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Mikrobiologie zum 21. (Fach) / Kapitel 3 (Lektion)

Was ist drin in Bakterien und wie kommt es dort hinein?

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  • Bakterien Inhaltsstoffe Im Lichtmikroskop sichtbareEinschlüsse:• ±Membranfaltungen• Stärke (Färbung)• PHB (Polyhydroxybuttersäure-wird von Mikroorganismen als Speicherstoff angereichert, z.B. Bacillus megaterium)• Endosporen (siehe unten)• Gasversikel ( Bsp: Carboxysom - Kohlenstofffixierung bei Bakterien (z.B. Cyanobakterien und einige Chemolithoautotrophe) )• Chlorobium-Vesikel (elementarer Schwefel wird außerhalb der Zelle gelagert (in Kugeln, die den Bakterienzellen von außen anhaften) )• Magnetosomen• Schwefeltröpfchen• Polyphosphat (Färbung) Endosporen: z.B Nukleoid : Bakteriengenome: Meist um 4-6 Mb,etwa 4000-6000 GeneKleinste Genome: Grenze sinkt immerweiter mit steigenderAbhängigkeit von einemWirt, 160 kbGrößte Genome: 13.1 Mb Membranproteine: • Struktur und Zellwand• Transport• Energie-Konservierung• Sensing: Direct, Status-Anfrage, Sensor-Transporter• Stress-Abwehr
  • Gruppen phototropher Organismen I. Protonentransport: Halobacterium (Archaea)II. Elektronentransport: Bakterien-VerwandteA. Oxygene Photosynthese: Cyanobakterien/Prochlor./Chloropl.B. Anoxygene Photosynthese:1. Grüne Bakteriena) Chloroflexaceen: Grüne Nicht-S-Bakterien: Letzter Abzweigb) Chlorobiaceen: Grüne S-Bakterien: „Flexible Bakterien“2. Purpurbakteriena) Chromatiaceen: S-Purpurbakterien: Proteobakterienb) Rhodospirillaceen: Nicht-S-Purpurbakterien: Proteobakterien3. Sonstige/Ausnahmena) Heliobacillus: Firmicutesb) Aerobe Anoxygene Photosynthese
  • Einteilung von Transportvorgängen I. Einfache Diffusion: Kein Protein involviertII. Carrier-vermittelter Transport: Sättigung!A. Erleichterte Diffusion: Glucose-FacilitatorB. Aktiver Transport: Energiequelle <> Akkumulation1. Primärer Transport bildet Gradientena) Lichtenergie: Photosystem I, II, Bacteriorhodopsinb) Redox-Energie: Atmungsketten-Komplexe I, III, IVc) Chemische Energie: PEP (PTS), ATP (F1F0, P-typ, ABC)2. Sekundärer Transport nutzt Gradientena) Uniport: CorAb) Symport: LacYc) Antiport: Natrium-Protonen-Antiporter Energetik: E0’(NADH/NAD+) = -320 mV, E0’ (H2O/0.5 O2) = +816 mVΔE = 1136 mV. Reicht aus, um bei einem Elektronenpaar 10 Protonengegen Δμ = 200 mV zu exportieren (1 e- <> 5 H+).Mechanik: Elektronen tunneln von Zentrum zu Zentrum (Häme, FeS, Cu)Protonen folgen in charge relay systems nach. (1 nm vs 0.1 nm TunnelΔ) PEP:Phosphoenolpyruvat (Stoffwechselprodukt der Glykolyse)PTS: Phosphotransferase-System-->Transportsystem für Zucker bei MikroorganismenVorteile: - innen/außen- Energie PEP vs ATP- Kettenreaktion- Generelles EI-Modul- Modularer Bau undregulatorischeAbzweigungen ABC: ABC-Importer: Mit periplasmatischem Bindeprotein (Gps: verankert)ABC-Exporter: Oft mit Membranfusionsprotein und OMF
  • Synthese von ATP durch die F1F0-ATPase" • Die F1F0-ATPase besteht aus einer Membran-integralen Komponente (F0)und einer Membran-gebundenen Komponente.• Das Enzym nutzt die proton motive force pmf, um ATP aus ADP und Pi zubilden, oder es hydrolysiert ATP zu ADP und Pi, um einen Protonen-Gradienten (pmf) aufzubauen.• Die jeweilige Arbeitsrichtung hängt vom Organismus und seinermomentanen physiologischen Lage ab. Eine atmendes,chemolithoautotrophes oder photrophes Bakterium konserviert Energieprimär als pmf und wird daher mit der F1F0-ATPase ATP generieren währendein Gärer primär mit der F1F0-ATPase pmf für Transport-Vorgänge aufbaut.• Manche (thermophile, alkalophile, andere) Bakterien nutzen Natrium-Gradienten zusätzlich zur oder anstelle der pmf, diese können eine Na+- oderCl--abhängige F1F0-ATPase besitzen! • Bau der F1F0-ATPase: Der integrale Membran-Teil F0 besteht aus dem Protonenkanal a, demStator-Teil b2 und dem Membran-Rotor c(9-14),bei E. coli c10.• Der F1-Teil besteht aus dem alpha3-beta3-Kopf,der gamma-epsilon-Achse und dem Stator-Teildelta• Der Protonenfluss durch a treibt die Rotation vonc10 an, mit c10 rotiert gamma-epsilon, dasrotierende gamma-epsilon verändert dieKonformation von alpha3-beta3, das durch denb2-delta-Stator am Drehen gehindert wird.• Energetik: Bei c = 10: 10 Protonen a 200 mV =2 V (ΔG = - nF ΔE) = ca -200 kJ/mol; bei 3 ATP(bedingt durch Bindestellen alpha/beta) also ca- 67 kJ/mol um 1 ATP (+ 50 kJ/mol) herzustellen.ERGO: Bei etwa 150 mV und c = 10 Schluss.• W = J/s = V*A; 1 C = A*s • Der alpha3-beta3-Kopf besitzt drei ATP-Bindestellen. Die Drehung der gamma-epsilon-Achsebewirkt, dass diese Bindestellen nacheinander eine hohe Affinität für ADP/Pi haben (1), denÜbergangs-Zustand für die ATP-Synthese stabilisieren (2, „Wasser herausquetschen wie auseinem Scheuerlappen“) oder das fertige ATP abgeben (3).• Je nach energetischer Situation wird so durch Drehung ATP synthesiert oder durch ATPHydrolyseeine Dreh-Bewegung angetrieben.
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