moleküle fest miteinander assoziieren Bildung der Peptidbindung: Verknüpfung der Aminosäure der tRNA mit der restlichen Peptidkette wird durch das Enzym Peptidyltransferase katalysiert (ist in der großen Untereinheit des Ribosoms lokalisiert), die Aminosäure der an der P-Stelle befindlichen tRNA wird nun auf die tRNA an der A-Stelle übertragen: es erfolgt eine Translokation Translokation: 1. unbeladene tRNA an der P-Stelle verlässt das Ribosom, 2. Peptidyl-tRNA an der A-Stelle wechselt in die P-Stellung, 3. mRNA und Ribosom verschieben sich gegeneinander um 3 Nukleotide (Ribosom wandert downstream 5' - 3'), somit ist A-Stelle wieder frei und an ihr liegt das nächste Codon vor
• Termination, Translation Translation wird am Stoppcodon (UAA, UGA, UAG) beendet, für diese Codons gibt es keine tRNA mit passendem Anticodon, statt dessen erkennt ein Release-Faktor das Nukleotidtriplett und bindet daran: diese veranlasst Peptidyltransferase die Bindung zwischen Polypeptid und tRNA zu hydrolysieren: das Protein wird freigesetzt, Ribosom dissoziiert anschließend in seine Untereinheiten
• Polysom Aufreihung vieler Ribosomen an einem mRNA-Strang ein mRNA-Strang wird mehrmals gleichzeitig translatiert, dies steigert die Proteinbiosyntheserate: sobald ein Ribosom die Initiationsregion passiert hat, bindet ein weiteres an die Startfrequenz und die Synthese beginnt von neuem
• Modifikation der Polypeptide nach Translation bevor sie ihre Aufgaben als Proteine erfüllen können, ist bei den meisten Polypeptiden eine Modifizierung nötig: typische Modifizierungen: - Entfernung der ersten Aminosäure(n), sodass nicht jedes Protein mit Mehtionin beginnt - Spaltung des Polypeptids, dessen Spaltprodukt erst das aktive Enzym ist (Proinsulin → Insulin) - Disulfidbrücken entstehen durch Oxidation der Reste von Cystein, sie haben für Tertiärstruktur und Quartärstruktur von Proteinen große Bedeutung (dreidimensionale Faltung des Proteins erfolgt bereits während der Kettenverlängerung)
• Translation bei Prokaryoten und Mitochondrien Unterschied liegt in Lokalisation und Zeitpunkt der Translation: bei Prokaryoten (kein Zellkern!) lagern sich noch während der Transkription Ribosomen an den enstehenden mRNA-Strang an und beginnen mit der Translation (da Prokaryoten-DNA nicht aus Introns und Extrons aufgebaut ist, findet eine Prozessierung nicht statt!) ähnlich bei Mitochondrien
• TATA-Box Initiationsregion für DNA-Transkription für mRNA mithilfe von RNA-Polymerase II: enthält besonders große Anteile von Thymin und Adenin
• Antibiotika bei der bakteriellen Proteinbiosynthese Viele effektive Antibiotika inhibieren die bakterielle Proteinsynthese in dem sei funktionelle Bereiche des Ribosoms binden.
• Faltung von Proteinen hierbei liegen die hydrophoben Regionen im Innern des Proteins, während die hydrophilen außen liegen: so kann das Protein mit Wasser binden
• Chaperone Proteine, die neu synthetisierten Proteinen "helfen" sich korrekt zu falten. Sie können auch unter Verbrauch von ATP falsch gefaltete Proteine "richtig" umfalten. Bsp: hsp60

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