Biochemie (Fach) / Translation (Lektion)

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• Codon Nucleotidentripletts auf dem rRNA Strang bezeichnet man als COdon drei Nucleotide definieren eine Aminosäure
• Startcodon das erste Codon eines offenen Leserahmens (ORF) auf der mRN in der Regel das RNA-Basentriplett AUG bei Eukaryoten codiert das für die Aminosäure Methionin (Met) bei Prokaryoten für ein modifiziertes Methionin (N-Formylmethionin, fMet) dem Startcodon geht fast immer eine untranslatierte Region (5'-UTR) voraus.
• Stoppcodon Codon für das es keine zugehörige tRNA gibt und das daher das Ende einer Sequenz von Nukleotiden darstellt hier endet die Translation Es kann sich um folgende Basentripletts handel: UAA UAG UGA
• 5'-CCA-3' ungepaarter Bereich am 3'-Ende der tRNA Anknüpfungspunkt für Aminosäuren
• mono-, polycistronische tRNA monocistronische RNAs codieren für ein einziges Protein kommen bei Eukaryoten vor polycistronische RNAs codieren für mehrere Proteine kommen bei Prokaryoten vor
• Anticodon ein zum Codon der mRNA komplementäres Nucleotidentriplett befindet sich auf der Anticodon-Schleife der tRNA
• Aminoacyl-tRNA-Synthase werden gebraucht, um tRNA-Moleküle abhängig von deren Struktur – insbesondere der Anticodon-Sequenz – jeweils mit der entsprechenden Aminosäure zu beladen eine Synthetase ist je spezifisch für eine der proteinogenen Aminosäuren besitzt die Fähigkeit zum Korrekturlesen und kann die Bindung zwischen einer "falsch beladenen" Aminosäure und der tRNA wieder auflösen Typ1-Synthasen übertragen den Acylrest auf die 2'-Hydroxylgruppe von Ribose am CCA-Terminus Typ2-Synthasen übertragen den Acylrest auf die 3'-Hydroxylgruppe von Ribose am CCA-Terminus
• Acyladenylat Anhydrid zwischen Fettsäure und 5'-Adenylsäure (Adenosinmonophosphat)
• Aminoacylreste die von den Aminosäuren abgeleiteten einwertigen Gruppen von den 20 in Proteinen vorkommenden Aminosäuren leiten sich 20 verschiedene Aminoacylreste ab gekoppelt an AMP (Aminoacyl-Adenylsäuren) und an tRNA (Aminoacyl-tRNA), stellen diese die aktivierte Zwischenstufen der Aminosäuren bei der Translation dar
• Korrekturlesefunktion die Synthasen erkennen zwei Segmente der tRNA mit hoher Spezifität das Anticodon das 3'-Akzeptorende wird die falsche Aminosäure transferiert, hydrolysiert die Synthase die gerade geknüpfte Bindung wieder
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• Colinearität besagt, dass die Nukleotidsequenz in der DNA und die Aminosäuresequenz des codierten Proteins vollständig parallel verlaufen ein Basentriplett (Codon) codiert immer für eine Aminosäure im Protein durch Prozessierung der mRNA kann es zu Abweichungen in der Colinearität zwischen DNA, mRNA und Aminosäurensequenz kommen
• Ribosomen-Aufbau in einem ersten Schritt wird die prä-rRNA (45S-rRNA) von der Polymerase I synthetisiert. 45S-rRNA wird daraufhin zu 5,8S-, 18S- und 28S-rRNA prozessiert. Hinzu kommt noch die 5S-rRNA, die aus dem Cytoplasma in den Nucleus importiert wird. Aus diesen rRNAs und zahlreichen ribosomalen Proteinen werden die kleine (40S) und große (60S) Untereinheit der Ribosomen hergestellt. 40S-Untereinheit (mRNA-Bindung und tRNA-Transferierung) 18S-rRNA 33 bekannte Proteine 60S-Untereinheit (Peptidyl-Transferase) 5S-, 5,8S-, 28S-rRNA 49 bekannte Proteine
• Initiationscodon AUG erstes Codon, das bei der Translation an die P-Stelle des Ribosoms platziert wird
• Initiatinsfaktor eIF-1 sitzt an der kleinen ribosomalen Untereinheit eIF-2 vermittelt die Bindung der ersten tRNA an das Startcodon beinhaltet gebundenes GTP eIF-3 sitzt ebenfalls an der kleinen ribosomalen Untereinheit eIF-4F Komplex belädt die 5'-Kappe der mRNA eIF-5 ermöglicht die Hydrolyse des eIF-2 gebundenen GTP zu GDP die ist das Signal für alle Initiationsfaktoren den Komplex zu verlassen jetzt ist genug Platz für die große robosomale Untereinheit
• Peptidyltransferase (Elongationsphase) die vakante A-Stelle wird mit einer, vom GTP-abhängigen Elongationsfaktor eEF-1α eskortierten, komplementären Aminoacyl-tRNA besetzt bei korrekter Pasung wird die tRNA von eEF-1α unter GTP-Hydrolyse verlassen die Peptidyltransferase Aktivität überträgt nun die naszierendePeptidketteaud die neu eingetroffene Aminosäure unter knüpfung einer Peptidbindung diefreie tRNA verlässt die P-Position in Richtung E-Stelle die mRNA inklusive der gebundenen Peptidyl-tRNA rutscht in die freigewordene P-Position
• Termination das Ribosom trifft imzuge der Elongation auf eines der drei Stoppcodons (UAA, UAG, UGA), für die es keine komplementären tRNAs gibt der Terminationsfaktor eRF bindet ein GTP-bindendes Protein direkt an das Stoppcodon, wenn dieses an der A-Stelle auftaucht die Peptidyltransferase hat unter diesen Umständen eine hydrolytische funktion und transferiert die Peptidkette nun auf ein Wassermolekül die freie tRNA verlässt den Komplex und eRF dissoziiert nach GTP-Hydrolyse ebenfalls ab das Ribosom gibt die mRNA ab und zerfällt in seine Untereinheiten
• Wobble manche Aminosäuren verfügen über mehrere tRNA-Adapter mit unterschiedlichen Anticodons da die 5'-terminal Base des Anticodons verschiedene Koalitionen erlaubt, können einzelne tRNAs an verschiedene Codons binden in dieser Antigenposition kommt das seltene Nucleosid Inosin gehäuft vor, das eine Paarung mit U,C oder A eingehen kann diese Unschärfe der Basenpaarung nennt man den "wobble" dieser erklärt warum zB drei Codons für Alanin (GCU, GCC, GCA) von einer einzigentRNA erkannt werden, die an der 5'-Postiton des Anticodons Inosin trägt auch U und G an der 5'-Postition des Anticodons erlaubenalternative Paarungen mit A/G bzw U/C des Codons lediglich A und C gehen eine einzige Paarung mit U bzw G ein
• Polysom Kaum hat ein Ribosom das Startcodon verlassen setzt ein zweites Ribosom am Initiationscodon an und beginnt nun seinerseits mit der Translation. so entsteht ein Poly(ribo)som mit zahlreichen Ribosomen, die perlschnurartig auf einer mRNA im Abstand von ca 80 Nucleotiden aufgereiht sind die Translationseffizienz kann dadurch erheblich gesteigert werden
• Translationskapazität Initiation wird auf der Ebene der Initiation reguliert kritischer Faktor dabei ist die Verfügbarkeit von eIF-2, die hauptsächlich von Wachstumsfaktoren geregelt wird Elongation auch die Elongationsphase spielt eine wichtige Rolle durch die gezielte Ausschaltung von eEF-2 durch Toxine wie die von Diphteriebakterien die Elongation wird dadurch blockiert 

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