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Biologie Ökologie (Subject) / Biochemie (Lesson)

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• Kohlenhydrate gehören zu den in Lebewesen am häufigsten vorkommenden Verbindungen. Nennen Sie jeweils zwei Funktionen für Monosaccharide und Polysaccharide! --> Monosaccharid:-Energiegewinn (ATP) -Umbau/ Einbau in andere Biomoleküle --> Polysaccharid: -Struktur (Cellulose)-Speicherung (Stärke [Pflanzen] , Glykogen [Tiere])
• Welches sind die funktionellen Gruppen der Monosaccharide? - Funktionelle Gruppen: Hydroxygruppe (OH), Carbonylgruppe (Aldehyd- (CHO), und/ oder Ketogruppe (>C=O) )  - Monosaccharide sind die Aldehyde bzw. Ketone mehrwertiger Alkohole, also Aldosen und Ketosen. - Anders formuliert: Monosaccharide sind Aldehyd,- oder Keton-Derivate von Polyhydroxyalkoholen mit mindestens 3 C-Atomen. 
• Beschreiben Sie den Aufbau von Polysacchariden. Verwenden Sie hierfür eines der unter b genannten Beispiele: welche Monomere werden eingebaut? Wie wird die Bindung zwischen den Monomeren genannt? Zwischen welchen funktionellen Gruppen/Atomen wird die Bindung gebildet? Aufbau von Polysacchariden: Mehrere kovalent verknüpfte MonosaccharideBeispiel: StärkeBeteiligte Monosaccharide: Amylose, AmylopectinName der Bindung zw. den Monomeren/ Monosacchariden:Glykosidische VerbindungenFunktionelle Gruppen und Atome zw. denen die Glykosidische Bindung gebildet wird:Hydroxygruppe (OH) eines Monosaccharids reagiert mit anomeren C-Atom eines weiteren Monosaccharids. 
• Aminosäuren übernehmen in Lebewesen zahlreiche wichtige Funktionen, u.a. werden sie zum Aufbau verschiedener Makromoleküle verwendet. Welche biologischen Makromoleküle sind aus Aminosäuren aufgebaut? Peptide, Proteine
• Nach welcher Eigenschaft werden α-Aminosäuren üblicherweise klassifiziert? Benennen Sie die drei daraus resultierenden Gruppen und geben Sie je ein Beispiel! Klassifizierung nach Polarität:-Unpolare AM-->  Priolin-Polare ungeladene AM-->  Glutamin-Polare geladene AM (Sauer, Basisch) --> Glutamat
• Um größere Moleküle zu bilden, müssen die Aminosäuren miteinander reagieren. Nennen Sie die beiden wichtigsten Bindungstypen. Welche Produkte resultieren aus diesen Bindungen? Verschiedene Reaktionsmöglichkeiten: - Speziell: Cystein bildet über Disulfitbrücken Cystin- Alle anderen proteinogenen Aminosäuren bilden  durch Peptidbindungen Peptide und Proteine (sog. Polypeptidketten)
• Neben den quantitativ besonders bedeutsamen Neutralfetten übernehmen auch andere Lipide in Organismen eine Vielzahl unterschiedlicher Funktionen. Welches ist die Hauptfunktion von Neutralfetten für Lebewesen und aus welchem Grund sind Neutralfette hierfür besonders geeignet? - Neutralfette, auch Tryacylglycerin genannt, bilden das Speicherfett und die Energiereserven. Sie haben einen hohen Grad an Variabilität durch unterschiedliche Fettsäurebausteine. - Fette = Effizientere Energieträger. Fette sind weniger oxidiert als Kohlenhydrate und Proteine. Somit ist die Energieausbeute bei der Oxidation zu CO2 6x höher als bei Glykogen.
• Benennen Sie drei weitere Beispiele für Lipide mit anderen Funktionen als die der Neutralfette! - Phospholipide: Bestandteil der Biomembran/ Bauen Membran auf - Essentielle Fettsäuren: (Ungesättigte (mit C=C Doppelbindungen) Fettsäuren mit mehr als 9 C-Atomen sind die sog. essentiellen Fettsäuren) Sie sind wichtige Energieträger die der  Körper nicht synthetisieren kann und über die Nahrung aufgenommen werden müssenBausteine der Triacylglycerine und Phospholipide - Hormone: Bsp. Cholesterin. Auch Bestandteil der Biomembran. Ausgangspunkt für Bildung von Steroidhormonen und Gallensäuren
• Wie sind Neutralfette aufgebaut? Benennen Sie die beteiligten Komponenten, skizzieren Sie ihre Anordnung zueinander und nennen Sie die Bindungstypen die auftreten! -Unter der Bezeichnung Acylglycerine werden alle zusammengesetzten Lipide zusammengefasst, die als gemeinsames Bauteil den dreiwertigen Glycerin enthalten.  - Sind alle 3 Hydroxygruppen (OH) des Glycerins mit Fettsäuren verestert, spricht man von Triacylglycerin/ Neutralfetten
• Definieren Sie kurz die Begriffe „Öle“ und „Fette“. Diskutieren Sie deren Unterschiede im Aufbau und die Ursachen für die jeweiligen Eigenschaften? - Fette : Fest bei Raumtemperatur. Mehr in Tieren in Fettgewebe/ Fettzellen vorhanden.  - Öl : Flüssig bei Raumtemperatur. Mehr in Pflanzen enthalten. Mehr C=C Doppelbindungen -> Mehr ungesättigt.  - Ursachen: Aus Wikipedia zu Ölen: “Die ungesättigten Fettsäuren besitzen meist cis-Doppelbindungen, was die Kristallbildung der Triglyceride erschwert und somit den Schmelzpunkt heruntersetzt.”
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• Zahlreiche Stoffwechselreaktionen sind endergonisch, das heißt sie könnten aus energetischen Gründen in Zellen überhaupt nicht ablaufen. Wie werden solche Reaktionen dennoch angetrieben? Durch energetische Kopplung an exergone Reaktionen.
• Nennen Sie zwei grundlegende Mechanismen, die in diesem Zusammenhang von Bedeutung sind - Phosphatgruppenübertragung (ATP)- Redoxreaktion (NADH) 
• Nennen Sie zu jedem der unter (b) genannten Mechanismen eine Verbindung mit zentraler Bedeutung --> ATP--> NADH
• Proteine spielen in allen Lebewesen eine herausragende Rolle. Nennen Sie drei wichtige Funktionen von Proteinen und geben Sie jeweils ein Beispiel. -Transportproteine: Hämoglobin-Strukturproteine: Keratin-Muskelproteine: Aktin, Myosin
• Aus welchen Monomeren (Bausteinen) bestehen Proteine? Nennen Sie zwei konkrete Beispiele! Proteine bestehen aus proteinogenen Aminosäuren. Es gibt insgesamt 20, z.B. Glutamin, Cystein, Arginin, Alanin, Priolin, Glutamat, Lysin (...)
• Aus welchen Monomeren (Bausteinen) bestehen Proteine? Nennen Sie zwei konkrete Beispiele! Proteine bestehen aus proteinogenen Aminosäuren. Es gibt insgesamt 20, z.B. Glutamin, Cystein, Arginin, Alanin, Priolin, Glutamat, Lysin (...)
• Wie sind die Monomere innerhalb eines Proteins miteinander verknüpft (beteiligte funktionelle Gruppen, Name der Bindung) Alle Aminosäuren (außer Cystein) bilden über sog. Peptidbindungen eine Polypeptidkette. Die Peptidbindung entsteht durch Wasserabspaltung zw. Carboxylgruppe (COOH) der einen und der Aminogruppe (NH3) der nächstfolgenden Aminosäure.
• Was versteht man unter der Tertiärstruktur eines Proteins? Welche Bindungen sind für den Zusammenhalt der 3-dimensionalen Struktur der Proteine besonders wichtig? Die Tertiärstruktur bildet die gesamte Raumstruktur des monomeren Proteins ab, die aus Kombination von Alpha-Helix und Beta-Faltblatt der Sekundärstruktur bestehen.  Wichtige Bindungen:  PeptidbindungenStabile H-BrückenDisulfitbrücken (zwischen den Cysteinaminosäuren)
• Beschreiben Sie den Aufbau von Polysacchariden. Verwenden Sie hierfür eines der unter b genannten Beispiele: welche Monomere werden eingebaut? Wie wird die Bindung zwischen den Monomeren genannt? Zwischen welchen funktionellen Gruppen/Atomen wird die Bindung gebildet? - Ein Polysaccharid besteht aus vielen kovalent verknüpfte Monosacchariden. Bsp: Cellulose: --> Eingebaute Monomere: Bis zu 15.000 D-Glucosereste--> Verbindung: Glykosidische Bindungen--> OH Gruppe (Hydroxygruppe) eines Zuckers reagiert mit anomeren C Atom eines weiteren   Zuckers
• Enzyme sind für den Stoffwechsel von Lebewesen essentiell: Beschreiben Sie die chemische Natur der Enzyme Enzyme sind Proteine und bestehen damit aus Aminosäureketten. Durch bestimmte Faltung der Ketten entstehen aktive und allosterische Zentren. An den aktiven Zentren lagern sich Substrate an und können beispielsweise gespalten bzw. verknüpft werden. Hier haben die Enzyme ihre katalytische Wirkung. Die allosterischen Zentren dienen der Regulation durch Anlagerung bzw. Lösen eines Stoffes.
• Was ist die grundlegende Funktion von Enzymen? Begründung! Enzyme dienen als Katalysatoren. Sie senken die Aktivierungsenergie und beschleunigen dadurch die Reaktionsgeschwindigkeit. Dies kann durch Annäherung der Reaktionspartner (Substrate werden verbunden), Deformation der Substratmoleküle oder  Mitwirkung reaktiver Gruppen geschehen.
• Enzyme weisen eine hohe Substrat- und Reaktions-Spezifität aus. Was bedeutet dies und worauf beruhen diese Spezifitäten? Das bedeutet, dass die Enzym-Substrat-Bindung entweder durch das Schlüssel-Schloss-Prinzip (Substrat und aktives Zentrum passen räumlich ineinander, also jedes Enzym ist auf ein Substrat spezifiziert) oder durch Veränderung der tertiären Struktur des Enzyms, also durch Anpassung an das Substrat. Daher spricht man von Substratspezifität. Reaktionsspezifität bedeutet das jedes Enzym für eine “Aufgabe”, wie Synthese oder Umwandlung zuständig ist. Eine Substratart kann also von einer Enzymart nur auf eine, für die Enzymart spezifische Weise umgesetzt werden.
• Die Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration folgt einer Sättigungskurve. Erklären Sie die Ursachen für dieses Phänomen! Welche Kenngrößen lassen sich aus der Sättigungskurve ableiten und welche Informationen liefern diese? Je mehr Substrate vorhanden sind, desto schneller läuft die Reaktion ab. Diese Regel gilt bis zu einem bestimmten Maximum, an dem das aktive Zentrum ständig besetzt ist und die Reaktionsgeschwindigkeit einem maximalen Wert annähert. Vmax ist die maximale Umsatzrate (also die Geschwindigkeit). Km ist die Michaelis-Konstante und beschreibt die Affinität eines Enzyms zum Substrat.
• Welcher Molekülgruppe gehören diese Verbindungen jeweils an? 1: Endung = al = Carbonyle/ Aldehyde 2: Endung = ol = Alkohole 3: Endung = säure = Carbonsäuren
• Welcher Molekülgruppe gehören diese Verbindungen jeweils an? 1: Endung = al = Carbonyle/ Aldehyde 2: Endung = ol = Alkohole 3: Endung = säure = Carbonsäuren
• Benennen Sie die jeweiligen funktionellen Gruppen Methanal => Carbonyle; funktionelle Gruppe: Aldehyd-Gruppe  Ethanol => Alkohole; funktionelle Gruppe: Hydroxy-Gruppe  Methansäure => Carbonsäure; funktionelle Gruppe: Carboxyl-Gruppe (-COOH)
• Phospholipide sind wichtige Bestandteile von Zellen. Worin liegt die biologische Bedeutung von Phospholipiden? --> Phospholipide sind Bestandteil der Biomembran/ Bauen Membran auf --> Außerdem können sie Micellen oder Liposome bilden, die zum Transport benutzt werden. Liposome können auf Grund der ähnlichen Struktur mit Zellwänden verschmelzen und ihren Inhalt in die Zelle gegeben.
• Nennen Sie die am Aufbau von Phospholipiden beteiligten Komponenten und beschreiben Sie, wie diese im Gesamtmolekül einander zugeordnet sind Ein Phospholipid besteht aus einem hydrophilen bzw. lipophoben Kopf (Glycerin-3-phosphat) und zwei hydrophoben bzw. lipophilen Schwänzen (Fettsäuren; an C1 und C2 verestert) und kommen in drei verschiedenen Bindungsformen vor: Micelle (Lipidtropfen), Doppellipidschicht, Liposom (Hohle Kugeln)
• Definieren Sie die Begriffe „chemisches Gleichgewicht“ und „Fließgleichgewicht“ Gehen Sie hierbei auf ∆G und die Stoffkonzentrationen ein. Welches dieser Gleichgewichte ist für biologische Systeme relevant? Begründung! Chemisches Gleichgewicht: Hin - und Rückreaktionen verlaufen in gleicher Geschwindigkeit (Oder beide gar nicht) ∆G = 0 → Das chemische Gleichgewicht bezieht sich also auf eine Reaktion und wird in geschlossenen Systemen erreicht. In offenen Systemen (z. B. Lebewesen) stellt sich dagegen ein Fließgleichgewicht ein. Fließgleichgewicht: Ein Gleichgewicht zwischen kontinuierlichem Zu- und Abfluss von Materie in stationären Konzentrationen. Es strebt einem chemisches Gleichgewicht an. Dem wird durch Aufrechterhaltung des stationären Konzentrationsgradienten durch Energiezufuhr entgegengewirkt. 
• Wie werden Aminosäuren unterteilt? Nennen Sie für jede Gruppe ein Beispiel! Klassifizierung nach Polarität:  Unpolare Aminosäuren: PriolinPolare, ungeladene Aminosäuren: GlutaminPolare, geladene Aminosäuren: (Sauer, basisch) : Glutamat
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• Wie reagieren Aminosäuren untereinander? (Bindungstyp, Art der Reaktion, Produkte) Bindungstyp: Peptidbindung. Sie entsteht durch Wasserabspaltung zw. Carboxylgruppe (COOH) der einen und der Aminogruppe (NH3) der nächstfolgenden Aminosäure. Produkt: Peptide, Proteine
• Zuckerverbindungen sind die in der Biosphäre am häufigsten vorkommenden Verbindungen.Nennen Sie zwei Funktionen von Polysacchariden in Lebewesen. Geben Sie für jede Funktion ein konkretes Beispiel und erläutern Sie aus welchen Einzelbausteinen die jeweilige Verbindung aufgebaut ist. Wie heißt die Bindung, die zwischen den einzelnen Monomeren besteht? --> Speicherstoff und Nahrungsgrundlage.: Amylose (Stärke); aus über 100 Glucoseeinheiten, die α-1,4-glycosidisch verbunden sind. --> Strukturelement: Die Zellulose ist ein wichtiges Strukturelement der Pflanzen und das am häufigsten vorkommende Polysaccharid. Die Monomere (Cellobiose) sind durch β-1,4-glykosidische Bindungen miteinander verknüpft. kettig angeordnet
• Proteine spielen in lebenden Organismen eine überragende Rolle. Nennen Sie vier wichtige Funktionen von Proteinen! Welches sind die Bausteine (Monomere) der Proteine? Welche Strukturebenen sind beim Aufbau von Proteinen erkennbar? Erläutern Sie wodurch sich diese Strukturebenen auszeichnen. Funktionen: Enzym-, Strukturbildung, Abwehr (Antikörper des Immunsystems), Speicher- und Transport (Hämoglobin) Proteine bestehen aus Aminosäuren.  Diese Aminosäuren reagieren miteinander und sind somit verbunden (Peptidbindung). Dabei entsteht Wasser. Cysteine bilden Disulfidbrücken. Erkennbar sind vier Ebenen: die Primär-, Sekundär-, Tertiär-, und Quartärstruktur. Die Primärstruktur beschreibt die Reihenfolge der Aminosäuren in einer Kette. Die Sekundäre gibt häufig auftretende Strukturen der Kette an (Bsp. alpha-Helix, beta-Faltblatt). Die Tertiärstruktur gibt den kompletten räumlichen Aufbau einer Polypeptidkette (alle Elemente der Sekundärstruktur zusammen betrachtet). Und in der Quartärstruktur wird die Anordnung von zwei oder mehr Polypeptidketten angegeben, die durch zwischenmolekulare Kräfte zusammengehalten werden.
• Kohlenhydrate bilden die quantitativ wichtigste Molekülklasse der Biosphäre. Nennen Sie vier Funktionen von Kohlenhydraten mit jeweils einem Beispiel. Durch welche funktionellen Gruppen zeichnen sich Monosaccharide aus? Wie erfolgt innerhalb von Polysacchariden die Bindung zwischen den einzelnen Monomeren? Nennen Sie 2 Beispiele für Polysaccharide und erläutern Sie, welche Monomere hier eingebaut sind. Funktionen: Energiespeicher (Stärke), Struktur (Cellulose), Energielieferant (Glucose), Einbau in Größere Moleküle (Glucose) Funktionelle Gruppen: Aldehyd- und Ketogruppen (=>Carbonylgruppen). Monosaccharide mit Aldehyd-Gruppen nennt man Aldosen, liegt eine Keto-Gruppe bezeichnet man sie als Ketosen. Polysaccharide bestehen aus vielen unter Wasserabspaltung kovalent verknüpften Monosacchariden. Bei Cellulose sind es viele Glucoseeinheiten, welche ?-1,4 glykosidisch verknüpft sind. Diese bilden linear angeordnete Makromoleküle, welche wiederum zu benachbarten Glucosemolekülresten  zwischen dem jeweiligen Sauerstoffatom und der OH-Gruppe Wasserstoffbrücken aufbauen. Ähnlich verhält es sich mit Amylose (Stärke), welche aus über 100 Glucoseeinheiten besteht, die nun allerdings α-1,4-glykosidisch verbunden sind
• Proteine übernehmen in lebenden Organismen verschiedenste Funktionen. Nennen Sie vier dieser Funktionen. Trotz vielfältigster Rollen, die Proteinen spielen, folgt ihr struktureller Aufbau einheitlichen Regeln. Was sind die Bausteine (Monomere) der Proteine? Welche Strukturebenen sind erkennbar? Erläutern Sie wodurch sich diese Strukturebenen auszeichnen. Funktionen: Enzym-, Strukturbildung, Abwehr (Antikörper des Immunsystems), Speicher- und Transport (Hämoglobin) Proteine bestehen aus Aminosäuren.  Diese Aminosäuren reagieren miteinander und sind somit verbunden (Peptidbindung). Dabei entsteht Wasser. Cysteine bilden Disulfidbrücken. Erkennbar sind vier Ebenen: die Primär-, Sekundär-, Tertiär-, und Quartärstruktur. Die Primärstruktur beschreibt die Reihenfolge der Aminosäuren in einer Kette. Die Sekundäre gibt häufig auftretende Strukturen der Kette an (Bsp. alpha-Helix, beta-Faltblatt). Die Tertiärstruktur gibt den kompletten räumlichen Aufbau einer Polypeptidkette (alle Elemente der Sekundärstruktur zusammen betrachtet). Und in der Quartärstruktur wird die Anordnung von zwei oder mehr Polypeptidketten angegeben, die durch zwischenmolekulare Kräfte zusammengehalten werden.
• Biochemische Reaktionen werden durch Enzyme katalysiert. Beschreiben Sie Aufbau und Eigenschaften von Enzymen. In welchem Verhältnis stehen Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit zueinander? Zeichnen Sie einen typischen Verlauf und erläutern Sie durch welche Gleichung der Verlauf beschrieben wird. Was bedeuten KM- und vmax-Wert? Enzyme sind Proteine. Sie senken die Aktivierungsenergie bei Reaktionen und beschleunigen (katalysieren) diese dadurch. Die jeweiligen Substrate lagern sich am sog. aktiven Zentrum (entsteht durch besondere Faltung der Polypeptidketten) an. Hier hat das Enzym seine katalytische Wirksamkeit. Die Substrat-Enzym-Bindung kann entweder nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip erfolgen (Substrat passt perfekt in das aktive Zentrum), oder das Enzym ändert seine tertiäre Struktur und passt sich der zu leistenden Reaktion an. An den sog. allosterischen Zentren können die Enzyme reguliert werden. Dies geschieht durch Anlagerung  bzw.  Lösung eines Stoffes. Regulation kann auch in Form von kompetitiver Hemmung auftreten. Hierbei lagert sich ein Hemmstoff am aktiven Zentrum an. Dieser kann durch höhere Substratkonzentration aber wieder gelöst werden, daher spricht man von einem reversiblen Effekt. Auch die Interkonversion, das “An- bzw. Abschalten” des Enzyms durch Phosphorylierung/ Dephosphorylierung oder Reduktion/ Oxidation, und Kooperativität (hier erleichtert die Bindung eines Substrats Bindungen weiterer Moleküle) zählen den reversiblen Effekten. Ein irreversibler Effekt ist die irreversible Hemmung. Hier kommt es zu einer kovalenten Bindung eines Inhibitors am aktiven Zentrum und dadurch zur Inaktivierung des Enzyms Apoenzym funktionieren alleine, Holoenzyme benötigen einen nicht-Protein-Teil. Diesen nennt man Cofaktor, wenn er fest ans Protein gebunden ist und Coenzym, wenn er reversibel gebunden ist. Je mehr Substrate vorhanden sind, desto schneller läuft die Reaktion ab. Diese Regel gilt bis zu einem bestimmten Maximum, an dem das aktive Zentrum ständig besetzt ist und die Reaktionsgeschwindigkeit einem maximalen Wert annähert.  Vmax ist die maximale Umsatzrate (also die Geschwindigkeit). Km ist die Michaelis-Konstante und beschreibt die Affinität eines Enzyms zum Substrat.
• Was nützt es uns, die Änderung der freien Enthalpie für eine chemische Reaktion zu kennen? --> Der Delta G Wert liefert wichtige Informationen für den theoretischen Ablauf einer Reaktion.  --> Wenn in einer Reaktion freie Energie entsteht, gibt der Wert Delta G den größtmöglichen Betrag an Energie an, der in dieser Reaktion theoretisch freigesetzt werden kann. Wenn eine Reaktion andererseits Energie benötigt, gibt Delta G den kleinstmöglichen Betrag an Enthalpie an, den diese Reaktion erfordert.
• Was sind exergonische, was endergonische Prozesse? Energie produzierende Reaktionen (exergon) haben einen negativen Delta G Wert (Delta G < 0) und laufen spontan ab, während Energie verbrauchende Reaktionen (endergon) einen positiven Wert haben und nicht spontan ablaufen (Delta G > 0)
• Was ist der Unterschied zwischen einem chemischen Gleichgewicht und einem Fließgleichgewicht? --> Unterschied: Nach dem 2ten Gesetz der Thermodynamik setzt sich die Enthalpie und somit ein Chem. Gleichgewicht in Reaktionen ein. Ein Chem. Gleichgewicht ist eingestellt wenn Hin - und Rückreaktionen in gleicher Geschwindigkeit (Oder beide gar nicht ablaufen)  --> Biologisch bedeutet ein chemisches Gleichgewicht in Lebewesen Tod. Ein Fließgleichgewicht ist ein Gleichgewicht zwischen kontinuierlichem Zu und Abfluss von Materie in stationären Konzentrationen. Es strebt ein chemischen Gleichgewicht an.
• Endergonische Reaktionen können aus energetischen Gründen nicht ohne dem Aufbringen von Arbeit ablaufen. Viele biochemische Reaktionen die in Zellen ablaufen sind aber endergonisch (Reaktionen des Anabolismus). Wie können solche Reaktionen dennoch anetrieben werden? Durch energetische Kopplung an exergone Reaktionen.
• Welche Funktion übt die Verbindung ATP in Zellen aus? ATP ist der Treibstoff aller lebenden Zellen. Durch Abspaltung eines Phosphatmoleküls wird eine Menge Energie freigesetzt, welche der Zelle und der Zellatmung für weiter Vorgänge zur Verfügung steht. 
• Welche Rolle spielt die Verbindung NADH in Zellen? In der Atmungskette werden Elektronen von NADH auf O2 übertragen, allerdings nicht direkt, sondern über eine lange Elektronentransportkette 
• Was bedeutet der Begriff Redoxreaktion? Eine Redoxreaktion bedeutet Reduktions-Oxidations-Reaktion. In dieser Reaktion werden einem Element Elektronen entzogen (Oxidation, Elektronendonator, Reduktionsmittel) und auf ein anderes Element übertragen (Reduktion, Elektronenakzeptor, Oxidationsmittel)
• Wo im Stoffwechsel spielen Redoxreaktionen eine herausragende Rolle? In der Atmungskette der Zellatmung (Elektronentransport)
• Worin unterscheiden sich Phospholipide von Neutralfetten? Skizzieren Sie den typischen Aufbau! Gemeinsamkeit: Beide enthalten das dreiwertige Glycerin. Bei Neutralfetten sind alle drei Hydroxygruppen (OH) des Glycerins mit Fettsäuren verestert.Bei Polypeptidketten sind nur 2 der Hydroxygruppen mit Fettsäuren verestert. Die dritte Hydroxygruppe ist mit Phosphatsäure verestert.
• Was sind die Monomere (Bausteine) der Proteine? Wie sind diese Bausteine aufgebaut? Welche Eigenschaften besitzen sie? Aminosäuren
• In welchem Verhältnis stehen Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit zueinander? Je höher die Substratkonzentration desto schneller die Reaktionsgeschwindigkeit
• Nennen Sie vier Funktionen von Proteinen. Transport, Struktur, Muskel, Immunsystem

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