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Biochemie für Mediziner (Subject) / Aminosäuren (Lesson)

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• Alle α- L- Aminosäuren sind? Proteinogene Aminosäuren 
• Welche Form von Enzymen produziert der Körper nur? L-Enzyme 
• Die einzige achirale Aminosäuren IST? Glycin
• Einteilung der 20 Aminosäuren ? aliphatisch schwefelhaltig aromatisch neutral sauer basisch Imunosäuren Prolin
• aliphatisch GlycinAlaninValin*Leucin*Isoleucin* sie tragen nur eine Kohlenstoffseitenkette und sind unpolar essenziell sind* 3
• schwefelhaltige CysteinMethionin unpolarCystein ist sehr wichtig, weil sie eine freie SH Gruppe und mit einem zweiten Cystein Disulfidbrücken ausbildet
• aromatisch Phenylalanin (unpolar)Tyrosin          (schwach polar)Tryptophan    (schwach polar)besitzen einen aromatischen Ring
• neutral Serin (Hydroxylgruppen)Threonin (Hydroxylgruppen) Asparagin (Carbonsäureamidgruppen)Glutamin   (Caronsäureamidgruppen)
• sauer AspartatGlutamat sehr polar und besitzen in ihren Seitenketten Carboxylgruppen bei physiologischen ph Werten dissoziert ist
• basisch HistidinLysinArginin sind die polarsten und liegen physiologisch protoniert (NH3+) vor
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• Iminosäure Polin Prolin eigentlich keine Aminosäure sondern IminosäureAlpha C Atom und Seitenkette bilden einen fünring
• Isoelektrische Punkt bei Aminosäuren Jede Aminosäuren besitzt nur einen isoelektrischen Punkt  teilweise Falle im Physikum: versuchen einen zweiten isoelektrischen Punkt anzudichten
• Welche aminosäuren hat den ähnlichsten IP ? Vorteil? Histidin (7,6) kann sowohl Protonen aufnehmen auch als abgeben ohne das sich der pH wert verändern muss
• Wodurch wird der IP von Peptiden bestimmt? Durch den pK Wert der Aminosäure-Seitenketten
• Besonderheit von Zwitterionen? Sowohl positiv als auch negativ
• pK von 1,7 bis 2,5 unter physiologischen Bedingungen liegen Aminosäuren wie vor? Deprotoniert (COO-)
• pK Werte der Aminosäuren zwischen 8,8 und 10,5 liegen wie vor? Protroniert (NH3+)
• Ampholyt bezeichnet? Protonen aufnehmen oder abgeben  Gruppe: carboxygruppe und aminogruppe
• Wozu benötigt der Körper Aminosäuren? 5 wichtige Funktionen:1.Energiegewinnung2.Überschuss dient als Energiereserven (Fettdepots)3.aus Ihnen kann in der Gluconeogenese Glucose gebildet werden4.Synthese von Enzymen in der Translation werden A. benötigt5.dienen dem Aufbau Körpereigenen Proteinen
• Welche Arten von A. werden verstoffwechselt und wie unterscheiden sie sich? Körper kann nur L Aminosäuren verstoffwechseln. Für D-Aminos. fehlen passende Enzyme.L-Form Aminogruppe linksD-Form Aminogruppe rechts
• Isoelektrischer Punkt? Berechnung? ist der pH Wert an dem eine Aminosäure genauso viele positive wie negative Ladungen besitzt. Formel: pks1+pks2/2Jede A. hat nur einen IP
• Welche Aminosäure ist Archial und wer besitzt ein Chiralitätszentrum, wer zwei? archial= GlycinAlle A. besitzen mindestens 1 ChiralitätszentrumThreonin und Isoleucin besitzen 2 Chiralitätszentren
• Was sind essenzielle Aminosäuren? Aufzählen vom Körper nicht selbst herstellbar (8)Müssen mit der Nahrung aufgenommen werdenPhenylalanin; Isoleucin; Tryptophan; Methionin, Leucin; Valin; Lysin; Threonin
• Thiolgruppen haben 3 wichtige Aufgaben: Bildung eines RedoxsystemsStabilisierung der ProteinkonformationBildung von Thioester
• Wofür dienen Imidazolgruppen? Liganden für Metall-Ionenz.B. Hämoglobin
• Wobei ist PALP beteiligt? Transaminierung (Bildung von Aminosäuren)Decarboxylierung (Bildung von biogenen Aminen)eliminierende Desaminierungδ-Aminolävulinsäure-Synthese (Hämsynthese)
• Wovon leitet sich PALP ab und welche Zustandsformen gibt es? leitet sich von Vit. B6 abPyridoxol (Alkohol)Pyridoxamin (Amin)Pyridoxal (Aldehyd)
• Carboxylierung und Decarboxylierung sind Vitamine beteiligt?! Vitamine sind als Coenzyme beteiligtCarboxylierung BiotinDecarboxylierung Pyridoxalphosphat
• Verstoffwechslung von Aminosäuren erfolgt über? Desaminierung-oxidativ-eliminierendTransaminierungDecarboxylierung
• Desaminierung Ob eine A. oxidativ oder eliminierend desaminiert wird, hängt von der A. ab
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• oxidative Desaminierung A. wird zunächst dehydriert (oxidiert), freiwerdene Wasserstoff geht auf NAD+ oder NADP+ über Zwischenprodukt ist eine Iminosäure (Stickstoff zweimal am Kohlenstoff gebunden ist)Unter Einlagerung von H2O (Hydrolyse) wird dann die Iminogruppe abgetrenntEs entsteht eine α-Ketosäure und Amoniak. OXIDATION HYDROLYSE
• oxidative Desaminierung von Glutamat? durch GLDH (Glutamat-Dehydrogenase-Reaktion)Entstandene α-Ketoglutarat ist Reaktionspartner der Transaminierung, bei der erneut Glutamat enstehtals Coenzym der GLDH Reaktion wird NAD+ benötigtp.s.GLDH ist in hoher Konzentration in der Mitochondrienmembran der Leber lokalisiertLeberschädigung = erhöht im Blutplasma nachweisbar 
• Eliminierend desaminiert werden? Glycin,Methionin, Cystein schwefelhaltigenSerin und Threonin neutralen
• Transaminierung reversieble Übertragung der Aminogruppe von Aminosäure A auf Aminosäure BBei dieser Reaktion entsteht eine Ketosäure A und eine neue Aminosäure BSo kann der Körper nichtessenzielle Aminosäuren aufbauen Coenzym:PALP
• Zwei wichtigsten Transaminierungen sind? Glutamat Pyruvat Transaminase Reaktion =GPT (ALT)Glutamat Oxalacetat Transaminase Reaktion =GOT (AST)
• biogene Amine entstehen? PALP abhängige Dcarboxylierung
• Welche Aminosäure ist besonders häufig an Transaminierung beteiligt? Glutamat
• Aus welcher Aminosäure wird das Hormon Serotonin synthetisiert? Tryptophan
• Aspartat ist an der Synthese beteiligt von? AdenylosuccinatDihydroorotatIMPArgininosuccinat
• Zystinurie (klinisch) Transport von basischen A. im Darm und im proxmialen Nierentubulus gestört. Autosomalrezessiv verebt. Betroffen von Transportstörung: Lysin, Arginin, Ornithrin Cystin. vermehrt mit dem Urin ausgeschieden.Bedeutend ist die geringe Löslichkeit von Cystin = Nephrolitiasis (Nierensteine) Viel trinken als Therapie
• Unterschied zwischen Peptid und Protein? länge der Seitenketten
• Unterschied zwischen Peptid und Protein? länge der Aminosäureketten
• Unterschied zwischen Peptid und Protein? länge der Aminosäureketten2 A. Dipeptid10 A.= Oligopeptid100 A= Proteine
• Zusammengesetzte Proteine und ihre posthetischen Gruppen: Klasse                 posthetische Gruppe             BeispielGlykoproteine       Kohlenhydrate                          ImmunglobulineHämproteine        Häm                                          HämoglobinMetalloproteine    Metalle                                      FerritinFlavoproteine       Flavinucleotid                           Succinat DH
• Bildung eines biogenen Amin Durch PALP-abhängige Decarboxylierung wird die α-Carboxylgruppe der A. unter Bildung von Co2 abgetrennt. Produkt = biogene AminInaktivierung der Amine erfolgt analog zur oxidativen desaminierung durch Monoaminooxidasen oder Dioxidasen (2 Aminogruppen)Pein Imin das durch Hydrolyse zum Aldehyd und Ammoniak umgewandelt wurde
• Produkte der Aminosäureabbaus glucoplastischketoplastischgluco-ketoplastisch
• Abbau von glucoplastischen Aminosäuren entstehen Produkte, aus denen Glucose aufgebaut Weden kann: Um welche Substrate handelt es sich? PyruvatSuccinyl CoAα-KetoglutaratOxalacetat
• Ketoplastische Aminosäuren Tabelle. Abbauprodukt? neutral: Leucin      >   Acetyl CoA; Acetoacetatbasisch: Lysin      >   Acetyl CoA beide rein KetogenAcetat CoA für Citratzyklus eingeschleust und verstoffwechseltoderdient zur Synthese von Fettsäuren und Ketonkörper
• gluco-ketoplastisch beim Abbau entstehen sowohl Produkte für die Gluconeugenese und Synthese für Ketonkörper TryptophanPhenylalaninTyrosinIsoleucin
• Phenylalanin Hydroxylieren (OH Gruppe abhängen) Tyrosin

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