Biochemie (Fach) / Allgemeiner Aminosäurestoffwechsel (Lektion)

Diese Lektion wurde von peaceandlove erstellt.

Lektion lernen

Diese Lektion ist leider nicht zum lernen freigegeben.

zurück  |  weiter 1 / 1

• Zeichen & beschreiben Sie den Harnstoffzyklus 1. Mitochondrien = Carba-moyl-phosphatbildung aus NH4+ & HCO3-                                                                    Carba-moyl-phosphat-SynthetaseHCO3- ——→ Carboxyphosphat ——→ Carbaminsäure ——→ Carba-moyl-phospat       ATP→ADP                           NH3→Pi                       ATP→ADP 2. Mitochondrien = Citrullinbildung aus Ornithin & Carba-moyl-phosphat.                                 Ornithin-Trans-carba-moylaseOrnithin + Carba-moyl-phospat ————→ Citrullin                                                           →Pi 3. Cytoplasma = Argininosuccinatsynthese aus Citrullin & Aspartat.                Argininosuccinat-SynthetaseCitrullin + Aspartat ——→ Argininosuccinat                          ATP→AMP + PPi 4. Cytoplasma = Ariginsynthese aus Argininosuccinat                   ArgininosuccinaseArgininosuccinat ——→ Arginin + Fumarat 5. Cytoplasma = Harnstoffbildung aus Arginin                       Arginase Arginin + H2O ——→ Ornithin + Harnstoff
• Was passiert wenn die Harnstoffbildung gestört ist? Kommt es zur Hyperammonämie im Blut
• Behandlung eines Arginiosuccinase-Mangel Annreichung mit Arginin in Diät → Arginin in Leber in Ornithin & Harnstoff gespalten wird NH3 wird als Argininosuccinat ausgeschieden
• Wie wird der Harnstoffzyklus mit dem Citratzyklus verknüpft? Welche Stoffwechselwege können somit eingehen? i. Oxalacetat Harnstoffzyklus =... Citrulin → Arigininosuccinat ← Aspartat ←α-ketoglutara = Citratzyklus                       ....Ornithin ← Arginin ↵ ↳ Fumarat → Malat ... ii)Oxalacetat kann in verschiedene Stoffwechselwege eingehen: - Transaminierung zu Aspartat - Umwandlung zu Glucose über die Gluconeogenese - Kondensation mit Acetyl-CoA zu Citrat - Umwandlung in Pyruvat
• Geben Sie die ver. Stoffwechsel der Aminosäuren an 1. Transaminierung zu α-Ketosäuren 2. Decarboxylierung, Desaminierung 3. Oxidative Desaminierung zu α-Ketosäuren 4. Umwandlung der Seitenkette unter Erhalt der α-Aminocarbonsäure-Gruppierung
• Was versteht man unter Transaminisierung? Reversible Übetragung der α-Aminogruppe einer AS auf eine α-ketosäure,wobei eine neue AS & eine neue α-ketosäure entstehen.
• Beschreiben Sie den Mechanismus der Trasaminierung AS I + Ketosäure II → Ketosäure I + AS II Enzyme benötigt = Aminotransferasen= Transaminasen Coenzym = Pyridoxalphosphat (PALP) 1. Abwesenheit von Substrat = Pyridoxalphosphat Bildet eine Schiff-Base mit Lysinrest des Enzyms 2. Anwesenheit von Substrat = Aminogruppe der AS bildet mit Aldehydgruppe des PLP, eine Schiff'sche Base 3. KS verlässt aktives Zentrum = Aminierten PMP bleibt zurück ⇒ Pridoxaminphosphat (PMP) 4. Neue KS kann eindringen und akzeptiert Aminogruppe vom PMP ⇒ PMP bildet als PLP Schiff-base mit Lysin des Enzyms
• was versteht man unter Desaminierung? Wofür ist die Oxidative Desaminierung am wichtigsten? Beschreiben die Reaktion. i) auf dem aus einer Aminosäure eine α-Ketosäure entstehen kann ii) Glutamat —desaminierung→ α-Ketoglutarat AS ——→ Iminosäure ——→ α-Ketosäure + NH3         ↳ 2H            H2O ⬏ 1. AS zunächst zu einer Iminosäure dehydriert ⇒ H+ auf NAD+/NADP+ übertragen2. Iminosäure wird hydrolysiert ⇒ wobei α-Ketosäure & Ammoniak (NH3) freigesetz
• Wo findet die Harnstoffsynthese statt? Nur in LEBER
• Was versteht man unter NICHT-oxidative Desaminierung? Zeichnen Sie den nicht-oxidative Desaminierung Reaktion von Serin & Cystein an. i) Eliminierende Desaminierung ⇒ Eliminierung des α-Aminostickstoffs (NH4+) in einer PALP-abhängige Reaktion durch Dehydratasen ii)           PLP + Serin-Dehydratase            Serin —————→ Aminoacrylat ——→ Pyruvat                                 ↳H2O                      H2O→NH4+ iii)          PLP + Cystein-Desulfhydrase         Cystein —————→ Pyruvat                              ↳ H2S + NH4+
• Anzeige
• Was versteht man unter Glutaminstoffwechsel? Zeichnet Sie die Reaktion. Wie wäre's mit Aspartat? Glutamin: - Dient in allen Organin der Entfernung von toxischem ______. - stellt die ungiftige Trasportform des ___ zu Leber & Niere dar. - wird durch _____ (Leber + Niere) zu ____ + _____ hydrolysiert - dient als ___-Donator (bei Purin- & Pyrimidin-Synthese) ii)                   Glutamin-synthetase                          ATP→ ADP + PiGlutamat + NH4+ ←———→ Glutamin                               Glutaminase                       Asparagin-synthetase                          ATP→ ADP + PiAspatart + NH4+ ←———→ Asparagin                           Asparagi-nase Glutamin:- Dient in allen Organin der Entfernung von toxischem Ammoniak.- stellt die ungiftige Trasportform des NH3 zu Leber & Niere dar.- wird durch Glutaminase (Leber + Niere) zu Glutamat + NH4+ hydrolysiert- dient als NH2-Donator (bei Purin- & Pyrimidin-Synthese)
• Harnstoff; i) seine Bildung dient der endgültigen Entgiftung von ____. ii) ist (nicht) toxisch und (un)geladen: diffundiert (nicht) daher durch Membranen iii) syntheseort: ____. iv) Reptilien, Vögel scheiden ____ aus, Muscheln & Krebse scheiden ____ aus. i) seine Bildung dient der endgültigen Entgiftung von Ammoniak (NH3). ii) ist (nicht) toxisch und (un)geladen: diffundiert (nicht) daher durch Membranen iii) syntheseort: Leber. iv) Reptilien, Vögel scheiden Harnsäure aus, Muscheln & Krebse scheiden NH3 aus.
• Welche Stoffwechsel den AS benötigen Pyridoxalphosphat? Transaminierung Decarboxylierung Desaminierung
• Zeichnen & beschreiben Sie die oxidative Desaminierung des Glutamats. i)                             Glutamat-Dehydrogenase        Glutamat ←———→ Schiff-Base ←————→ α-Keto-glutarat + NH3           NAD+ → NADH + H+              H2O ⬏          NADP+ → NADPH + H+ → In Leber← In Muskel & and. Gewebe
• Was versteht man unter Proteolyse? Hydrolyse einer Peptidbindung - Energie der Peptidspaltung wird nicht genutzt, als Wärme freigesetzt
• i) Unterscheiden Sie sich zw. Exopeptidasen & Endopeptidasen a) Exopeptidasen = Spalten von NH2- ODER COOH- Ende jeweils eine AS ab Aminopeptidasen, Carboxypeptidasen b) Endopeptidasen = Spalten im Innern eines Proteins & setzen Peptide freiz.B Pepsin, Trypsin
• Wie wird Proteinasen eingeteilt? Geben Sie die Untergruppen an nach Reaktive Gruppen des aktiven Zentrum. 1. Serinproteinasen Häufigste Proteinklasse, Serin & Histidin im akt. Zentrum z. B Trypsin, Chymotrypsin 2. Cysteinproteinasen Cysteinrest im akt. Zentrum z. B Papain 3. Aspartatproteinasen Carboxygruppen von ASP-Resten an Katalyse beteiligt z. B Pepsin - nur im sauren Milieu aktiv 4. Metalloproteinasen Enthalten ein Metallion im akt. Zentrum  Zn- Ca2+ Mn2+
• Schutz vor Selbstverdau: i) Bildung einer 200-500 μm dicken _______. ii) ______ sind Glykoproteine mit kurzen Oligosacchariden (_____ oder ______ gebunden) die _____ geladen sind und _____ binden. iii) lassen weder ______ ______noch die ________ durch__-Gradient zur Oberfläche von der Zelle: 6-7 →1-2 i) Bildung einer 200-500 μm dicken Schleimhaut. ii) Mucine sind Glykoproteine mit kurzen Oligosacchariden (Serin oder Threonin gebunden) die negativ geladen sind und Wasser binden. iii)lassen weder sezernierten Proteasen noch die Salzsäure durch pH-Gradient zur Oberfläche von der Zelle: 6-7 →1-2
• Aktivierung von Verdauungsproteinasen: - Die meisten Verdauungsenzyme werden in den sekretorischen Zellen der _____ in der Form _____ Vorstufen gebildet = _______ - Ihre _____ ist meist länger als die der aktiven Enzyme - _______ Spaltung an definierten Stellen ermöglicht ________, bei der sich die reaktiven Gruppen zum aktiven Zentrum ordnen = aktive Proteinasen - Umwandlung Zymogen ->Enzym erfolgt im _______- bzw. _____-saft; dadurch wird erreicht, dass in den sezernierenden Zellen keine aktiven zerstörerischen Proteinasen vorhanden sind. • Die meisten Verdauungsenzyme werden in den sekretorischen Zellen der Pankreas in der Form inaktiver Vorstufen gebildet = Zymogene • Ihre Peptidekette ist meist länger als die der aktiven Enzyme • Proteolytische Spaltung an definierten Stellen ermöglicht Konformationsänderung, bei der sich die reaktiven Gruppen zum aktiven Zentrum ordnen = aktive Proteinasen • Umwandlung Zymogen ->Enzym erfolgt im Magen- & Dünndarm-saft; dadurch wird erreicht, dass in den sezernierenden Zellen keine aktiven zerstörerischen Proteinasen vorhanden sind.
• Geben Sie die Reaktion Aktivierung von Verdauungsproteinasen an & Wo finden die statt: - Pepsin - Trypsin - Chymotrypsin - Elastase - Carboxypeptidasen i) Hauptzellen des Magens: (Nahrungsproteine → Höhermol. Peptide                                   pH < 3 (HCI)     Pepsinogen (inaktiv) ——→ Pepsin (aktiv) + Peptide                             Pepsin (= Autokatalyse) ii) Acinuszellen des Pankreas: (Höhermol. Peptide → Peptide)                         Enteropeptidase + Ca2+        Trypsinogen (inaktiv) ——→Trypsin (aktiv) + Hexapeptid Val-Asp4-Lys                         Trypsin (= Autokatalyse)                                                   Trypsin       Chymotrypsinogen (inaktiv) ——→ Chymotrypsin (aktiv)                               Chymotrypsin (= Autokatalyse)                                       Trypsin        Proelastase (inaktiv) ——→ Elastase (aktiv) + Peptide iii) Mucosazellen Dünndarm (Peptide → Peptide + AS)                                                           Trypsin         Procarboxypeptidasen (inaktiv) ——→ Carboxypeptidasen (aktiv)
• Michaelis-Menten-Gleichung      V   =     Vmax    •      [S]              ,    V (Max)   =  V   ←    KM= [ S ]                                  KM + [S]                  2 KM = Michaelis Konstant = Maß für die AfinitÄt des Substrats zum Enzym Je größer, desto niedriger Affinität zum Enzym (Umgekehrt) [S] = Subtrate Konz.V = Reaktiongeschwindigkeit.
• Coenzym: i) sind (nicht) kovalent am Enzym gebunden ii) greifen in die _____ eines Enzyms ein → verändert →mit _____ wieder hergestellt iii) übernehmen _____ Gruppen von einem Substrat und geben sie wieder ab. iv) Fungieren somit als _____ _____ → aber (nicht) katalytisch umsetzt v) Ursprünglicher Zustand wird erst in einer sekundären Reaktion wiederhergestellt - "_____" i) sind nicht kovalent am Enzym gebunden ii) greifen in die Katalyse eines Enzyms ein → verändert →mit  2. Enzym wieder hergestellt iii) übernehmen funktionelle Gruppen von einem Substrat und geben sie wieder ab. iv) Fungieren somit als zweites Substrat → aber nicht katalytisch umsetzt v) Ursprünglicher Zustand wird erst in einer sekundären Reaktion wiederhergestellt- „Cosubstrate“
• Prosthetische Gruppen: i) sind (nicht) kovalent an Enzyme gebunden ii) greifen in die Katalyse eines Enzyms ein → verändert → (desselben/zweite) Enzyms wieder hergestellt. iii) d.h. ein Enzym reagiert mit zwei verschiedenen Substraten, wobei eine funktionelle Gruppe erst von einem _____ auf die ____ Gruppe übertragen wird und dann auf ein____. i) sind (nicht) kovalent an Enzyme gebunden ii) greifen in die Katalyse eines Enzyms ein → verändert → (desselben/zweite) Enzyms wieder hergestellt. iii) d.h. ein Enzym reagiert mit zwei verschiedenen Substraten, wobei eine funktionelle Gruppe erst von einem Substrat auf die prostethische Gruppe übertragen wird und dann auf ein 2. Substrat.
• Welche Vitamine sind ohne Coenzymefunktion? A ,C, D, E, K
• Typische Reaktion eines Coenzym A, Pyridoxaphoshat, FAD, NAD+ als (COenzym / PRO.gruppe) FAD, NAD+ = Oxidation Coenzym A (ACP)= Acylgruppenübertragung (FS-Synthese) Pyridoxalphoshat = Übertragung von Gruppe. auf/von AS (Transaminierung)
• Welches Produkt ensteht bei Trasnaminierung von: Alanin Glutamat Glutamin Aspatart Asparagin Alanin ⇒ Pyruvat Glutamat ⇒ α-Ketoglutarat Glutamin ⇒ α-Ketoglutarat Aspartat ⇒ Oxalacetat Asparagin ⇒Oxalacetat
• Welche funktionelle Gruppe des Pyridoxalphosphat erfolgt die Bindung an AS? Aldehyde = -CHO
• Geben sie Biespiele von Exopeptidase bzw. Endopeptidasen an Exopeptidase = Aminopeptidase, Carboxypeptidase Endopeptidase = z.B Trypsin, Chymotrypsin
• Meist ist _____ der Aminogruppe (-NH2) Akzeptor. Welche Ausnahme gibt es? α-Ketoglutarat Pyruvat im Muskel
• Was ist das Coenzym von Aminotransferasen? Prydoxalphosphat
• Anzeige
• (Michaelis und Menten, 1913) Bei konstanter Enzymkonzentration [E] erreicht die Reaktionsgeschwindigkeit V mit steigender Substratkonzentration ein Maximum, wenn alle Enzymmoleküle in _________ gebunden sind ( = ________ Kurve) Enzymkonzentration [E] = Enzym-Substratkomplexen [ES] Hyperbolen-kurve
• i) Wo findet den Alaninzyklus statt? ii) ____ + ______zyklus spielen für _____ in der Leber ein wictige Rolle! i) Muskel = Glutamat → Alanin ⇒ In der Blutbahn     Leber = Alanin → Pyruvat ii) Cori- + Alaninzyklus spielen für Gluconeogenese in der Leber ein wictige Rolle!
• Nennen sie alle Endprodukte des Aminosäure-Abbaus Insgesamt = 7 i) Ketoplastischer AS = Acetyl-CoA, Acetoacetatii) Glucoplastischer AS = Pyruvat, Oxalacetat, Ketoglutarat, Succinat, Fumarat

zurück  |  weiter 1 / 1