Chemie (Subject) / Proteine (Lesson)

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• Primärstruktur Aminosäurenabfolge in der Polypeptidkette; grundlage für korrekte Faltung
• Sekundärstruktur erste Faltung der kette; 2 Formen: 1, alpha - helix: Rechtsschraube; starr - u. stabförmig 2, ß-Faltblatt: mehrere parallel liegende proteinketten durch H-Brücken zwischen Peptidbindungen stabilisiert; bewirken charakteristische Eigenschaften der Proteine
• Tertiärstruktur Kette wird weiter verknäult; durch sekundäre Kräfte zw. Aminosäureresten stabilisiert; Disulfidbrücken; VdW-Kräfte; Dipolkräfte; H-Brücken; erst da entsteht biologische Wirksamkeit der Proteine
• Quartärstruktur mehrere Aminosre.ketten treten zu einem Komplex zusammen Stabilisierung erfolgt durch Wechselwirkung zw. den Tertiärstrukturen
• Einteilung d. Proteine (3 Möglichkeiten) 1. nach dem Vorkommen: tierische u. pflanzliche Proteine 2. nach der Funktion: Transportp., Strukturp., Enzymp., P. mit Schutzfunktion 3. nach ihrer Struktur
• Einteilung der Proteine nach ihrer Struktur .) Globuläre: kugelförmig; apolare Reste innen und draußen sind polare; meist in Wasser löslich .) Fibrilläre: Faserstruktur; meist wasserunlöslich .) Proteide: zusammengesetzte Proteine; zusätzlich org. oder anorganische komponente
• Denaturierung Zerstörung der Tertiärstruktur (und ev. auch Sekundärstruktur9 v. P. räumliche Anordnung wird zerstört, weil zwischenmolekulare Kräfte aufgehoben werden; kovalente Bindg. bleiben erhalten; P. liegt als ungeordnetes Knäuel vor erfolgt durch: - Hitze - Kupfersulfat - Säure Bsp.: bei hitze: Spiegelei; Fleisch beim Kochen weiß -> protein Myoglobin wird zerstört
• Alkaloide organische Stoffe, die charakteristische Wirkung auf tierische/pflanzliche Körper haben; meist giftig/ bitter, weil als Schutz vor Fressfeinden verwendet wird; bestehen meist aus N-Heterocyclen und wirken basisch Bsp.: Coniin; Coffein; Morphin; Cocain; nikotin; Chinin

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