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Biologie (Subject) / Biochemie (Lesson)
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- Aufbau biologischer Membranen bestehen aus Lipiden und Proteinen Proteine dienen häufig als Transportschläusen, welche hoch selektiv sind
- Aminosäuren bestehen aus einem Cα, verbunden mit einer Amino- Gruppe (NH2), einer Carboxyl- Gruppe (COOH), einem Wasserstoff und einer Seitenkette, die die verschiedenen Aminosäuren voneinander unterscheidet Die Eigenschaften der Aminosäure- Seitenketten begründen die raffinierte Funktion der Proteine. Die Seitenketten sind verantwortlich für Eigenschaften wie: Löslichkeit Struktur Größe Ladung usw. Zudem ist Cα in den Aminosäuren ein asymetrischer Kohlenstoff (Ausnahme: Glycin) und somit gibt es eine Spiegelbildisomerie natürliche Proteine kommen nur als L-Isomer vor
- Zwitterionen Ein Zwitterion, kann entweder als Säure fungieren, dann gibt es Protonen ab oder als Base agieren, dann nimmt es Protonen auf Aminosäuren liegen in wässriger Lösung als Ionen vor und können sowohl als Säure wie als Base wirken
- Isoelektrischer Punkt (IEP) Punkt an dem nach Außen hin, alle Ladungen in einem Molekül ausgeglichen sind (= 0)
- Proteine bestehen aus 20 verschiedenen Aminosäuren (Bausteinprinzip) Vernbindung der Bausteine durch dehydratisierende Kondensationsreaktion (Abspaltung von Wasser) = Peptidbindung (Kopf zu Schwanz Verbindung)
- Peptidbindung Verbindet Aminosäuren zu einem Peptid / Protein unter Abspaltung von Wasser unter physiologischen Umständen ist eine Peptidbindung nicht rückgängig zu machen (Hydrolyseresistent) Peptidbindung bildet Wasserstoffbrücken aus (zw. O der einen Bindung und H einer anderen Bindung) Peptidbindungen sind (nach Außen) immer ungeladen ist eine sehr starre Bindung (planare Bindung)
- Cystein ist eine Aminosäure und führt zur Quervernetzung (Disulfidbrücken) in Proteinen Cystein verbunden mit Cystein = Cystin
- Schwache Wechselwirkungen in Proteinen Wasserstoffbrückenbindungen Ionischen Wechselwirkungen (Ladungen - anziehend/abstoßend) hydrophobe Interaktionen (zB.: hydrophobe Aminosäuren richten sich nach Innen) Van der Waals Wechselwirkung (sehr schwache Wechselwirkung)
- Strukturebenen von Proteinen primäre Strukturen: Abfolge der Aminosäuren sekundäre Strukturen: helikal / gefallten tertiäre Strukturen: Lagerung und Anordnung der Sekundärstrukturen quartäre Struktur: Zusammenlagerung von mehreren Aminosäureketten
- sekundär Struktur/ Alpha-Helix entstehen durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen N-H und C=O - Gruppen jeder 4. Aminosäure
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- sekundär Struktur / Beta-Faltblatt die Polypeptidkette liegt fast völlig gestreckt und ist abermals über Wasserstoffbrücken (zwischen N-H und C=O) mit einer weiteren Kette "verbunden" die Ketten können sowohl, parallel (in die gleiche Richtung zeigen), als auch antiparallel ausgerichtet sein
- Chaperone = Helferproteine sie unterstützen andere Proteine in ihrem Faltungsprozess besitzen einen hohlen Innenraum, der einen geschützten Raum für die Faltung neu entstandener Polypeptidketten bildet
- Nukleinsäuren / Nukleotid- Bausteine Nukleotide sind hauptsächlich die Bausteine für die Synthese von Nukleinsäuren Nukleinsäureketten werden aus energiereichen Nukleosidtriphosphaten durch eine Kondensationsreaktion gebildet, bei der während der Entstehnung der Phosphordiesterbrücken, anorganisches Pyrophosphat frei wird
- Oxidation --> ein Atom, Ion oder Molekül gibt Elektronen ab (= Reduktionsmittel) eine Oxidation ist immer mit einer Reduktion gekoppelt (Redoxreaktion)
- Reduktion -->ein Atom, Ion oder Molekül, nimmt Elektronen auf (= Oxidationsmittel) Reduktion ist immer mit einer Oxidation gekoppelt (Redoxreaktion)
- Hydrid- Ion ein Hydrid- Ion ist ein Wasserstoffatom das ein zusätzliches Elektron übertragen kann mögliche Schreibweisen: H- H + e- H+ +2e-
- homolytische Spaltung bei der homolytischen Spaltung wird eine kovalente Bindung genau in der Mitte der Bindung gespalten, sodass die Bindungselektronen an die Reaktionsteilnehmer aufgeteilt werden
- heterolytische Spaltung bei der heterolytischen Spaltung, bleiben die Bindungselektronen an einem Bindungspartner --> es entsteht ein Kation und ein Anion
- Nukleophil tragen funktionelle Gruppen, die freie Elektronenpaare haben "greifen" positiv geladene Atome an, und bilden eine kovalente Bindung zB.: Wasser
- Wie wirken Enzyme? sie reduzieren die Aktivierungsenergie der katalysierten Reaktion die Bindung an das aktive Zentrum, begünstigt den Übergangszustand der Reaktion Enzyme binden den Übergangszustand besser/fester als das Substrat an sich
- Katabolismus wird der Abbau von Stoffwechselprodukten, von komplexen zu einfachen Molekülen zur Entgiftung oder der Energiegewinnung gennant Energie wird frei
- Anabolismus = Aufbau von Stoffen in Lebewesen (Biosynthese) Energie muss hineingesteckt werden
- Bildung von "aktivierten" Intermediaten ein Substrat, einer ungünstigen Reaktion wird durch ATP "Spaltung" (Substrat wird mit einem Monophosphat beladen) energetisch aktiviert durch erneute Abspaltung der Phosphatgruppe wird Energie frei und die Reaktion kann ablaufen zB.:
- Regulation von Enzymen verschiedene Ebenen der Regulation: DNA --> Transkription --> mRNA ---> Translation ---> Enzym--> Aminosäure je höher in der Kette, desto langsamer der Vorgang der Regulation Regulation direkt am Enzym: kovalente Modifikationen = Phosphorilierung/ starke Ladung (Verändert Faltung + damit Wirkung) Allosterie proteolyitische Aktivierung (Abbau/Aufbau von Enzymen)
- Allosterie (Enzym- Regulation) ein Ligand (Inhibitor oder Aktivator) bindet an das Enzym und reguliert somit die Aktivität des Enzyms 4 über schwache Wechselwirkungen verbundene Proteinketten bilden das Enzym (Tetramer) --> Kooperation zwischen den Ketten sobald ein Ligand gebunden an eine der Ketten, ist es leichter an die anderen Ketten zu binden T-Form = Tense (angespannte) Form R-Form = Relaxed Form --> wird durch Bindung eines Liganden erreicht
- Glycolyse Destabilisierung der Glucose Spaltung von Glucose ATP- Erzeugung findet im Cytoplasma statt
- Glyconeogenese = Anabolismus --> Aufbau von Glycose aus Pyrovat Gegenteil der Glycolyse findet in 3 verschiedenen Orten statt: Lumen der Mitochondrien (Umwandlung von Pyrovat in Oxalacetat) Cytosol Endoplasmatisches Retikulum
- Katabolismus von Lipiden - Glycerinabbau die im Fettgewebe gespeicherten Triglycerine werden bei Energiebedarf mobilisiert eine Triglycerin- Lipase spaltet die 3 Esterbindungen und setzt die Fettsäuren frei freigewordenes Glycerin wird umgebaut und in die Glycolyse eingespeist Die Fettsäuren werden im Blut (am Serumalbumin) zu Herz, Nierenrinde und Skelettmuskeln transportiert, wo die Fettsäuren zur Energiegewinnung oxidiert werden können der Fettsäure- Abbau findet in den Mitochondrien statt
- Fettsäure Abbau: β- Oxidation findet in den Mitochondrien statt 1) aktivierte Fettsäure (Fettsäureacyl-CoA) wird oxidiert Elektronen (ein H-Atom) werden auf ein FAD (=Elektronenakzeptor) übetragen es entsteht eine Doppelbindung an der Fettsäure 2) Hydratation (=Wasseranlagerung) 3) Oxidation (NAD+Elektronenakzeptor) 4) Thiolasespaltung ein verkürztes Fettsäureacyl- CoA entsteht
- universelle Elektronen- Überträger "carrier" NADH = transportfähiger carrier, kann an mehreren Proteinen verwendet werden FADH2 = fix mit dem Protein verbunden (=prostetische Gruppe) NADH und FADH2 sind Elektronen- Überträger und übertragen die e- an den Sauerstoff (terminaler Elektronen Akzeptor) --> Wasser wird gebildet
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