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BC (Subject) / BC, 3. Semester (Lesson)
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- Besonderheit allosterische Enzyme Haben mehrere aktive Zentren, folgen nicht der Michaelis-Menten-Kinetik, haben die Eigenschaft der Kooperativität, liegen in T- (keine Substrataffinität → Erhöhung der Konzentration der T-Form bewirkt Inhibition) und R-Form (hohe Substrataffinität, katalytisch aktiv) vor. Erhöhung der Konzentration der R-Form bewirkt Aktivierung der allosterischen Enzyme. R und T-Form liegen generell im GG vor.Wenn ein Substrat gebunden wird, erhöht das die Konzentration der R-Form.
- Natriumkanal Ist eine einzelne Polypeptidkette mit 4 sich wiederholenden Einheiten (I-IV).
- Alkalikationen freie Enthalpie ..der Hydratation nimmt von Li+ über Na+, K+, Rb+ Cs+ zu (ebenso der Ionenradius). Ist aber bei allen negativ.
- Merksatz für Alkalikationen Heiße Liebe Nachts kann Räuber beim Cusehen freun
- Primärereignis beim Sehvorgang? Isomerisierung des 11-cis-Isomers der Schiffbase des Retinals zur all-trans- Form.
- Visuelle Signaltransduktion Rhodopsin wird lichtinduziert aktiviert. Das führt zur Hydrolyse von cGMP. Dadurch werden Ionenkanäle geschlossen und dadurch entsteht ein Aktionspotenzial.
- Woraus besteht ein Muskel? Muskel → Faserbündel mit Zellkernen → eine Muskelfaser mit A-Bande und I-Bande und Z-Membran → kleinere Einheit Myofibrille
- Myofibrille Sarkomer – mit Actinfilamenten (dünn). Dicke Filamente aus Myosin wechseln in der Mitte des Sarkomers die Polarität sind zwischen Z-Linien aufgespannt.
- Muskelarbeit Myosinköpfchen bindet am Actin. Nur wenn ATP vorhanden ist hört es auf sich ans Actin zu binden. Es bindet am Actinmolekül daneben. ADP-Pi ist gebunden. Wenn das Pi weggeht, wird das Actinfilament verschoben. ADP geht weg und wir sind im Anfangsstadium.
- Steuerung der Skelettmuskelkontraktion durch ... ..troponin und Tropomyosin: Nur wenn Ca2+ vorhanden ist, verdeckt das Tropomyosin nicht die Myosinbindungsstellen und das Mysinköpfchen kann binden.
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- Nenne die 5 Immunglobulin-Isotypen und ihre Form IgG, y-Form, gamma-Kette IgA, Dimer, alpha-Kette, mit Polypeptidkette IgM, Pentamer,Mikrokette, mit Polypeptidkette IgD, y-Form, delta-Kette IgE, y-form, epsilon-Kette Alle haben eine leichte Kette, die mit der jeweiligen schweren Kette kombiniert ist. Alle haben Disulfidbrücken.
- Hypervariabilität Antigene binden an den Variablen bereichen.
- Was ist ein Antikörper? IgG, IgM, IgA usw. (das sind Proteine)
- Wo werden Antikörper produziert? In Lymphozyten (B-Zellen und T-Zellen)
- Was ist ein Antigen? Polysaccharide oder Proteine, die zB. in Bakterienmembran vorhanden sind. Meist sind es die Epitope im Antigen, die die Antigenwirkung auslösen.
- Wie binden Epitope und Immunglobuline? Wasserstoffbrückenbindungen
- Wo entstehen B-Zellen? Knochenmark
- Wie werden B-Zellen aktiviert? Durch Kontakt mit dem Epitop des Antigens. Sie vermehren sich dann durch klonale Selektion
- Unterschiede zwischen Rezeptoren der B-Zellen und der T-Zellen B-Zellen haben Antikörper (zB. IgG) als Rezeptor. T-Zellen haben Proteine als Rezeptoren.
- Unterschiede zwischen Rezeptoren der cytotoxischer T-Zelle und T-Gedächtniszelle Körperfremde Peptide werden von cytotoxischen T-Zellen mit Hilfe des Corezeptors CD8 erkannt. CD8 erkennt MHC-Klasse-I-Proteine. T-Helferzellen erkennen MHC-Klasse-II-Proteine mit Hilfe des Corezeptors CD4.
- Wo bilden sich T-Zellen? Thymusdrüse
- Aktivierung der T-Zellen durch? Antigenkontakt mit Antigenen die von Körperzellen repräsentiert werden
- Welche Zellen bekämpfen T-Zellen? Von Viren infizierte Körperzellen, Tumorzellen
- Welche Zellen bekämpfen B-Zellen? Viren und Bakterien in den Körperflüssigkeiten außerhalb der Körperzellen
- Aktivierung der B-Zelle Durch Cytokine der T-Helferzelle
- Vermehrung der T-Zellen und Spezifizieurng zu t-Gedächtniszellen u. a. durch Cytokine der T-Helferzellen.
- Wann liegen Aminosäuren als Kationen vor? In saurer Lösung (pH-Wert 1) → NH3+ und COOH
- Wann liegen Aminosäuren als Anionen vor? Wann liegen Aminosäuren als Anionen vor?
- Nenne Aminosäuren mit unpolarem Rest Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleuzin, Phenylalalin, Prolin
- Aminosäuren mit polarem Rest Tryptophan Tyrosin, Serin, Threonin, Cystein, Methionin, Asparagin, Glutamin
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- Nenne saure Aminosäuren Asparaginsäure, Glutaminsäure
- Nenne basische Aminosäuren Lysin, Histidin, Arginin
- Größte und seltenste Aminosäure Tryptophan
- Wie werden die Proteine gebildet? Peptidbindung zwischen den Aminosäuren
- Träger der genetischen Information? Chromosomen → in den Chromosomen die Nucleinsäure DNA
- Transformation von Pneumokokken 1928 Griffith injizierte diese Erreger von Lungenentzündung. Es gibt verschiedene Stämme. R-Stamm ist nicht krankmachend, S-Stamm ist krankmachend. Der durch Hitze abgetötete S-Stamm machte dennoch nicht krank nach injizierung in Mäuse. Wurde der abgetötete S-Stamm mit dem R-Stamm zusammen injiziert, so machte das die Mäuse trotzdem krank. Also muss die krankmachende Eigenschaft von den unschädlich gemachtem S-Stamm auf den R-Stamm übertragen wurden sein.
- DNA ist das transformierende Prinzip 1944 Avery isolierte die Nukelinsäure DNA und die Proteine voneinander und machte das Experiment einmal mit DNA und den unschädlichen R-Stamm zusammen und einmal mit Proteinen und dem R-Stamm. Nur die Probe mit der DNA war tödlich.
- Was ist ein Nucleotid? Die Grundeinheit der beiden Nucleinsäuren DNA und RNA, die sich beide im Zellkern befinden. Ein Nucleotid besteht aus einem Zuckerrest, einer stickstoffhaltigen organischen Base und einem Phosphatrest.
- Wie sieht die DNA aus? Doppelhelixmodell: DNA liegt als Doppelstrang aus zwei langen fadenförmigen Molekülen vor, die um eine gemeinsame Lägsachse geschraubt sind. Jeder Einzelstrang besteht aus einer Kette von Nucleotiden mit regelmäßig abwechselnden Zucker-Phosphat-Verbindungen. Die Verbindung der Stränge erfolgt durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen gegenüberliegenden Basen (Guanin und Cytosin haben 3; Adenin und Thymin 2). Basenfolge des einen Stranges ist komplementär zur Basenfolge des anderen Stranges.
- Mit was endet der Leitstrang? Mit was der Folgestrang? Mit einem Phosphatrest am C5-Atom der endständigen Desoxyribose. (5`-Ende). Der Folgestrang hat am C3-Atom der endständigen Desoxyribose eine fjreie OH-Gruppe (3`-Ende).
- Was ist eine semikonservative Replikation? Die DNA-Sequenz der Ein-Chromatid-Chromosomen einer Zelle wird identsich verdoppelt. Die Einzelstränge werden getrennt und es lagern sich wieder jeweils DNA-Nucleotide mit komplementären Basenpaaren an. Es entstehen zwei identische Doppelstränge. Im neuen Doppelstrang besteht je ein Einzelstrang aus der elterlichen DNA und einer aus der neusynthetisierten Tochter-DNA.
- Nachweis semikonservative Replikation Cäsiumchlorid-dichtegradienten-Zentrifugation
- Was ist ein Nucleosom? Ein Nucleosom besteht aus einem Histon (Protein, das im Zellkern von Eukaryoten vorkommt) und einem darum gewickelten DNA-Doppelstrang. Ein Nucleosom ist Bestandteil einer Chromatinfaser, die schleifenförmig ist. Sie bilden das Metaphase-Chromosom (Zellkern ist bereits zerfallen). Die Metaphase ist die zweite Phase der Mitose nach der Prophase.
- Was ist die Mitose? Kernteilung
- Was ist ein Chromatin? IN der ersten Phase der Mitose (Prophase) entstehen diese. Prophase: Chromosomen liegen fädig, verknäult als Chromatin vor (zwei-Chromatiden-Chromosomen)
- RNA-Polymerase RNA-Polymerase ist eine Primase. Primase ist ein Enzym, das katalysiert jeweils die Synthese eines kurzen komplementären RNA-Stückes (RNA-Primer).
- Was ist Helicase? Das Enzym, das an (dem einen bei Prokaryoten) mehreren Startpunkt/en gleichzeitig bei Eukaryoten der Replikation die doppelhelix in Einzelstränge entwindet
- RNA Primer Ist ein durch Primase neusynthetisiertes RNA-Stück, das am Einzelstrang entsteht dient als Startmolekül für die DNA-Polymerase III, die komplementäre DNA-Stränge aus Nucleotiden dran synthetisiert.
- Von wo nach wo arbeitet die DNA-Polymerase III am Leitstrang? Von 3`zu 5` (gesehen vom Mutterstrang)
- Von wo nach wo arbeitet die DNA-Polymerase III am Folgestrang? 3`-> 5` /gesehen vom Mutterstrang)