Biochemie (Subject) / Aminosäuren & Proteine (Lesson)

aus den Vorlesungen 7,8, 23,

This lesson was created by Eukalyptustee.

Learn lesson

This lesson is not released for learning.

back  |  next 1 / 1

• AS mit unpolaren Seitenketten Glycin, Alanin, Cystein, Serin, Threonin
• AS mit polaren Seitenketten Serin, Threonin
• Wie werden aus AS Proteine? Die Carboxylgrupe der einen AS verknüpft sich unter Abspaltung von Wasser mit der Aminogruppe einer anderen AS. Dabei entsteht eine Peptidbindung (Aminobind.)
• Größe & Gestalt von Proteinen Größe:- Oligopeptide (Peptide) = wenige AS- Polypeptide: ab 50 AS- Globuläre Proteine: bis 2000 AS (kommen am häufigsten vor) Proteine haben eine Bindungsrotation an der Peptidbindung.  Gestalt:- Primätstruktur = lineare Abfolge der AS- Sekundärstruktur = räuml. Organisation benachbarter AS- Tertiärstruktur = 3D-Struktur durch Interaktionen von AS    (mit Proteindomänen = gefaltete Bereiche mit spez. Funktionen)- Quatärstruktur: Zsm.lagerung von Polypepidketten    (Bild. von Homo-und Heteromeren)
• alpha- Helix ist ein SekundärstrukturelementSie verläuft rechtsgängig, da es energetisch günstiger ist.Die WBB verbinden CO- und NH-Gruppen an jeder 4. AS parallel zur Achse und die Seitenketten weisen nach außen.Am häufigsten findet man Glutamin, Alanin und Leucin. Ferritin ist ein Eisenspeicherprotein, welches ein größtenteils alpha-helicales Protein ist und aus einem Bündel von alpha-Helices besteht.
• ß-Strang ist ein Sekundärstrukturelement aus augestreckten Polypeptidketten (vorallem Valin, Isoleucin).Die Seitenketten der benachbarten AS sind immer auf der entgegegesetzten Seite.Durch die Verknüpfung von ß-Strängen über H-Brücken bildet sich das ß-Faltblatt.
• ß-Faltblatt Ist ein Sekundärstrutkturelement, welches durch die Verknüpfung von ß-Strängen über H-Brücken entsteht.Die beiden Stränge verlaufen entweder antiparallel (gleiche AS spiegelverkehrt gegenüber) oder parallel (gleicher Aufbau beider Ketten, Verknüpfung mit nächster u. vorheriger  gegenüberliegender AS).Das Fettsäure-bindede Protein besteht aus vielen ß-Faltblättern.
• ß-Schleife Ist ein Sekundärstrukturelement und entsteht durch H-Brücken zwischen C=O-Gruppen und N-H-Gruppen). Sie kommt meist dort vor, wo eine Polypeptidkette plötzl. ihre Richtung umkehrt.Häufig findet man Glycin, Prolin, Serin, Asparagin.
• Proteinfaltung Durch - elektrostatische WW- WBB- Van-d-Waals-Kräfte- Disulfidbrücken- prosthetische Gruppen (für Funktion notwendig, oft Mg, Fe)wird die Proteinstruktur begünstigt. Thermodynamisch ensteht bei der Bildung eine hohe Entropie.
• Strukturproteine - Superspiralisierte α-Helix in α-Keratin (Vernetz. beider Helices über schwachse WW) - Tripelhelix in Kollagen (häufigstes Säugerprotein, wichtiger Bestandt. von Haut, Knochen, etc.)
• Struktur wasserlöslicher Proteine Die hydrophobe AS leigt im Inneren der Proteinstruktur und die hydrophile AS an der Oberfläche.
• Modifikation von Proteinen Proteine werden posttranslational modifiziert, bedeutet: Das Protein wird nach der vollst. Translation durch kovalente Addition eines Moleküls verändert. Dies wird durch Enzyme katalysiert und ist meist reversibel. Bsp.: Phosphorylierung, Acetylierung, Methylierung, Hydroxylierung, Ubiquitinierung, S-Nitrosylierung, kovalente Bind. von Cofaktoren an Enzyme (Coenzym A)
• Grün-fluoreszierendes Protein (GFP) Mit diesem Protein kann man die Proteinmenge und seine Position in der Zelle bestimmen, da sich das untersuchende Protein mit dem GFP bindet.
• Isolierung von Proteinen Das Protein wird durch Homogenisation aus der Zelle freigesetzt. Durch wiederholte Zentrifugation erhält man schrittweise:Zellhomogenat -> ganze Zellen, Kerne und Cytoskelett -> Mitochondrien, Lysosomen, Peroxisomen -> Microsomen u. kleine Vesikel -> Ribosomen, Viren u. große Makromoleküle Bei der Trennung können versch. Eigensch. ausgenutzt werden:- Löslichkeit (Aussalzen erhöht die hydrphoben Effekte)- Größe (Gelfiltrationschromatographie trennt in feste  Phase mit Polymere und mobile Phase mit Puffer & dem Proteingemisch- Ladung (Ionenaustauschcromat.)- spez. Bindungsaffinität (Affinitätschromat.) Bei der Trennung durch Gel-Elektrophorese (SDS-PAGE) werden die Moleküle ihrer Größe nach aufgetrennt. Kleinere gelangen schneller durch das Gel als große Moleküle. Dabei sind alle Proteine entfaltet und negativ geladen (wandern von Kathode (-) zur Anode (+)
• Denaturierung von Proteinen = Zerstörung der Struktur eines P. durch physik. o. chem. Reize durch z.B.: Hitze/Kälte, Salzzugabe und -entzug, org. Lösungsmittel, Säuren/Basen
• Verankerung von Membranproteinen Unterscheidung zw. integralen (gehen durch Membran durch) u. peripheren (nur außen an der Membran). Sie haben allg. einen hohen Anteil an lipophilen (hydrophoben) AS (Phe, Trp, Leu, Val, Met).Die Verankerung kann verlaufen über:- alpha-Helices- ß-Faltblätter- Lipidanker
• Einteilung von Ionenkanälen - spannungsabh. Kanäle: sind bei viel Ladung geschlossen, bei wenig Ladung offen - ligandenaktivierte Kanäle: der Ligand bindet entwerder außen oder innen an den Kanal und öffnet diesen dadurch - mechanosensitive Kanäle: Kanal öffnet u. schließt sich ohne andere Einflüsse
• Transportmechanismen Uniport: 1 Substrat wird transportiert Symport: 2 Substrate weden in die gleiche Richtung transportiert Antiport: 2 Substrate werden in entgegengesetzte Richtung transportiert
• Replikation = kopieren der DNA, läuft im Kern abVerläuft semikonservativ, heißt jeder Einzelstrang dient als Matrize für d. Synthese eines neuen Strangs.  - dsDNA wird von Helikasen unter ATP-Verbrauch entwunden, wobei Einzelstrang-Bindeproteine dafür sorgen, dass die Stränge getrennt bleiben. - DNA-Polymerasen katalysieren den Aufbau der Polynukleotidketten in 5' -> 3'-Richtung- erfolgt auf dem Leitstrang kontinuierlich, auf dem Folgestrang in Abschnitten- zur Kettenverländerung braucht die Polymerase dATP, dCTP, dGTP, dTTP, DNA-Matrize und Primer- DNA-Ligase verbindet zum Schluss die einzelnen Fragmente des Folgestrangs miteinander
• Transkription in Eukaryoten = Umschreiben der DNA in RNAs (messenger, -transfer, -ribosomale RNA) 1. InitiationRNA-Polymerase bindet an Promotor eines Gens.Promotor = Sequenz auf der DNA, die die Polymerase an die Initiationsstelle dirigiert, zudem ist von ihm abh. wie stark ein Gen exprimiert wird. 2. TerminationAus einem Abschnitt mit vielen G und C, sowie einem poly-U-Schwanz bildet sich die Haarnadelschleife.Bei Prokaryoten gibt es Operons (Funktionseinheiten d. DNA), die aus einem Promotor, 1 o. mehreren Operatoren und einem Strukturgen bestehen.

back  |  next 1 / 1