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BC-Nukleinsäuren (Subject) / Histonproteine (Lesson)

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  • Was sind Histonproteine? Gruppe von Proteine, die im Zellkern von Eukaryonten die DNA binden
  • Wo werden sie synthetisiert und dann hin transportiert? 1. Synthese im Zytosol an freien Ribosomen 2. Transport in den Zellkern
  • An was haben Histonproteine einen Anteil von ca. 25%? 1. An den basischen AS Arginin und Lysin
  • Welche Eigenschaften haben Histonproteine folglich? 1. Sind positiv geladen!
  • Was gehen sie folglich mit was ein? 1. Starke ionische WW mit der negativ geladenen DNA
  • Welche Typen von Histonproteine gibt es? → Namen? 1. 1 Verbindungshiston → H1 2. 4 Kernhistone → H2A, H2B, H3, H4
  • Haben alle 4 Kernhistone eine ähnliche Struktur? 1. Ja, die hat sich im Laufe der Evolution kaum verändert. Es ist eine „hochkonservierte“ Struktur!
  • Was bilden die 4 Kernhistone gemeinsam? 1. den Nukleosomenkern
  • Um was handelt es sich beim Nucleosomenkern strukturell? 1. Um ein Histonoctamer = Proteinkomplex aus 8 Proteinen 2. 8 Proteine: Je 2 Moleküle H2A, H2B, H3, H4!
  • Was windet sich um den Nucleosomenkern? Wie? 1. Die DNA 2. Abschnittsweise
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  • Was steuern die Kernhistone? Über was? 1. Die Genexpression 2. über chemische Modifikation wie Acetylierung, ADP-Ribosylierung, Ubiquintierung
  • Wo genau können Histonproteine acetyliert werden? 1. An Lysinresten!
  • Von wo stammt Acetylgruppe meist? 1. Von Acetyl-Coenzym A
  • Was wird an Lysin bei der Acetylierung angehängt? Durch wen? Was entsteht chemisch gesehen? 1. Eine CO-CH3-Gruppe durch Histon-Acetyltransferasen 2. Ein Amid
  • Welche Enzyme können die Acetylierung aufheben? 1. Histon-Deacetylasen
  • Was wird durch die Acetylierung bewirkt? 1. Neutralisierung der positiven Ladung des Lysins 2. Verringerung der elektrostatischen WW zwischen Lysin und negativ geladener DNA
  • Was wird folglich dadurch geöffnet? 1. Die 30 nm-Faser
  • Was kann dadurch ermöglicht werden? 1. Das Binden von Transkriptionsfaktoren & der Transkriptionsmaschinerie
  • Was wird folglich durch die Acetylierung von Lysinresten der Histonproteine begünstigt? 1. Die Transkription
  • Welche Funktion hat das Verbindungshiston H1? An was bindet das Linker-Histon H1 nämlich? 1. Stabilisiert DNA 1. An die Verbindungs-DNA=Linker-DNA zwischen den Nucleosomen
  • Was kann bei der ADP-Ribosylierung auf Lysin oder Arginin übertragen? Durch wen? 1. Ein ADP-Ribosylrest aus NAD+= oxidierte Form von Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid 2. Durch ADP-Ribosyltransferase
  • Was passiert bei der Ubiquintierung? 1. Anhängen von Ubiquitin an die Epsilon-Aminogruppe von Lysinresten
  • Zu was führt die Ubiquintierung nicht bei Histonproteinen? 1. Zum ATP-abhängigen Abbau durch das Proteasom 2. wirkt eher regulatorisch!
  • Apropos: Was ist Ubiquitin? 1. Kleines Protein aus 76 AS, das - wie der Name verratet – in allen eukrayotischen Zellen vorkommt!