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Biochemie (Fach) / DNA (Lektion)

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• RNA-Prozessierung? mRNA Capping: Anhängen der 5'-Cap-Struktur. Bereits kurz nach Beginn der Transkription wird das 5' Ende der sich in Synthese befindlichen Prä-mRNA zu einer Struktur umgewandelt, die als „Cap“ bezeichnet wird und die mRNA vor der Verdauung durch 5'-Exonucleasen und Phosphatasen schützt. Polyadenylierung: Anhängen des Poly(A)-Schwanzes an dem neuentstandenen 3'- Ende der hn-RNA (bis zu 250 Nucleotiden lang). Dieser Poly(A)-Schwanz erleichtert den Export der mRNA in das Cytoplasma und schützt außerdem das 3'-Ende vor einem enzymatischen Abbau. RNA-Editing: Verändern einzelner oder mehrerer Nukleinbasen. So kann z.B. durch das Editing stromaufwärts des alten Stoppcodons ein neues entstehen, wodurch die Translation vorher abbricht und u.U. ein völlig anderes Protein entsteht. Das Editing kann von Zelle zu Zelle unterschiedlich sein. Splicing: Spleißen der prä-mRNA in Introns und Exons. Nicht codierende Introns werden herausgeschnitten.
• Transportsysteme? Pumpen: Transportieren Moleküle immer gegen einen Konzentrationsgradienten, brauchen daher Energie, die aus unterschiedlichen Quellen kommen kann (zB licht, ATP..)CarrierTransportieren Moleküle entlang eines elektrochemischen Gradienten (uniport). Häufig findet Kopplung statt, d.h. ein Molekül wird mit dem Gradienten transportiert, und diese Energie mit “uphill” transport gekoppelt.Carrier machen im Gegensatz zu Pumpen keine Umsetzungen von Molekülen (Pumpen hydrolysieren z.B. ATP). Michaelis Menten Kinetik (Vmax) Km Wert gibt die Affinität an)Kanäle ...
• DNA-Reparatur? direkte Reparatur: DNA- Photolyase: photische Spaltung v. Pyrimidindimeren (Thymindimer). Bindet an defekte DNA Region u spaltet durch lichtenergie das Dimer in die Ausgangsprodukte. mismatch -Repair: DNA-Mismatch-Reparaturproteine (auch: DNA-Basenfehlpaarungsreparatur-Proteine, MMR-Proteine) sind Proteine in nahezu allen Lebewesen, die eine Fehlpaarung in DNA-Doppelsträngen erkennen und herausschneiden können. Der Reparaturvorgang wird durch normale, auch in der Replikation benutzte Enzyme abgeschlossen. Die MMR-Proteine werden in zwei Gruppen MutS und MutL eingeteilt, die jeweils für Erkennung und Inzision der falschen Base verantwortlich sind. Die folgende Exzision wird von einer speziellen Exonuklease bewerkstelligt. Die Prozesse sind allgemein ein Teil der DNA-ReparaturRekombinantions- reparatur: wenn zelle vor Replikation nicht repariert werden konnte; in defekten strang B wird aus intaktem Strang A die erforderliche Sequenz A eingeführt -entst. Lücke in Strang A kann nun durch DNA-Pol u. DNA- Ligase aufgefüllt werden
• RNA- Polmymerase? -5'->3' (wie DNA Pol)- braucht keinen Primer- kein proof reading (nicht nötig; kurzlebige Transkripte, defekte werden einfach abgebaut)-> mutation in promotorregion: dramatische änderung der Transkriptionsgeschw.!
• Funktionen von Nukleotiden -Energie-Überträger (Kopplung mit anderen biochemischen Reaktionen, Aktivierung von Molekülen usw.)-Bausteine von Co-Enzymen und Redoxketten (NAD, FAD, CoA)-Bausteine von Nukleinsäuren-Informationsträger in Signalketten (GMP, cAMP)
• Wie kommt der Organismus an Nukleotide? De novo Synthese:Pyrimidin Nukleotide:Startet mit der Ringbildung der Base, Zuckeranteil wird später mit der Pyrimidin Base kondensiert.Purin Nukleotide:Nukleotidsynthese geht vom Zucker (Ribose) aus, die Base wird auf dem Zucker synthetisiert.Salvage („Abfallverwertung, Rückgewinnung“):Freisetzung aus Nukleinsäuren (RNA/DNA) besondere Bedeutung für Purinnukleotide. Diese sind häufig im Energiestoffwechsel beteiligt (ATP, GTP). Defekte in diesem Stoffwechselweg haben dramatische Konsequenzen (neurologische Störungen, Lesch-Nyhan Syndrom).
• 5-phosphoribosyl-1-pyrophosphate (PRPP)?? 5-phosphoribosyl-1-pyrophosphate (PRPP) ist eine wichtige Drehscheibe im Nukleotidstoffwechsel: - De novo purin biosynthese (PRPP+Glutamine <-> 5-Phosphoribosylamin+Glutamat+PPi) - Rückgewinnung von Purinen und Pyrimidinen (PRPP+Hypoxanthine (Guanin) <-> IMP (GMP) + PPi PRPP+Adenin <-> AMP+PPi) - De novo Pyrimidin Synthese (PRPP+Orotat <-> OMP + PPi) - NAD-Synthese
• Wie wird aus UMP CTP hergestellt? UMP ist das Ausgangsprodukt aller weiteren Pyrimidinnukleotide wie Uridindiphosphat (UDP), Uridintriphosphat (UTP) und Cytidintriphosphat (CTP).Konversion des UMP zu UTP, dann wird die Carbonylgruppe durch eine Aminogruppe ersetzt!Die Umwandlung von UMP zu UTP erfolgt in zwei Schritten.1.Phosphorylierung des UMP zu UDP über eine spezifische Nucleosid monophosphat Kinase2.Phosphorylierung des UDP zu UTP über eine unspezifische Nucleosid diphosphat Kinase
• Der erste Schritt der Purin de novo Synthese? Aminierung von PRPP zu 5-Phosphoribosyl-1-amin!
• Regulationspunkte der Purin Biosynthese? 1.PRPP Synthese durch Glutamine phosphoribosyl amidotransferase wird durch purine ribonukleotide inhibiert.2.IMP als Verzweigungspunkt, Regulation zur Balance zwischen AMP und GMP Synthese3.Reziproke Substratnutzung (GTP zur AMP Synthese, ATP zur GMP Synthese)!
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• Warum wird Uracil nicht in DNA eingebaut? Das liegt an der chemischen Instabilität, die die informationsbewahrende Funktion von DNA schädigen würde. Hydrolytische Desaminierung von Cytosin zu Uracil kann spontan mit hoher Rate stattfinden – Reparaturmechanismen könnten dann ein GC Basenpaar wieder herstellen, oder ein AU-Basenpaar fehlerhaft einbauen. Durch die Methylgruppe im Thymin lässt sich die korrekte Base von der spontan durch Desaminierung entstandenen unterscheiden, fälschlich in DNA eingebautes Uracil kann durch die Uracil-N-Glycosidase wieder entfernt werden.
• Chromatin? Verpackung d. DNA in eukar. ZellenGrundeinh.: Nucleosom; 2x4 Histone u DNAHistone: kl. stark basische Proteine, in Evolution hoch konserviert an den N- terminalenSchwänzen vielfältig modifiziert Chromatin kann als Euchromatin, eine etwas lockerere Verpackung oder als Heterochromatin in einer festeren Verpackung vorliegen. Die Stellen, an denen es als Euchromatin vorliegt, sind DNA-Abschnitte mit Genaktivität, also Orte, an denen gerade Gene transkribiert werden.
• DNA- Polymerase? -ben. Primer f. Syntese- ben. immer freies OH-ende f. kalatytische Aktivität!-addiert Nucleosidmonophosphate an 3'-ende einer Polynucleotidkette. Dabei addiert freies OH am 3' ende die a-Phosphatgruppe des Nucleotidtriphosphates.- 2 unterschiedl. Funktionen:1.  DNA- polymeraseaktivität2. Exonucleaseaktivität: in 3'->5' richtung; extrem wichtig f proof reading (korrekturmechanismus)
• Transkriptionstermination ber Prokar.? -durch Stammschleife: G-C reiche Palindromsequenz, dann polyU -sequenz bzw, polyA -> sehr instabil, erm. Ablösen d. DNA-Matrize-Rho- abh. Tremination: Rho- Protein bildet Hexamer was unter ATP Spaltung am RNA zieht, die die RNA- Pol verlässt u gleitet RNA hinauf-holt iwann RNA- Pol. ein, dann lösr RNA-DNA- Helikase UE den Hybrid der RNA- pol auf ->endeAttenuation: hohe Konz. von Tryptophan, schnelles Fortschreiten an mRNA->dadurch: mRNA struktur die weitere Translation d. gene f. Tryptophan unterbindet.
• Transkriptionsinitiation bei Pro./Eukar? Prokar: direkte Bindung an Strang durch RNA pol. (holoenzym)Eukar: zum Finden d Abschnitts f. RNA- Pol regionen: Bindung an Strang durch TF's, dann RNA- pol an promotorregion RNA_ pol 1 bindestelle: TATA BOXTF's: zinkfinger, lleucin zipper, helix loop helix strukturen 
• Translation? Basentriplettsprache d. mRNA: 1 d 20 proteinogenen AS im Ribosombet. Strukturen: mRNA, tRNA, Ribosom, freie AS, Aminoacyl- tRNA SynthetasentRNA: ein ende mit anticodonschleifeAminoacyl -trna-Synth. beladen tRNA mit zum Anticodon passender AS; jede As hat eine spez. AA-tRNA-synth.!
• Initiation Translation? Eukar.: IMMER 1 startcodon (AUG), mRNA monocistronisch!Prokar.: 2 Startcodons, SHINE- DALGARNO -Sequenz (mRNA of polycistronisch-> 1 DNA -> mehrere Proteine könnten entstehen!)

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