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BC (Fach) / BC, 3. Semester (Lektion)

Diese Lektion wurde von roberttaube erstellt.

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• Was ist die Häm-Gruppe? Eine prosthetische Gruppe des Myoglobins. Dh.  Der Cofaktor Häm ist mit dem Apoenzym  Myoglobin verbunden.
• Primärstruktur Aminosäuren Aminosäuresequenz (einer Polypeptidbrücke)
• Was ist ein isoelektrischer Punkt? Der isoelektrische Punkt ist der pH-Wert, bei  dem die Gesamtladung eines Moleküls gleich  Null, das Molekül nach außen also neutral ist.  Liegt der angelegte äußere pH-Wert über dem  des isoelektrischen Punktes der Substanz, so  liegt die Substanz als Anion vor, da die sauren  Protonen an die Umgebung abgegeben sind. Ist  der pH-Wert niedriger, so liegt die Substanz als  Kation vor, da nun z.B. Aminogruppen  protoniert vorliegen. 
• Wodurch entsteht Tertiärstruktur? 4 Haftpunkte: Wasserstoffbrücke, Ionenbindung, Disulfidbrücke, hydrophobe WW
• Tertiärstruktur Organisation der alpha-Helikas, beta-Faltblätter etc. eines Polipeptids im Raum --> Bändermodell
• ATP Energie Die Energie, die das ATP speichert liegt in der  chemischen Bindung von zwei Phosphatresten.  Aufgrund der Ladungsverteilung und der  Konformation im ATP wird zB. Beim Abspalten  des äußeren Phosphatrestes sehr viel Energie  freigesetzt. ATP muss aus ADP degeneriert werden. ATP ist  ein Cosubstrat.
• ADP Durch Hydrolyse von ATP zu  Adenosindiphosphat und Phosphatresten wird  Energie frei.
• Apoenzym Proteinanteil
• Enzyme bestehen aus Proteinanteil (Apoenzym), Cofaktoren (andere  chem. Bestandteile, meist niedermolekular)
• Prosthetische Gruppen Cofaktoren, die fest mit einem Apoenzym  verbunden sind
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• Häm-Gruppe Nichtproteinverbindung, enthält ein Eisenion.
• NAD+ bzw. NADH + H+ Nicotinamidadenindinucleotid: Coenzym der  Lactat-Dehydrogenase. Apoenzym und  Coenzym sind zunächst voneinander getrennt
• Brenztraubensäure zu Milchsäure umwandeln? Lactat-Dehydrogenase wandelt das um. Es  benötigt Nicotinamidadenindinucleotid. NADH  + H+ überträgt ein Wasserstoff und ein Elektron  (H-) auf die Brenztraubensäure. NADH + H+  wird zu NAD+ oxidiert. Statt Coenzym besser  Cosubstrat
• Myoglobin Blutfarbstoff, der sich in Muskelgewebe zum  Beispiel aufhält. Es ist auch bei niedrigem  Sauerstoffdruck und niedriger Sauerstoffkonzentration in der Lage  Sauerstoffmoleküle aufzunehmen und ab zu  geben.
• Erythrocyten Enthalten den Blutfarbstoff Hämoglobin
• Hämoglobin Blutfarbstoff. Ein Molekül besteht aus vier  Polypeptidketten mit je einer Häm-Gruppe. 
• Häm-Gruppe Im Zentrum sitzt ein Eisen(II)-Ion. Bindet ein  Sauerstoffmolekül
• Sauerstoffaufnahme, -abgabe im Körper In Lunge – Konzentration an  Sauerstoffmolekülen höher als im Blut.  Diffusion durch Konzentrationsgefälle in  Kapillare mit Erythrocyten. In den Körperzellen  Sauerstoffkonzentration geringer, wegen  Zellatmung im Vergleich zum sauerstoffreichen  Blut. Also diffundiert Sauerstoff aus  Erythrozyten in Körperzellen.
• Hämoglobin Bindung Sauerstoff In der Lunge leichte Bindung von Sauerstoff.  Abgabe von Sauerstoff in den Körperzellen
• Myoglobin Bindung Sauerstoff Im Körper/in den Muskeln bei niedrigem Druck  leichte Bindung von Sauerstoff, nachdem  Hämoglobin O2 an Myoglobin abgegeben hat.  Abgabe von Sauerstoff in Bereichen mit  niedriger Sauerstoffkonzentration oder  niedrigem Sauerstoffdruck wie zum Beispiel den Muskeln.
• Elongation Nach der Transkription findet die Translation  statt. die mRNA wird aus dem Zellkern in das  Cytoplasma transportiert und die cap-Sequenz  am 5`-Ende dockt an das Ribosom an. Die tRNA transportiert einzelne Aminosäuren zu den  Ribosomen. Die Elongation findet während der  Translation statt. Mithilfe der mit verschiedenen  Aminosäuren beladenen tRNA werkden einzelne Aminosäuren zu einer Peptidkette verknüpft.  Das Wachsen der Peptidkette bezeichnet man als Elongation. Das Protein entsteht aus einer  Aminosäuresequenz. Die genetische Information wird also während der Trankribtion  „abgeschrieben“ und während der Translation  wir die gespeicherte genetische Information  „übersetzt“ in die Aminosäuresequenz.
• Phosphorylierte Aminosäuren Mit OH-s können phosphoryliert werden. Bsp:  Serin, Threonin, Tyrosin (ist eigentlich eine  aromatische AS)
• Pflanzliche Zelle Größe 10-100 mikrometer
• Tierische Zelle Größe 10-30 mikrometer
• Unterschiede pfl. / tier. Zelle Zellwand, Chloroplast, Vakuole / Centriol
• Wie heißt D-/L- Isomerie? Stereoismoerie (Enantiomere) Wie Bild und  Spiegelbild, das sich nicht zur Deckung bringen  lässt.
• Nenne Aminosäuren Reihenfolge nach Eselsbrücke GAVLIP PTT CysMetSerThre
• Nenne alle mit aliphatischer Seitenkette Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin
• Prolin Besonderheit Sekundäre Aminogruppe
• Nenne 3 Aminosäuren mit aromatischen Seitenketten Phenylalalin, Tyrosin, Tryptophan
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• Nenne alle Aminosäuren mit schwefelhaltigen Seitenketten Cystein, Methionin
• Nenne alle mit aliphatischen Seitenketten und einer Hydroxylgruppe Serin, Threonin
• Basische Seitenketten – saure Seitenketten LAH-AGAG Lysin, Arginin, Hystidin –  Aspartat, Glutamat, Asparagin, Glutamin
• Sichelzell-Hämoglobin Erythrozyten sind länglich und starr und können  Kapillaren nicht leicht passieren.
• Hämoglobin A Glutamat ist der Unterschied. Sichelzell-Anämie
• Hämoglobin S Valin normal!
• Malaria Erythrozyten bleiben an Kapillarwand hängen
• Warum hilft Sichelzell-Anämie gegen Malaria? PH wErt sinkt. Über den Bohr-Effekt wird  Desoxyhämoglobinbildung begünstigt.  Hämoblobin-S-enthaltende Erythrocten  zerfallen. Kurz: Anstatt an der Kapillarwand hängen zu  bleiben, zerfallen die Erythrozyten, die die Sichezellform haben. Malaria-Krankheit wird  unschädlich gemacht.
• Enzyme... Sind hochspezifisch, beschleunigen Reaktionen  um das 100 fache in dem sie delta G (freie  Aktivierungsenthalpie) vermindern, Bildung  Übergangszustände wird erleichtert und  stabilisiert, wandeln Energieformen ineinander  um, können NICHT das Reaktionsgg  verschieben. Sie beschleunigen nur das  Einstellen des GG
• 1. Schritt der Enzyme: Bildung Enzym-Substrat-Komplex. Substrat  wird im aktiven Zentrum gebunden.  Schlüsselschlossmodell (komplementäre  gestalt). Es kann auch sein, dass das Enzym die  komplementäre Gestalt erst durch die Bindung  des Substrates erhält (induced fit)
• Wie verlaufen die Kurven von S, P, ES und E pre-Steady-state und im GG? Pre-steady-state: S nimmt ab. P nimmt zu. ES  nimmt zu, E nimmt ab. Im GG alle konstant
• Bildungsgeschwindigkeit für ES ES = k1 [E][S]
• Zerfallsgeschwindigkeit für ES ES= (k-1+k2) [ES]
• Fließgleichgewicht Enzymsubstratkomplex ES= konst.
• Definition der Michaeliskonstanten KM=(k-1+k2)/k1; Die Michaeliskonstante ist  die Substratkonzentration, bei der die  Geschwindigkeit vmax/2 entspricht. Km=S bei  vmax/2
• Lineweaver-burk y=mx+b m= ? y(x=0) =? 1/v0=K/vmax* 1/[S] + 1/vmax m = K/vmax y(x=0) = K/vmax
• Was ist k_cat ? „Wechselzahl“ Anzahl umgesetzter  Substratmoleküle pro Zeiteinheit. Bei  Substratsättigung(vmax) und von einem aktiven  Zentrum. 
• Wie hoch ist die Katalysegeschw. Bei Substratsättigung? k2=kcat
• Nenne Überblick Enzyminhibitoren Kompetitiver Inhibitor, nichtkompetitiver  Inhibitor
• Unterschied kompetitiver und nichtkompetitiver ? Kompetitiver behindert Substratbindung  dadurch, dass der Inhibitor anstatt das Substrat  im aktiven Zentrum binden. Sie kann durch  Erhöhung der Substratkonzentration rückgängig  gemacht werden. Der kompetitive Inhibitor hat  Einfluss auf KM aber nicht auf vmax.  Nichtkompetitiver Inhibitor bindet außerhalb des aktiven Zentrums und verändert dadurch die  Konformation des aktiven Zentrums → das Substrat kann nicht mehr binden. Das kann nur  unterbunden werden, wenn der Inhibitor aus der  Lösung entfernt wird. Substratzugabe kann es  nicht unterbinden. Vmax kann nicht erreicht  werden. Vmax nimmt ab KM bleibt unverändert

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