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Biologie (Fach) / Molekulare Biologie - Zellbiologie - Vorlesung 7 (Lektion)
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- WOHER WEIß MAN VON SIGNALSEQUENZEN? Experiment von Günter Blobel: - Zerstörung von Signalsequenzen oder Übertragung auf ein anderes Protein - zerstört man z. B. eine Signalsequenz an einem ER-Protein, so wird das Protein in ein zytosolisches umgewandelt - heftet man eine ER-Signalsequenz an den Anfang eines zytosolischen Proteins, so lenkt man dieses zum ER
- DIE MEISTEN SIGNALSEQUENZEN WERDEN VOM REIFEN PROTEIN ENTFERNT SOBALD ES SEINEN ENDGÜLTIGEN BESTIMMUNGSORT ERREICHT HAT. WARUM? UND WARUM WERDEN MANCHE BEIBEHALTEN? Es befänden sich in einem Organell sehr viele Strukturen mit dem gleichen Epitop. Würde dieses durch Antikörper als schädlich erachtet werden, würden alle Strukturen mit Signalsequenz zerstört. Außerdem könnten Signalsequenzen bei der weiteren Modulierung hinderlich sein (z.B. Faltung). Manche Signalsequenzen spiele eine Rolle bei der Modulierung der Proteinbiosynthese
- SIND SIGNALSEQUENZEN DEGENERIERT ODER HOCH SPEZIFISCH? Degeneriert → Signalsequenzen, die den gleichen Bestimmungsort haben, können stark variieren
- WAS KONTROLLIERT DIE GRÖßE DES ENDOPLASMATISCHEN RETIKULUMS? - wenn die Proteinproduktion einer Zelle die Faltungs- und Transportkapazität ihres ERs übersteigt, beginnen sich fehlgefaltete Proteine anzuhäufen → Signal, um die Zelle zur Bildung von weiterem ER zu veranlassen - Aktivierung eines speziellen in der ER-Membran vorkommenden Rezeptorsatzes durch die ungefalteten Proteine → Aktivierung eines Transkriptionsprogramms namens UPR (unfolded potein response)
- DIE INNERE UND ÄUßERE MEMRAN DES ZELLKERNS HABEN VERSCHIEDENE PROTEINZUSAMMENSETZUNGEN. MEMBRANEN SIND ZWEIDIMENSIONALE FLUIDE UND PROTEINE KÖNNEN SICH FREI VERTEILEN. WIE WERDEN ALSO DIE FUNKTIONELLEN UNTERSCHIEDE IN EINER KONTINUIERLICHEN MEMBRAN AUFRECHT ERHALTEN? Membranasymmetrie durch Diffusionsbarrieren; Subkompartimentierung noch nicht geklärt
- WELCHE MOLEKÜLE AUßER mRNA MÜSSEN DIE KERNPOREN PASSIEREN UND WOHER WEIß DIE KERNPORE, WELCHE MOLEKÜLE PASSIEREN DÜRFEN UND WELCHE NICHT? - neu gebildete Proteine, die für den Kern bestimmt sind - ribosomale Untereinheiten, die im Kern zusammengesetzt wurden - Kerntransport als abschließende Qualitätskontrolle bei der mRNA-Synthese und –Weiterverarbeitung - jede Pore enthält wassergefüllte Durchgänge, durch die kleine wasserlösliche Moleküle ungehindert und unselektiv zwischen dem Kern und dem Zytosol hindurchtreten können - größere Moleküle (RNAs, Proteine und makromolekulare Komplexe) müssen ein Sortiersignal aufweisen → Kernlokalisationssignal lenkt Protein vom Zytosol in den Zellkern
- DIE UNSTRUKTURIERTEN REGIONEN DER PROTEINE, DIE DIE ZENTRALE PORE AUSFÜLLEN, BILDEN EIN NETZWERK, DAS…? …die passive Diffusion großer Makromoleküle in und aus dem Zellkern blockiert.
- GIBT ES UNTERSCHIEDLICHE KERNPOREN FÜR DEN IMPORT UND FÜR DEN EXPORT? unbekannt
- WIE KÖNNEN mRNA-MOLEKÜLE AN DER ER-MEMBRAN BLEIBEN, WÄHREND INDIVIDUELLE RIBOSOMEN, DIE SIE TRANSLATIEREN, INS ZYTOSOL FREIGELASSEN WERDEN? - ein mRNA-Molekül wird von den Ribosomen, die es translatieren, an die ER-Membran gebunden - die Ribosomen, die die Translation beendet haben, dissoziieren von der mRNA und von der ER-Membran - die mRNA selbst bleibt aber durch neue Ribosomen an der ER-Membran gebunden (je nach Länge der mRNA binden ca. 10-20 Ribosomen)
- WELCHE ANORDNUNG VON SIGNALSEQUENZEN WÜRDE DEN EINBAU EINES MEHRPFAD-TRANSMEMBRANPROTEINS MIT EINER UNGERADEN ZAHL AN TRANSMEMBRANSEGMENTEN ERLAUBEN? eine abgespaltene Signalsequenz, gefolgt von einer internen Transfer-Stoppsequenz, gefolgt von Paaren von Transfer-Start- und Transfer-Stoppsequenzen G-Protein: 7 Transmembrandomänen, also abgespaltene Signalsequenz, gefolgt von einer internen Transfer-Stoppsequenz, gefolgt von 3 Paaren von Transfer-Start- und Transfer-Stoppsequenzen
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- WARUM SIND START- UND STOPP-SEQUENZEN HYDROPHOB? Um deren Verankerung in der Membran zu gewährleisten.
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