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Biomoleküle und Zelle (Subject) / Cytoskelett (Lesson)
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- Das eukaryontische Cytoskelett Das Cytoskelett verleiht der Zelle Stabilität und Beweglichkeit Unterschiedliche filamentöse Strukturen bilden ein dynamisches CytoskelettMitochondrien Lysosomen Drei unterschiedliche Cytoskelett- Gerüste: (1) Mikrofilamente (2) Intermediärfilamente (3) Mikrotubuli
- Funktionen der Actinpolymere (Mikrofilamente) Zu den Hauptfunktionen gehören sowohl der Erhalt als auch die regulierte Änderung der Zellgestalt Zellteilung tierischer Zellen Muskelkontraktion (Tierzellen) Cytoplasmaströmung (Pflanzenzellen) Zellmotilität (Amöben)
- Aufbau von Actinpolymere Actinpolymere bestehen aus zwei helikal miteinander verflochtenen Actinsträngen Die Actinpolymere haben einen Durchmesser von 7 nm Die Actinstränge bestehen aus Actin- Proteinuntereinheiten
- Actin-Monomer: G-Actin Ein Actin-Monomer wird auch globuläres Actin oder G-Actin genannt wird Die monomeren Actinuntereinheiten bilden Polypeptidketten Jedes G-Actin besitzt eine Bindungsstelle für das Nucleotid ATP Das G-Actin besitzt ein (+)-Ende und ein (-)-Ende
- Actin-Filament: F-Actin Unter ATP Spaltung kann G-Actin zu filamentärem (F) Actin polymerisieren F-Actin ist ein Doppelstrang mit struktureller Polarität Actinfilamente sind durch Hilfsproteine zu großförmigen Actinstrukturen quervernetzt
- Actin-Strukturen Actinstrukturen in Zellen Actinfilamente in rot, Pfeilspitzen zeigen zu den (+)-Enden Actinfilamente bilden Bündel oder Netzwerke Proteine, die Aktinfilamente quer vernetzen werden in bündelnde Proteine und Gel bildende Proteine eingeteilt Bündelnde Proteine vernetzen Actinfilamente in paraleller Anordnung Gel bildende Proteine vernetzen die Actinfilamente so, dass diese in einem Winkel zueinander stehen und ein Netzwerk bilden
- Cytoplasmaströmung In Pflanzenzellen (z.B. Zwiebelepidermis) kreist eine Cytoplasmaschicht in der Zelle Die Bewegung erfolgt über einen Teppich aus parallelen Actinfilamenten (Bündel) Die Cytoplasmaströmung bewirkt, dass Stoffe im Cytoplasma verteilt werden
- Pseudopodien Wechselwirkungen von Actinfilamenten mit Bindungsproteinen bedingen die Bewegung von Amöben Hierbei werden Pseudopodien(Scheinfüße) ausgebildet Pseuopodien sind Ausstülpungen der Plasmamembran, die durch Actinpolymerisation entstehen
- Mikrovilli und Cortex Mikrovilli sind fingerartige Ausstülpungen der Plasmamebran auf der Oberfläche von Epithelzellen Actinfilamentbündel der Mikrovilli tragen dazu bei, Zugspannungenauszugleichen und die Zellgestalt aufrechtzuhalten Das dreidimensionale Actinnetzwerk unterhalb der Plasmamembran wirdCortex genannt
- Vernetzung von Actin-Strukturen Bündelnde Proteine vernetzen Actinfilamente in paraleller Anordnung a-Actinin ist ein Actin Quervernetzer und besitzt zwei Bindungsdomänen für Actin Die beiden Actin-Bindungsdomänen sind weiter voneinander getrennt, so dass die Actinfilamente relative lose quervernetzt werden
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- Actin Polymerisation Cofilin bindet an Actinuntereinheiten im F-Actin mit einer Stöchiometrie von 1:1 Dadurch wird F-Actin deformiert und F-Actin windet sich enger
- Tretmühlen-Mechanismus Actinuntereinheiten können nicht nur Polymere bilden, sondern haben auch eine enzymatische Aktivität Die enzymatische Aktivität beruht auf der ATP-Hydrolyse Im G-Actin verläuft die ATP- Hydrolyse sehr langsam Sobald die Actin-Untereinheit imF-Actin eingebaut wirdbeschleunigt sich die Geschwindigkeit der ATP- Hydrolyse Nach Einbau von G-Actin erfolgt die ATP-Hydrolyse Die freie Phosphatgruppe wird entlassen und ADP bleibt in den Actinuntereinheiten im F-Actin eingeschlossen Die freigesetzte Energie wird im F-Actin gespeichert
- Actinpolymere und Motorproteine Muskelkontraktion der Skelettmuskelzelle Motorproteine: Myosin Hin-und Herbewegung der Myosinköpfe schiebt die parallelen Myosin- und Actinfilamente aneinander vorbei Die Actinfilamente bewegen sich aufeinander zu (rote Pfeile) Dadurch verkürzt sich die Muskelzelle (Kontraktion)
- Motorprotein Myosin Das Myosin der Skelettmuskelzelle (Myosin II) ist ein gestrecktes Protein aus zwei schweren Ketten (grün) und zwei leichten Ketten (blau) Jede schwere Kette besitzt eine globuläre Kopfdomäne, die Kraft erzeugende Maschine, und eine Schwanzdomäne (Doppelwendel)
- Actinpolymere und Motorproteine Jeder Myosinkopf bindet und hydrolysiert ATP Die gewonnene Energie wird verwendet, um sich auf dem Actifilament auf das (+)-Ende zu bewegen ATP-getriebenes Gleiten der Actin und Myosinfilamente bedingen die Muskelkontraktion
- Funktion der Intermediärfilamente Zu den Hauptfunktionen der Intermediärfilamenten gehört der Erhalt der Zellgestalt, Verankerung des Zellkerns und weiterer Organellen, und die Bildung der Zellkernlamina.
- Aufbau Intermediärfilamente Intermediärfilemente sind zu Strängen gewickelte Faserproteine Die Intermediärfilamente besitzen einen Durchmesser von 8-12 nm Mehrere unterschiedliche Proteine, wie z.B. Keratin, Vimentin, Desmin, Peripherin und Lamin-Proteinebilden die Untereinheiten
- Struktur Intermidiärfilamente Die einzelnen Polypeptide der Intermediärfilamente sind gestreckte Moleküle mit einer a-helikalen Bereich Zwei gleichartige Monomere lagern sich zu einem Doppelwendel-Dimer an Ein Paar paralleler Dimere lagern sich in anti-paralleler Weise zusammen und bilden ein gestaffeltes Tetramer Das Tertramer bildet die Untereinheit von Intermediärfilamenten Innerhalb eines Tetramers sind die beiden Dimere versetzt zueinander angeordnet, so verbinden sie sich mit weiteren Tetrameren
- Mikrotubuli Mikrotubuli bestehen aus Tubulinpolymeren und sind hohle Röhren Mikrotubuli haben einen Durchmesser von 25 nm, wobei der Hohlraum einen Durchmesser von 15 nm aufweist Die Tubulinpolymere sind aus den Proteinuntereinheiten a-Tubulin undb-Tubulin aufgebaut
- Tubulinpolymere Untereinheit eines Protofilaments ist ein Tubulindimer Heterodimer aus a- und b-Tubulin Jedes Monomer besitzt eine Bindungsstelle für GTP Das GTP im a-Tubulin sitzt an der Grenzfläche zum b-Tubulin und wird nicht hydrolysiert oder ausgetauscht b-Tubulin kann GTP hydolysieren, also entweder GTP oder GDP binden Die GTP-Hydolyse hat Bedeutung inder Dynamik der Mikrotubuli
- Motorproteine des Mikrotubuli Zwei unterschiedliche Motorproteine bewegen Material auf Mikrotubuli: Kinesine und Dyneine Kinesine bewegen sich zum (+)-Ende der Mikrotubuli Die Motorproteine Dyneine bewegen sich zum (-)-Ende der Mikrotubuli