Biologie Ökologie (Fach) / Chemie (Lektion)

Diese Lektion wurde von tomki93 erstellt.

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• 01a) Was sind Lipide? Was sind deren wichtigste Eigenschaften? Hydrophobe Naturstoffe geringe Polarität lösen sich gut in hydrophoben Lösungsmitteln Wasserunlöslichkeit kommt wegen der Kohlenwasserstoffreste viele Stoffe sind Lipide z.B: Fette, Öle, Vitamine, Hormone eine leichte Extraktion von anderem biologischen Material ist möglich
• 01b) Erläutern sie den Aufbau eines Phospholipids. Bestehen aus Glycerin-3-Phosphat, das:  an C1 und C2 mit Fettsäuren verestert ist: - An C1: häufig gesättigte C16 und C18- An C2: Oft ungesättigte C16 bis C20  an Phosphatgruppe mit Gruppe X verestert ist (oft Phosphatidylamin)
• 01c) Erklären sie die Eigenschaften der verschiedenen Molekülteile (Phospholipid) und die Bindungstypen. Eigenschaften Phosphat und Rest → hydrophiler Kopf lange unpolare Ketten → hydrophiler Schwanz Bindungstypen Phospholipide bilden Bilayer bei größerem Durchschnitt des Kopfes als der Seitenkette (keilförmig) : Micelle bei gleichem Durchschnitt: Doppelschicht Liposom
• 01d) Worin liegt die biologische Bedeutung von Phosholipiden? bilden mit 40% den Haptbestandteil von Biomembranen (Stichwort: Doppelschicht)
• 02) Nennen sie 5 Funktionelle Gruppen die bei Biomolekülen vorkommen und zeichnen sie eine typische Verbindung die diese Gruppe trägt. Carbonylgruppe → Zeichnung Zitronensäure Ester → Zeichnung Phospholipid Hydroxylgruppe → Zeichnung Ethanol Aminogruppe → Zeichnung Guanin Ketogruppe→ Zeichnung Fructose
• 03a) Erläutern und zeichnen sie den allgemeinen Aufbau von Aminosäure. Klasse organischer Verbindungen mit mindestens einer Carboxylgruppe (-COOH) und einer Aminogruppe (-NH2 ). Die Stellung der Amino- zur Carboxylgruppe teilt die Klasse in Gruppen auf. Hier vicinal oder α-Ständig.
• 03b) Wie werden Aminosäuren unterteilt? Nennen sie für jede Gruppe ein Beispiel. Nach Lage der Aminogruppen: Glycin Essentiell↔ nicht essentiell: Lysin ↔ Serin Polarität unpolar: Glycin ungeladen polar: Serin geladen polar: Lysin / Glutamat
• 03c) Wie reagieren Aminosäuren untereinander? (Bindungstyp, Art der Reaktion, Produkte) Säure-Base-Reaktionen → innere Neutralisation → Zwitterionen Oxidationsreaktion → Disulfidbrückenbindungen → Cystein Kondensationsreaktion → Peptidbindungen → Peptide
• 04a) Lipide: Welche Rolle spielen Neutralfette in Pflanzen? sind wichtige Energiespeicher, sind weniger oxidiert als Kohlenhydrate und liefen bei der Oxidation zu CO2 mehr Energie da unpolar können sie ohne Hydrathüllen eingelagert werden sie werden in pflanzlichen Organismen in Samen oder intrazellulär in Oleosomen gespeichert
• 04b) Erläutern und skizzieren sie den Aufbau eines Neutralfettes. Die Reste sind Alkyl- oder Alkylenreste mit einer meisten ungeraden Anzahl an Kohlenstoffatomen.
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• 04c) In Membranen spielen Phospholipide eine wichtige Rolle. Worin unterscheiden sich Phospholipide von Neutrafetten? Bei Phospholipiden ist eines der Kohlenstoffatome mit Phophorsäure verestert. An dieses Phosphat können Reste gebunden sein, die die Funktion beeinträchtigen.
• 04d) Welche Eigenschaften zeichnen die verschiedenen Molekülteile aus (Phospholipid)? Welche Bindungstypen treten auf? Kopf ist polar Schwanz nicht. Esterbindungen
• 06) Was sind die Monomere (Bausteine) der Proteine? Proteine bestehen aus einer oder mehreren Polypeptidketten (40-4000 Aminosäuren)
• 06b) Welche Eigenschaften besitzen Aminosäuren? chirales Zentrum vier unterschiedliche Bindungspartner → optisch Aktiv können als Säure oder Base auftreten. Im physiologischen Bereich sind Amino- und Carboxylgruppe disoziiert → Zwitterionen Haben mind. 2 pKs-Werte da beide Gruppen Säure-Base-Reaktionen eingehen können
• 07) Monomere der Polysaccharide? Wie sind sie aufgebaut, welche funtionellen Gruppen?Zwei wichtige Funktionen. Monosccharide sind Aldehyd- oder Ketonderivate von Polyhydroxyalkoholen mit mind. 3 C-Atomen Hemicellulose ist ein Gemisch von Polysacchariden (Zellwand); Aufbau der Hülle bestimmter Mikroorganismen
• 10a) Aufbau und Eigenschaften von Enzymen. Aufbau bestehen aus einem oder mehreren (Oligomere) Monomeren bestizen manchmal Kofaktoren (Molekülgruppen die in der Nähe des Aktiven Zertrums liegen) sind diese organisch spricht man von Koenzymen Eigenschaften Katalysator von Reaktionen gehen unverändert aus der Reaktion hervor sind substratspezifisch
• 10b) Verhältnis Substratkontentration und Reaktionsgeschwindigkeit. Geschwindigkeit ist proportional zu der Konzentration des Enzym-Substrat-Komplexes
• 10c) Was bedeuten KM- und vmax-Wert? KM: Maß für die Affinität eines Enzyms zum Substrat vmax: Maximalgeschwindigkeit der Reaktion
• 11) 4 Funktionen von Proteinen. Katalysieren von Reaktionen als Enzyme Bekämpfung von Krankheitserregern als Antikörper Strukturproteine bilden Haare und Nägel Speicher und Transport wichtiger Stoffe (Hämoglobin)
• 11b) Bausteine (Monomere) von Proteinen? Wekche Strukturebenen gibt es ? Aminosäuren Primärstruktur: AmisosäurenSequenz,  Lage Disulfidbrücken Sekundärstruktur: α-Helix, β-Faltblatt, nicht repetitive Stukturen (50%) Wasserstoffbrückenbindungen Tertiärstruktur: vollstädige dreidimensionale Darstellung der Polypeptidkette Quartärstruktur: Lage der Untereinheiten
• 12a) Drei Funtionen von Nukleinsäuren in lebenden Organismen Träger von Erbinformation als DNA dirigiert Replikation dirigiert Transkription
• 12b) Allgemeiner Aufbau Nukleinsäuren. Komponenten der Monomere.Unterschiede der Monomere? Kovalente Bindungen innerhalb der Nukleotide? Weitere Bindungstypen. Monomere sind Nukleotide, welche aus einem Zucker- Basen und Phosphatanteil bestehen. Unterschiede: Der Rest R, die Base  und die Ausprägung des Phophatrestes können Variieren, der Zucker bleibt gleich Phosphatrest am C5-Atom des einen Monomers kann eine Esterbindung mit der OH-Gruppe des anderen bilden Wasserstoffbrückenbindungen

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