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Biologie (Subject) / Stoffe/Proteine (Lesson)

Funktionen der Proteine Vorkommen zuordnen

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  • Stärke der Pflanzen, Speicherform Amylose (1,4-glykosidisch)Amylopektin (1,4-alpha-gl. und 1,6-alpha-gl.)Speicherform Glucose
  • tierisches Speicherkohlenhydrat und haupts. vorkommen Glykogen (schwarz im Plasma, ohne Membran) haupts. in Leber, muskulatur
  • Membran, Hauptbestandteil und dessen aufbau Phospholipide: aus Glycerol, an 3.OH-Gruppe mit Phosphorsäure verestert (polare Kofpstruktur aus Phosphorsäure und Cholin)
  • Strukturproteine, Funktion, Unterscheidungen -Microfilamente : Actin und Myosin-Tonofilamente: Keratin-in Microtubuli: Tubulin
  • Auslöser von Rinderwahnsinn BSE, Katzen-Nerzwahnsinn, Scrapie bei schafen, Creutzfeldt-Jakob-Krankheit CJD NS wird zerstört PRIONEN: infektuöse Proteine, enthalten Nucleinsäuren also keine lebenden Erregerfehlgeschaltete Proteine im Gehirn zerstören das NS, Priongene kodieren im Gehirn Proteine, bei Fehlfaltung-> diese proteine selber zu prionen
  • Basen in RNA und DNA, deren Zugehörigkeit und Bindungen Pyrimidenbasen: Cytosin und Thymin (bei RNA Uracil)Purinbasen: Adenin und Guaninkomplementäre Basen durch Wasserstoffbrücken berbunden: A=T (bzw. A=U)G 3Wasserstoffbindungen mit C
  • snRNA small nuclear RNA: Spleißosomen
  • snoRNA small nucleolar RNA, positionsspezifische Basenmodifikation im Nukleolus positionieren die ausführenden Enzyme an die richtigen Stellen
  • Antisense RNA gebildet am nichtcodogenen Strang, hemmt Translation
  • miRNA, mikro RNA steuert Translation (Blockade)
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  • siRNA, short interfering RNA steuert Translation kann mRNA-Abbau iniziieren
  • Cytoplasma Unterteilung -Zellorganellen (Mitochendrien, Lysosomen...)-Hyaloplasma (Cytosol)-Paraplasma (Einschlüsse wie z.b. Glycogen)
  • Glykokalix Polysaccaride die an Proteine/ Lipide gebunden sind, bilden Glykolipide/ Glykopeptide !!Kohlenhydratanteil zeigt nach außenunterteilt in: Immunoglobine, Integrine, Cadherine, Selektin, ZelladhäsionsmoleküleRolle bei Zell-Zell-Interaktion, Identität der Zelle zeigen dass vom eigenen Organismus
  • bewirkt bei Endozytose das Abschnüren der Vesikel Dynamin
  • Protein, bei Einstülpung und Vesikelbindung beteiligt Clathrin, zieht membran ins innere, um vesikel: clathrin-coated-vesicel
  • Endosomen entstehen bei Endozytose (Phagosom/Makropinosom) System verbundener Vesikel und Membranröhren im Cytoplasma, trennen bei Endozytose machen saures Milieu sodass sich der Rezeptor von der Fracht löst
  • Pseudopodien Ausstülpungen bei der Phagozytose, lange dünnliche Zellfortsätze, unregelmäßiger geformt als Microvilli, nicht geradlinig, enthalten ACTIN
  • Transzytose: wodurch ausgelöst, eingeleitet Caveolin: löst Transzytose ausCaveslae: können Transzytose einleiten
  • Microvilli Ausstülpungen auf Membran, durch ACTIN stabilisiert, vergrößern Oberfläche für Resorption
  • zonula occludens, tight junction (Funktion, Proteine) occludine, Claudinebandförmig um zelleverhindert parazelluläre Diffusion/Transporttrennt basolateralen und apikalen Bereich
  • zonula adhaerens, haftzone cadherine-verbindungsproteine-filamente               -Vinculin, Catenin,a-Actinin-Actinfilamentedienen stabilisierung, verfestigung der zellen untereinander
  • macula adhaerens, DESMOSOM,haftplatte Desmoglin,Desmocollin - Desmoplakin - Keratin, Desminpunktförmig,tonofilamente von desmosom zu desmosom: stabilisierung gesamten zellstruktur,versteifen zelle
  • Hemidesmosomen tonofilamente(zytokeratin) - zytoplasmatische plaque - integrine-basallaminabefestigung auf der basallamina, verhinder rutschen von epithel-und endothelzellen auf basallamina
  • fokaler kontakt punktförmigkontakt zwischen zelle und extrazellulärer matrixactinfasern-plaque-integrinezur fortbewegung, kriechen also vorallem bei Makrophagen, embryonale zellbewegung
  • Nexus, gap-junction verbindung des zytoplasmas zweier zellenin plasmamembran: Proteinrohte Connexone, bestehend aus 6 proteinen Connexinen bilden proteinrohr bei aneinanderlagerung von connexonen zweier zellenelektrische kopplung z.b. im herzmuskel
  • Glut1 glucosetransporter: transmembranale transportproteinein vielen zellen vorallem Gehirn und Erythrozyteninsulin-unabhängig normalerweise gesättigt
  • Glut 2 in Darm, Leber, Pankreasinsulin-unabhängig, glucose-abhängig
  • Glut 3 im ZNS auch schon bei niedriger glucose-conzentration möglich, insulin unabhängig
  • Glut4 In quergestreiften Muskulatur und Fettzelleninsulin-abhängig
  • vorgänge bei Mitochondrien, Orte -äußere Membran: fettsäureaktivierung Fett-> FS, Mao Monoaminooxylate-äußere Matrix=intermembranraum: phosphorylierungsreaktion (AMP,ADP,Kreatin)-innere Membran: Atmungskette-innere Matrix: Zytratzyklus, ß-oxidation der FS
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  • Faltung der Proteine bei proteinbiosynthese im ER Chaperone bringen in dreidimensionale Anordnung
  • Proteintransport durch Mitochondrienmembran über TOM und TIM
  • a-1-Antitrypsinmangel, Mangel: Hepatitis, Leberzirrhose, karzinombildung chaperone behindern freisetzung von a1-antitrypsin aus ER, also kann dieses nicht als proteasehemmer vor abbau von zellen wirken
  • glykogenspeicherkrankheit typ 1, Mobilisierung von glukose behindert, niedrige glukosewerte(Hypoglykämie), Ablagerung von Glykogen in Leber und Muskel, vergrößerte Leber, krampfartige anfälle, Muskelschwäche, Wachstumsstörung, Schädigung gehirns defekt von glukose-6-phosphataseenzym, kataliesiert abspaltung von phosphat: membranproteine im ER
  • co-faktor vieler Enzyme, im zytosol mg2+
  • kann proteinkinasen aktivieren (kaskadenartig) ca2+, also muss konzentration zwischen grenze geregelt sein sonst reizauslösung, exocytose, zelltod
  • Microtubuli: aus was bestehen sie Entstehungsort, wodurch dynamische Instabilität, Transport: motorproteine richtung bestehen aus Tubulin (a und ß zu heterodimer), zu hohlem zylinder zusammenentstehen in der zentrosomenregion (mtoc, microtubulus-organisations-zentrum)GTP: bei anlagerung an pluspol führt das zum wachsen, polymerisationGDP: wenn mehr gtp zu gdp abgebaut wird als es neues gtp gibt führt dies zum abbau, depolymeisierungKinesine: transportieren vom minus- zum plusende, also nach außenDyneine: transportieren vom plus-zum minusende, nach innen
  • Proteine an microtubuli, können Stabilisierung dieser und Transport entlang micr. vermitteln MAPs, indem sie die disaggregation: Abbau hemmen
  • Blockade intrazellulären transports, spindelgift während Mitose mögliches mittel zur tumorbehandlung, um Zellteilung zu blockieren Microtubuli <-> Colchizin:-alkaloid der herbstzeitlose-bindet an freies tubulin und verhindert damit die polymerisationTaxol:-verhindert Depolymeration, arrietieren der zellteilung in der metaphase(zur verteilung von chromosomen sind auf-und abbauvorgänge nötig)Tumorbehandlung: Vinca-Alkaloide: Vincristin und Vinblastin, verhindern ausbildung spindelapparats also zellteilung
  • mikrotubuli, Grundbausteine für: zentriolgeißelzilienbasalkörperspindelapparat
  • sorgt für gleitbewegung, Biegung des mikrotubulus Dynein:dynein-arme am a-tubulus binden an b-tubulus des nachbardupletts, verändern winkel unter ATP-verbrauch, kriechen oder biegung (wenn proteine stabilisieren)bsp.geißelbewegungen
  • Golgi-Apparat glykosilierung und bedeutung O-Glykosilierung, anhängen von zucker an hydroxidgruppe von protein (glykokalix,glykoproteine)
  • ER, glykosilierung Bindung des Zuckers an den Stickstoff der freien Säureamidgruppe von Aspargin. N-Glykoside stellen die bedeutendste Gruppe der Glykoproteine dar, und eine Vielzahl der Plasmaproteine, aber auch membrangebundene 
  • Golgi-Apparat, hüllenbildende proteine Clathrin und Adaptine: realisieren VesikelbildungCoatomer: zwischen ER und golgi-apparat, sowie bei transport von zisterne zu zisterne kein Clathrin, sondern Coatomer als hüllenbildendes protein
  • vesikel die beim Golgi-Apparat abgeschnürt werden , adressaufkleber und erkennungsproteine auf rezeptor adressaufkleber: in form Transmembranproteine V-SNAREan zielort durch transmembranproteine: t-SNAREs, target Rezeptor durch schlüssel-schloss-prinzip erkannt
  • Spermienkopf durch was kann zona pellucida der Eizelle durchbrechen spermienkopf= riesen lysosom, enzym hyaluronidase bahnt weg durch zona pellucida
  • wo abbau von prostataglandinen, wie Peroxysomen durch b-oxidation
  • Enzyme in peroxysomen - oxidasen übertragen Wasserstoff auf O2 -> Wasserstoffperoxid-Katalase zerlegt Wasserstoffperoxid in Wassser und Sauerstoff-Peroxidase oxidiert H2O2 zu organischen Nutzung
  • actinfilamente, Zwischenlagerung von proteinen zwischenlagerung von:- Fimbrin (dann geringer Abstand zwischen Filamenten, keine zwischenlagerung anderer proteine)-a-Actinin, dann lockere bündel, wo sich motorprotein myosin II einlagert dadurch entstehen mit ww anderer proteine kontraktile strukturen, typisch für muskelzellen
  • Ankopplung der zelle an extrazelluläre Matrix :Proteine vinulintalin integrin=fibronectin-rezeptorfibronectin
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