Biochemie (Subject) / Biochemie HHU (Lesson)

Klausur

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• 1- Das Bakterium E. coli benötigt organische Nährstoffe als Energie- und Kohlenstoff und daher ist es ... A) lithotroph. B) chemoautotroph. C) chemoheterotroph D) photoautotroph. E) photoheterotroph C) chemoheterotroph
• 1- Welches stellt die richtige zelluläre Strukturhierarchie in der molekularen Organisation der Zelle mit zunehmender Komplexität dar? A) Aminosäuen < Protein < Mitochondrion < Ribosom B) Aminosäuen < Ribosom < Protein < Mitochondrion C) Protein < Aminosäuen < Mitochondrion < Ribosom D) Aminosäuren < Protein < Ribosom < Mitochondrion E) Protein < Ribosom < Mitochondrion < Aminosäuen D) Aminosäuren < Protein < Ribosom < Mitochondrion
• 1- Die dreidimensionalen Strukturen von Makromolekülen werden durch nicht-kovalente Bindungen zusammengehalten. Welches ist KEINE nicht-kovalente Bindung? A) Kohlenstoff-Kohlenstoff-Bindung. B) Wasserstoffbrückenbindung. C) Hydrophobe Wechselwirkung. D) Ionische Interaktionen. E) Van der Waals Kräfte. A) Kohlenstoff-Kohlenstoff-Bindung.
• 1- Welches der folgenden Elementen gehört NICHT zu den am häufig vorkommenden Elementen in lebenden Organismen? A) Kohlenstoff. B) Phosphat. C) Wasserstoff. D) Stickstoff. E) Sauerstoff B) Phosphat
• 1- Welche funktionelle Gruppe kommt NICHT in dem Vitamin Pantothenat vor? A) Carboxyl. B) Peptid (Amid). C) Hydroxyl. D) Keton. E) Methyl. D) Keton
• 1- Welche der folgenden Aussagen über Wasser ist FALSCH? A) Seine feste Form ist weniger dicht als seine flüssige Form. B) Es ist das effektivste Lösungsmittel von polaren Molekülen. C) Die Entropie von Wasser nimmt beim Schmelzen oder Verdampfen ab. D) Es ist normalerweise die am weitesten verbreitete Substanz in einem aktiven Organismus. E) Waser geht mit gelösten Ionen elektrostatische Wechselwirkungen ein C) Die Entropie von Wasser nimmt beim Schmelzen oder Verdampfen ab.
• 1- Wie hoch ist der pH-Wert einer Lösung, die eine H+-Konzentration von 6,5 x 10-10 mol/L besitzt? A) 4,7 B) 5,0 C) 6,5 D) 9,2 E) 10,0 D) 9,2
• 1- Im Vergleich zu einer Lösung mit pH 8 enthält das gleiche Volumen einer Lösung mit pH 4 ______-mal so viele Wasserstoffionen [H+]. A) 4 B) 2 C)100 D) 104 E) 100.000 D) 104
• 1- Welche der nachfolgenden wässrigen Lösungen hat den niedrigsten pH-Wert? A) 0,1 mol/L Phosphorsäure (pKa = 2,14) B) 0,1 mol/L Ameisensäure (pKa = 3,75) C) 0,1 mol/L Essigsäure (pKa = 4,86) D) 0,1 mol/L NaOH E) 0,1 mol/L HCL E) 0,1 mol/L HCL
• 1- Welche der nachfolgenden wässrigen Lösungen hat den niedrigsten pH-Wert? A) 0,1 mol/L Phosphorsäure (pKa = 2,14) → pH = 1,57 B) 0,1 mol/L Ameisensäure (pKa = 3,75) → pH = 2,4 C) 0,1 mol/L Essigsäure (pKa = 4,86) → pH = 2,93 D) 0,1 mol/L NaOH → pH = 13 E) 0,1 mol/L HCl → pH = 1,0 E) 0,1 mol/L HCl → pH = 1,0
• 11- Der terminale Elektronenakzeptor der Elektronentransportkette bei der aeroben oxidativen Phosphorylierung ist ... a) Wasser. b) NAD. c) Sauerstoff. d) Pyruvat. e) Lactat c) Sauerstoff.
• 11- Welche Veränderungen treten ein, wenn Elektronen durch die mitochondriale Elektronentransportkette fließen? a) Protonen-Konzentration in der mitochondrialen Matrix erhöht sich. b) Der pH-Wert der Matrix erhöht sich. c) Die Elektronen gewinnen freie Enthalpie. d) NAD wird oxidiert. e) Sauerstoff wird oxidiert b) Der pH-Wert der Matrix erhöht sich.
• 11- Die mitochondriale Elektronentransportkette besteht aus vier großen ProteinKomplexen: NADH-Dehydrogenase, Succinat-Dehydrogenase, Cytochrom-cOxidoreduktase und Cytochrom-c-Oxidase. Diese Proteine … a) sind globuläre Proteine in der mitochondrialen Matrix. b) regulieren den Transport von Wasser in die Mitochondrien. c) oxidieren NADPH. d) übertragen die Elektronen auf ADP. e) fungieren als Elektronencarrier e) fungieren als Elektronencarrier
• 11- Wenn Protonen durch den Elektronentransport in den Intermembranraum der Mitochondrien gepumpt werden, dann wird als Folge ... a) ein Protonengradient erzeugt. b) NAD+ reduziert. c) Glucose zu Lactat oxidiert. d) die ATP-Synthese gehemmt. e) der Citrat-Zyklus aktiviert a) ein Protonengradient erzeugt.
• 11- Rotenon ist ein potenzieller Inhibitor des mitochondrialen Komplex I. Was würde bezüglich der ATP-Synthese durch die oxidative Phosphorylierung passieren, wenn man isolierte Mitochondrien mit Rotenon versetzt? a) Abnahme der ATP-Produktion und Zunahme des Elektronentransports. b) Zunahme der ATP-Produktion und Abnahme des Elektronentransports. c) Abnahme der ATP-Produktion und des Elektronentransports d) Zunahme der ATP-Produktion und des Elektronentransports. e) Entkopplung der ATP-Produktion vom Elektronentransport c) Abnahme der ATP-Produktion und des Elektronentransports
• 11- Die protonenmotorische Kraft … a) wird durch die ATP-Synthase erzeugt. b) ist ein metabolischer Stoffwechselweg in der Zelle. c) ist eine Redoxreaktion, wobei NAD+ der Elektronendonor ist. d) besteht aus einer chemischen Komponente aufgrund des Konzentrationsunterschieds der Protonen und einer elektrischen Komponente aufgrund der Ladungstrennung. e) Alle der genannten Aussagen sind falsch d) besteht aus einer chemischen Komponente aufgrund des Konzentrationsunterschieds der Protonen und einer elektrischen Komponente aufgrund der Ladungstrennung.
• 11- Das chemiosmotische Modell erklärt ... a) wie der Protonengradient mit der ATP-Synthese gekoppelt ist. b) die Kopplung der Glykolyse mit dem Citrat-Zyklus. c) wie ATP durch Substratkettenphosphorylierung im Cytosol gebildet wird. d) wie Wasser aus den Mitochondrien transportiert wird. e) wie gelöste Stoffe über die Membran diffundieren a) wie der Protonengradient mit der ATP-Synthese gekoppelt ist.
• 11- Die mitochondriale ATP-Synthase ... a) rotiert, wenn ATP hydrolysiert wird. b) transferiert Elektronen vom Intermembranraum in die Matrix. c) erzeugt einen Protonengradienten. d) katalysiert die Phosphorylierung von ATP im Intermembranraum. e) rotiert, wenn Protonen zurück in die Matrix fließen e) rotiert, wenn Protonen zurück in die Matrix fließen
• 11- Welche Auswirkung hat 2,4-Dinitrophenol als Entkoppler auf die oxidative Phosphorylierung? a) Der Entkoppler verhindert die ATP-Synthese. b) Der Entkoppler bewirkt eine erhöhte ATP-Synthese. c) Der Entkoppler inhibiert den Elektronentransport. d) Der Entkoppler minimiert den Verbrauch an Sauerstoff. e) Der Entkoppler blockiert den Export von ATP aus den Mitochondrien a) Der Entkoppler verhindert die ATP-Synthese.
• 11- Sauerstoff kann zelluläre Bestandteile, wie z.B. Enzyme, Membranlipide und Nukleinsäuren beschädigen, weil ... a) Sauerstoff ein schlechter Elektronen-Akzeptor ist. b) Sauerstoff den pH in der Zelle erniedrigt. c) bei einer unvollständigen Sauerstoff-Reduktion hoch reaktive freie Radikale entstehen. d) durch die Sauerstoff-Reduktion so viel Wasser produziert wird, dass die Zelle platzt. e) Sauerstoff NADH/H+ zu NAD+ oxidiert c) bei einer unvollständigen Sauerstoff-Reduktion hoch reaktive freie Radikaleentstehen.
• 2- Aminosäuren lassen sich in Klassen einteilen anhand ... A) der Anzahl an C-Atomen . B) ihrer Amino- und Carboxyl-Gruppe. C) ihrer charakteristischen Seitenkette. D) der Anzahl an Peptidbindungen, die sie bilden können. E) der Anzahl an Disulfidbrücken, die sie bilden können C) ihrer charakteristischen Seitenkette.
• 2- Welche Aminosäuren sind hier dargestellt? A) Lysin; Tryptophan; Threonin; Histidin. B) Serin; Methionin; Histidin; Tyrosin. C) Leucin; Methionin; Tryptophan; Glutamin. D) Tyrosin; Methionin; Leucin; Glutamin. E) Glutamin; Tyrosin; Serin; Lysin E) Glutamin; Tyrosin; Serin; Lysin
• 2- Welche Eigenschaft besitzt die Seitenkette der Aminosäure Aspartat? A) Negativ geladene Seitenkette B) Polare, ungeladene Seitenkette C) Positive geladenene Seitenkette D) Unpolare, aliphatische Seitenkette E) Aromatische Seitenkette E) Aromatische Seitenkette
• 2- Welche der folgende Aminosäure hat KEINE geladene Seitenkette? A) Lysin B) Asparagin C) Arginin D) Glutamat E) Aspartat B) Asparagin
• 2- Die Stereoisomerie bei alpha-Aminosäuren ist bedingt durch das !-Kohlenstoffstoff, weil ... A) es negative Nettoladung trägt. B) es eine Carboxylgruppe gebunden hat. C) es vier identische Substituenten. D) es vier unterschiedliche Substituenten trägt. E) es eine Aminogruppe gebunden hat D) es vier unterschiedliche Substituenten trägt.
• 2- In einer alkalischen Lösung mit einem pH von 13, liegt die Aminosäure Glycin in der folgenden Form vor: A) NH2—CH2—COOH B) NH2—CH3+—COO- C) NH3+—CH2—COOH D) NH3+—CH2—COO- E) NH2—CH2—COO- E) NH2—CH2—COO-
• 2- Aminosäuren mit einer neutralen Seitengruppe bei einem pH unterhalb des isoelektrischen Punkts (pI) besitzen ... A) keine ionisierbaren Gruppen. B) eine positive und negative Nettoladung. C) eine positive Nettoladung. D) keine elektrische Nettoladung. E) eine negative Nettoladung C) eine positive Nettoladung.
• 2- Die Peptidbindung wird gebildet … A) zwischen zwei Sulfhydryl-Gruppen. B) zwischen zwei Kohlenstoff-Atomen. C) zwischen zwei Seiten-Gruppen (R). D) aus einer Amino-Gruppe und einer Carboxyl-Gruppe. E) aus einer Phosphoryl-Gruppe und einer Hydroxyl-Gruppe D) aus einer Amino-Gruppe und einer Carboxyl-Gruppe.
• 2- Die Bildung einer Peptidbindung zwischen zwei Aminosäuren bezeichnet man als ... A) Spaltungsreaktion. B) Isomerisierungsreaktion. C) Oxidationsreaktion. D) Transferreaktion von funktionellen Gruppen . E) Kondensationsreaktion E) Kondensationsreaktion
• 2- Wie viele unterschiedliche Proteine können gebildet werden, wenn das Protein aus 50 Aminosäuren-Resten besteht? A) 20^50 B) 20^40 C) 20^20 D) 2^40 E) 2^20 A) 20^50
• 3- Welche Aussage über die Primärstruktur eines Proteins ist FALSCH? A) wird durch kovalente Bindungen zusammengehalten. B) ist einzigartig und gilt nur für dieses Protein. C) bestimmt die Tertiärstruktur des Proteins. D) kann verzweigt sein. E) entspricht der Aminosäuresequenz dieses Proteins D) kann verzweigt sein.
• 3- Die dreidimensionale Struktur eines Protein wird bestimmt durch … A) die Tertiärstruktur. B) die !- und "-Konformationen der Polypeptidkette. C) die Aminosäuresequenz. D) die Anzahl der vorkommenden Peptidbindungen. E) durch die freie Rotation um die Peptidbindung C) die Aminosäuresequenz.
• 3- Welches ist die Strukturebene eines Proteins, die von einem Aufbrechen der Wasserstoffbrückenbindungen am wenigsten betroffen wird? A) Primäre Proteinstruktur. B) Sekundäre Proteinstruktur. C) Tertiäre Proteinstruktur. D) Quartäre Proteinstruktur. E) Alle genannten Proteinstrukturen sind gleich stark betroffen A) Primäre Proteinstruktur.
• 3- Die Seitengruppen der Aminosäuren in einer !-Helix ... A) zeigen alternierend nach innen und außen. B) ragen aus dem helikalen Rückgrat. C) bilden H-Brücken aus und stabilisieren die Helix-Form. D) befinden sich im Inneren der Helix. E) sind verantwortlich für die Ausbildung einer rechts-drehenden !-Helix B) ragen aus dem helikalen Rückgrat.
• 3- Die Quartärstruktur eines Proteins ... A) besteht aus vier Untereinheiten. B) steht in keiner Beziehung zur Funktion des Proteins. C) hängt von der Primärstruktur der Untereinheiten ab. D) kommt entweder in einer !- oder "-Konformation sein. E) hängt von den kovalenten Bindungen zwischen den Untereinheiten ab C) hängt von der Primärstruktur der Untereinheiten ab.
• 3- Die Aminosäure Leucin ... A) kommt in allen Proteinen vor. B) kann KEINE Peptidbindung bilden. C) ist auf der Oberfläche eines wasserlöslichen Proteins zu finden. D) schränkt die Bildung einer !-Helix ein. E) ist im Inneren eines wasserlöslichen Proteins zu finden E) ist im Inneren eines wasserlöslichen Proteins zu finden
• 3- Welches des nachfolgenden Peptide wird am wahrscheinlichsten eine !-helikale Struktur annehmen? A) CRAGGFPWDQPGTSN. B) LKAENDEAARAMSEA. C) GLRRSTGPFQRGGPV. D) LFPGMIGHDNPGKWD. E) PRSTPFYVPGEKGHD B) LKAENDEAARAMSEA.
• 3- Welche Proteinstrukturen werden bei einer Denaturierung, z.B. durch Hitze oder extreme pH-Werte, zerstört? A) Keine Proteinstruktur. B) Primär- und Sekundärstruktur C) Nur die Sekundärstruktur. D) Sekundär- und Tertiärstruktur. E) Nur die Quartärstruktur D) Sekundär- und Tertiärstruktur.
• 3- Proteine mit vielen Disulfidbrücken lassen sich nicht vollständig durch Hitze denaturieren. Welches Denatuierungsmittel muss zusätzlich hinzugegeben werden? A) HCl. B) NaCl. C) NaOH. D) Reduktionsmittel. E) Organisches Lösungsmittel D) Reduktionsmittel.
• 3- Wenn in einem Protein alle Cysteine mit Threonin ausgetauscht werden, dann ... A) hat dies keinen Einfluss auf die Proteinstruktur, aber die Funktion des Protein verändert sich. B) verliert das Protein seine Disulfidbrücken, was die Tertiärstruktur des Protein beeinflusst. C) verändert sich die Proteinstruktur, aber die Funktion des Proteins bleibt erhalten. D) werden die Peptidbindungen im Protein gelöst und das Protein verliert seine Primärstruktur. E) werden die Wasserstoffbrückenbindungen gelöst, wodurch sich die Sekundärstruktur im Protein verändert B) verliert das Protein seine Disulfidbrücken, was die Tertiärstruktur des Proteinbeeinflusst.
• 4- Welche Aussage über die allosterische Interaktion eines Liganden an einem Protein ist RICHTIG? A) Die Bindung des Liganden an eine Bindungsstelle des Proteins beeinflusst die Bindung weiterer Liganden an derselben Bindungsstelle. B) Die Bindung eines Liganden führt zu einer Veränderung der dreidimensionalen Struktur des Proteins. C) Die Bindung des Liganden an die Bindungsstelle des Proteins erfolgt über eine kovalente Bindung. D) Zwei unterschiedliche Liganden können an derselben Bindungsstelle des Proteins binden. E) Die Bindung des Liganden an die Bindungsstelle des Proteins ist irreversibel B) Die Bindung eines Liganden führt zu einer Veränderung der dreidimensionalenStruktur des Proteins.
• 4- Myoglobin ... A) hat ein geringere Affinität als Hämoglobin. B) besteht wie das Hämoglobin aus vier Polypeptidketten. C) kann vier Sauerstoff-Moleküle zugleich binden. D) transportiert neben O2 auch Protonen. E) bindet Sauerstoff bei pO2-Werten, bei denen Hämoglobin sein gebundenes Sauerstoff freisetzt E) bindet Sauerstoff bei pO2-Werten, bei denen Hämoglobin sein gebundenesSauerstoff freisetzt
• 4- Welche Aussage über Enzyme ist FALSCH? A) Sie sind hitzeempfindlich. B) Sie beeinflussen die Reaktionsgeschwindigkeit. C) Sie sind unspezifisch für ihr Substrat. D) Sie gehen unverändert aus der Reaktion hervor. E) Sie sind biologische Katalysatoren C) Sie sind unspezifisch für ihr Substrat.
• 3- Ein Enzym beschleunigt eine Stoffwechselreaktion, indem es ... A) die Aktivierungsenergie herabsetzt. B) die freie Standardenthalpie einer Reaktion verändert. C) eine endotherme Reaktion spontan ablaufen lässt. D) die Reaktion vom Gleichgewicht entfernt. E) das Substratmolekül instabiler macht A) die Aktivierungsenergie herabsetzt.
• 4- Welche Aussage über Enzyme ist FALSCH? A) Sie sind hitzeempfindlich. B) Sie beeinflussen die Reaktionsgeschwindigkeit. C) Sie sind unspezifisch für ihr Substrat. D) Sie gehen unverändert aus der Reaktion hervor. E) Sie sind biologische Katalysatoren C) Sie sind unspezifisch für ihr Substrat.
• 4- Ein Enzym beschleunigt eine Stoffwechselreaktion, indem es ... A) die Aktivierungsenergie herabsetzt. B) die freie Standardenthalpie einer Reaktion verändert. C) eine endotherme Reaktion spontan ablaufen lässt. D) die Reaktion vom Gleichgewicht entfernt. E) das Substratmolekül instabiler macht A) die Aktivierungsenergie herabsetzt.
• 4- Welches Enzym katalysiert die folgende Reaktion: Triacylglycerin + H2O → Glycerin + 3 Fettsäuren. A) Dehydrogenase. B) Decarboxylase. C) Oxidase. D) Hydrolase. E) Transferase D) Hydrolase.
• 4- Die Aldolase, ein Enzym der Glykoylse, benötigt Zn2+ für die Katalyse. In Abwesenheit des Zink-Ions bezeichnet man das Enzym als ... A) Coenzym. B) Apoenzym. C) Holoenzym. D) Prosthetische Gruppe. E) Substrat B) Apoenzym.
• 4- Die Abbildung zeigt eine Enzym-katalysierte Reaktion. Die Enzymkonzentration ist in dieser Reaktion konstant. Was passiert, wenn die Substratkonzentration größer als X wird? (Abb. Auf Seite 26 Übung 4. auf der rechten Seite also vorsicht damit du die richtige Antwort nicht siehst) A) Das Produkt hat einen inhibitorischen Effekt auf die Reaktion. B) Das Substrat hat einen inhibitorischen Effekt auf die Reaktion. C) Die Geschwindigkeit der Reaktion tendiert Richtung null. D) Der KM-Wert des Enzyms für sein Substrat wird erhöht. E) Die Geschwindigkeit der Reaktion wird durch die Enzymkonzentration limitie E) Die Geschwindigkeit der Reaktion wird durch die Enzymkonzentration limitie
• 4- Die Succinat-Dehydrogenase ist ein Enzym des Citrat-Zyklus, das die Oxidation von Succinat zu Fumarat katalysiert. Gibt man Malonat zu dem Reaktionsansatz hinzu, wird die Geschwindigkeit der Enzymreaktion reduziert. Erhöht man jedoch die Substratkonzentration, dann nimmt die Rate der enzymkatalysierten Reaktion wieder zu. Welche Aussage über Malonat ist RICHTIG? A) Es besitzt eine dem Substrat ähnliche Struktur. B) Es verringert den pH im Reaktionsansatz. C) Es bindet irreversible an das aktive Zentrum des Enzyms. D) Es verändert das Enzym durch eine kovalente Modifikation. E) Es stellt ein nicht-kompetitiver Inhibitor dar A) Es besitzt eine dem Substrat ähnliche Struktur.

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