Biochemie (Subject) / Einführung Biochemie (Hahn, Bredehorst) (Lesson)

62-008.1/Einf. BC WiSe 13/14

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• Welche Amine und Aminosäuren sind sauer? Aspartat, Glutamat, Asparagin, Glutamin
• Nennen Sie 4 nicht-kovalente Wechselwirkungen! Wasserstoffbrückenbindungen Ionische Wechselwirkungen Van-Der-Waals-WW Hydrophobe Wechselwirkungen
• Welche Aminosäuren bilden bevorzugt eine alpha-Helix? Glutamat, Methionin, Alanin
• Welche Aminosäuren bilden bevorzugt eine beta-Faltblattstruktur? Isoleucin, Valin
• Welche Aminosäuren bildet hauptsächlich beta-Schleifen? Prolin, Glycin, Asparagin
• Erklären Sie die Denaturierung von nativer Ribonuclease A (RNase A)! Die sekundäre Struktur von RNase A kommt durch Disulfidgruppen zustande, die bei Anwesenheit von Harnstoff und beta-Mercaptoethanol zu Sulfhydrylgruppen (R-SH) reduziert werden. Die sekundäre Struktur geht dadurch verloren.
• Welche Faltungsmotive kennen Sie? Supersekundärstrukturen, Molten Globules, Domänen
• Erläutern Sie die Thermodynamik der Proteinfaltung! Freier Enthalpie-Trichter: - Anfang der Helixbildung und Kollaps: Hohe Konfigurationsentropie und dementsprechend hohe freie Enthalpie. - Je höher der Anteil an nativen Gruppen und somit der strukturelle Teil, desto niedriger wird sowohl die Entropie, als auch die freie Enthalpie - Dabei kann es zu verschiedenen, semi-stabilen Zwischenstufen kommen = molten globules - Ist das gesamte Protein in der nativen Struktur vorhanden, ist dies gleichbedeutend mit der niedrigsten freien Enthalpie und Entropie.
• Wozu dienen Chaperone? Chaperone oder Hitzeschockproteine sorgen in der Zelle (u.a. bei extremen Temperaturen oder chemischem Stress) für - die korrekte Faltung neu gebildeter Proteine, indem sie eine vorzeitige Faltung verhindern - den Transport in andere subzelluläre Kompartimente, da Proteine im gefalteten Zustand die Membran nicht passieren können - und die Assemblierung von Proteinuntereinheiten. Häufig assemblieren die Untereinheiten eines Proteins, bevor die endgültige Faltung der Untereinheiten abgeschlossen ist. Sie verhindern zudem eine vorzeitige Aggregation von Proteinen.
• Beschreiben Sie die zentrale Struktur der Häm-Gruppe! Zentralion: Fe(II) quadratisch-bipyramidal koordiniert durch 4 N-Atome (quadratische Ebene) und in der z-Achse durch eine Histidin-Seitenkette (Histidin F8) und einem Sauerstoffmolekül.
• Welche Auswirkungen hat das Eisen(II)-Ion in der Häm-Gruppe? Durch die Oxidationsstufe (+II) bindet die Hämgruppe an der 6. Koordinationsstelle entweder nichts (Desoxymyoglobin) oder ein Sauerstoffmolekül (Oxymyoglobin).
• Erläutern Sie die Auswirkungen der distalen Histidin-Seitenkette (E7) auf die CO-Affinität der Häm-Gruppe. Da durch die Histidin-Seitenkette CO nur gewinkelt an das zentrale Fe-Ion koordinieren kann, sinkt die CO-Affinität der Häm-Gruppe enorm (vom 25000-fachen von O_2 auf das 200-fache von O_2)
• Erläutern Sie den Mechanismus der Kooperativität von Hämoglobin bei der Bindung von Sauerstoff. Das Eisenion zieht die proximale His-Seitenkette beim Eintritt in die Porphyrinebene mit sich und bindet das Sauerstoffmolekül kooperativ. Dadurch weist die proximale His-Seitenkette (fast) einen rechten Winkel zur Porphyrinebene auf (vorher < 90°).
• Was sagt das Briefmarken-Modell aus? Bei der Bindung von Sauerstoff und dem damit verbundenen Übergang vom T- in den R-Zustand der Häm-Gruppe müssen für die erste Koordination von Sauerstoff zwei Salzbrücken, für die zweite und dritte Koordination eine Salzbrücke und für die vierte Koordination keine Brücke gespalten werden. Die Koordination wird damit mit zunehmender Sättigung des Hämoglobins erleichtert.
• Welche Auswirkung hat BPG (Bisphosphoglycerat) auf Hämoglobin? BPS dient als Stabilisätor der T-Konfiguration des Hämoglobins und senkt dadaurch die Sauerstoff-Affinität.
• Welchen Effekt hat eine Senkung des pH-Wertes auf die Sauerstoff-Affinität von Hämoglobin? Die Sauerstoff-Aff. von Hämoglobin sinkt. (O2 wird frei)
• Fassen Sie (qualitativ) den Bohr-Effekt zusammen! In der Lunge: Ein Proton (H+) und CO2 wird vom Hämoglobin getrennt und O2 angeheftet. In stoffwechselaktivem Gewebe: umgekehrter Prozess
• Welche Unterteilung bzgl. der Struktur wird bei Faserproteinen vorgenommen? alpha-Helix (durch Disulfidgruppen vernetzt) beta-Konfiguration Kollagen-Dreifachhelix
• Welche Eigenschaft weisen die innen liegenden Reste einer alpha-Keratinsuperhelix auf? sie sind unpolar
• Nennen Sie die höheren Ordnungen von alpha-Keratin! Dimer, Protofilament, Mikrofibrille
• Beschreiben Sie die beta-Struktur von Seidenfibronin! Seidenfibronin besteht alternierend aus (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-)n Glycin liegt dabei auf einer Seite der Aminosäure und Serin/Alanin auf der anderen. Dadurch können sich die Glycin-Reste jeweils effektiv in die jeweiligen Zwischenräume schieben und umgekehrt. So bildet sich eine beta-Faltblattstruktur aus (siehe Foliensatz "Faser_Membranproteine" Folie 77).
• Geben Sie für die Kollagenhelix die Anzahl der Aminosäuren pro Windung, sowie die Ganghöhe pro Windung an. (Angaben für eine Aminosäure - nicht für die gesamte Helix) 3 Aminosäuren/Windung Ganghöhe: 0,94 nm/Windung
• Wie unterscheiden sich integrale und periphere Membranproteine? Integrale Membranproteine wechselwirken stark mit dem Kohlenwasserstoffbereich einer Doppellipidschicht. Die meisten verlaufen durch die komplette Membran Periphere Membranproteine wechselwirken mit der Oberfläche von Doppelschichten. Meist wechselwirken sie mit den polaren Kopfgruppen der Lipide.
• Wie funktioniert der Glukosetransporter 1? Der Glukosetransporter 1 (GluT1) besteht aus 5-6 aneinander liegenden a-Helices, die einen amphipatischen Charakter aufweisen (also auf der einen Seite unpolare Reste und auf der anderen Seite geladene oder polare Reste haben). Diese ordnen sich pentagonal oder hexagonal und mit den polaren/geladenen Resten in der Mitte an, sodass ein Kanal entsteht. Durch diesen polaren Kanal kann Glukose durch Ausbildung von Wasserstoffbrückenbindungen diffundieren.
• Nennen Sie 3 Energiequellen für den aktiven Membrantransport! Cotransport ATP Licht
• Nennen Sie 3 Arten von Kanalproteinen! - spannungsabhängige - Liganden-gesteuerte (intra- und extracellulär) - mechanische
• Was ist ein isoelektrischer Punkt? pH-Wert, bei dem die Gesamtladung eines Moleküls gleich Null ist.
• Wodurch entstehen Tertiärstrukturen? Wasserstoffbrückenbindungen, Ionenbindungen, Disulfidgruppen, hydrophobe WW  
• Was ist die Elongation? Die Elongation ist Teil der Translation von mRNA zur Peptidkette. Dabei wird mit Hilfe von tRNA, welche mit verschiedenen Aminosäuren beladen ist, eine Peptidkette gebildet. Das Wachsen dieser Peptidkette wird als Elongation bezeichnet.
• Warum hilft Sichelzell-Anämie gegen Malaria? Durch einen sinkenden pH-Wert wird die Desoxyhämoglobinbildung begünstigt (Bohr-Effekt). Die Hämoglobin-S enthaltenden Erythrocyten zerfallen statt an der Kapillarwand hängen zu bleiben. Malaria wird dadurch unschädlich gemacht.
• Wo findet die Proteinbiosynthese statt? In den Ribosomen
• Wie kann DNA-Reparatur stattfinden? Über Basenausschnitt oder Nucleotidausschnitt
• Woraus besteht die reife mRNA? Aus dem Poly-A-Schwanz, der cap-Sequenz und den Exons
• Wo befindet sich die Cap-Sequenz? Am 5'-Ende der prä- und der reifen mRNA.
• Wo befindet sich der Poly-A-Schwanz? Am 3'-Ende der prä- und reifen mRNA
• Was ist das 3' Ende der DNA? Die freie OH-Gruppe an der Position 3' von Ribose.
• Was ist das 5'-Ende der DNA? Das Kohlenstoffatom an 5' Position von Ribose (C-Atom, welches sich nicht im Ring selbst befindet)
• Nenne Aminosäuren mit unpolarem Rest! Ala, Gly, Leu, Ile, Valin, Phe, Pro (alle (rein) aliphatischen Aminosäuren + Phe, Pro)
• Welche Aminosäuren weisen einen polaren Rest auf? Asp, Cys, Gln, Met, Ser, Thr, Trp, Tyr (saure mit aminogruppe + aliphatische mit OH + schwefelhaltige + Trp/Tyr)

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