Biochemie

Durch Hydrolyse können Purinbasen entfernt werden oder Aminogruppen von Cytosin abspalten werden. Durch UV-Strahlen kann es zu Dimerisierung benachbarter Thyminreste kommen Weitere schädliche äußere Einflüsse: Chemikalien, Röntgenstrahlung

Gyrasehemmer hemmen bakterielle Topoisomerasen (gegen Nieren-/Harnwegserkrankungen, Infektionen der Atemwege)

Die Aminosäuresequenz von Kollagen weist in jeder dritten Position die Aminosäure Glycin auf.

Tripelhelix. Glycin (Aminosäure mit kleinster Seitenkette) befindet sich im Inneren an der Berührungsfläche zwischen den Peptidketten.

Extrazelluläre Matrix (Stütz- und Gerüstfunktion): Kollagen Elastin (Schlagader, Lunge) Proteoglykane (Knorpel) Integrine (Mempranproteine) Zytoskelett (Stabilität der Zellform, Änderung der Zellform): Actinfilamente Intermediärfilamente Mikrotubuli

Skorbut (Vitamin-C Mangel): Bindegewebe zerfällt Osteogenesis imperfecta (Glasknochenkrankheit) (Mutation des Kollagen, vorallem von Glycin): Zerbrechlichkeit und Verformung von Knochen Ehlers-Danlos-Syndrom (Mangel an Enzymen, die posttranslationale Modifikationen katalysieren: Abspaltung der Peptide an den Enden des Prokollagen, Quervernetzung): Dehnbarkeit der Haut und Bindegewebsschwäche

Vorstufe Prokollagen wird am rauen ER synthetisiert und dann über Golgi in Extrazellulärraum transportiert (Vesikel). Posttranslationale Modifikationen: 1. Hydroxylierung von Prolin und Lysin (Vitamin C erforderlich) → Tripelhelix 2. Glykosylierung An beiden Enden werden Peptide abgespalten → Kollagen → Kollagenfasern → Quervernetzung der Fasern

Kollagenfasern bilden Netzwerke, welche Organe umspannen. Hauptbestandteil von Sehnen, Knochen, Zähnen

Bildet elastische Fasen und ist in dehnbaren Organen wie Schlagadern, Lunge enthalten.

Proteoglykane bestehen zum großen Teil aus Polysacchariden mit zahlreich negativ geladenen Gruppen und zum kleinen Teil aus Proteinen. Binden große Mengen Wasser. Bilden reversibel deformierbare Gele. Hauptbestandteil von Knorpel.

Membranproteine, die in Plasmamembran von Zellen enthalten sind. Stellen Verbindung zwischen extrazellulärer Matrix und Organen her. An der Innenseite der Zellen sind sie an der Organisation des Zytoplasmas beteiligt.

Muskelkontraktion Zellteilung Transport von Vesikeln in Zelle Motorproteine: Myosin (benutzt Actinfilamente) Dynein (benutzt Mikrotubuli) Kinesin (benutzt Mikrotubuli)

Im Skelettmuskel. Wird durch Z-Scheiben begrenzt. An Z-Scheiben sind Actinfilamente angehefetet, die in das Innere des Sacromer ragen. Zwischen Actinfilamenten (dünne Filamente) sind Myosinfilamente (dicke Filamente) eingelagert. Myosinmolekül enthält langgestreckten Teil und globulären Kopf (ATP Bindungsstelle). Unter Hydrolyse von ATP bewegen sich Myosinköpfe an den Actinfilamenten entlang. Dadurch verkürzt sich Sacomer.    

Durch Calciumionen. Erhöhte Konzentration -> Muskelkontraktion Niedrige Konzentration -> Muskelkontraktion gehemmt Calcium bindet an Troponin (mit Actinfilamenten assoziiert) + Tropomyosin -> Freigabe der Bindungsstelle an Actin für Myosin  

Verwenden Mikrotubuli als Schiene (Bewegung unter ATP-Verbrauch). Bewegen sich in entgegengesetzt Richtungen. Aufgaben unter anderem: Vesikeltransport Trennung von Chromosomen während der Zellteilung  

Speichert Sauerstoff. Sauerstoffbindende Gruppe Häm (Fe2+-Ion) bindet sein Sauerstoffmolekül. Größere Sauerstoffaffinität als Hämoglobin -> Übertragung von Hämoglobin auf Myoglobin möglich

Sauerstofftransport (im Blut) Besteht aus vier Polypeptidketten mit jeweils einem Häm-Molekül. Bindung von Sauerstoff an eines der Häm-Moleküle erhöht Sauerstoffaffinitä der anderen drei Häm-Moleküle (Kooperativität) -> Bindungskurve von Sauerstoff an Hämoglobin hat S-förmige (sigmoidale) Gestalt (Bindungskurve von Sauerstoff an Myoglobin ist hyperbolisch) 2,3-Bisphosphoglycerat (und erhöhte Protonenkonzentration, Temperatur) verringert Sauerstoffaffinität des Hämoglobin. Hämoglobin von Feten andere Aminosäuresequenz (höhere Sauerstoffaffinität) als bei Erwachsenen -> Umverteilung von Sauerstoff vom mütterlichen in den fetalen Blutkreislauf

Methämoglobin: Sauerstoff/Sauerstoffradikale können Fe2+ im Häm zu Fe3+ oxidieren (Methämoglobin)  Methämoglobin kann keinen Sauerstoff binden. Methämoglobinreduktase verwandel Methämoglobin in funktionsfähiges Hämoglobin. Genetisch bedingte Defekte der Methämoglobinreduktase führen zu Mangel an Hämoglobin -> Mangelnde Sauerstoffversorgung, verminderte Leistungsfähigkeit Verbesserung durch Reduktionsmittel wie Ascorbinsäure (Vitamin C), dass Sauerstoffradikale unschädlich macht. Sichelzellenanämie: Genetisch Bedingte Erkrankung. Punktmutation -> Austausch von Glutamat gegen Valin Mutiertes Hämoglobin (Sichelzell-Hämoglobin) bildet in Desoxyform große Aggregate die zu Verformung der Erythrozyten führen -> Veränderung der Fließeigenschaft, Blockierung von Blutkapillaren Kohlenmonoxivergiftung: CO bindet mit hoher Affinität an Eisen im Häm -> Sauerstoff wird vom Hämoglobin verdrängt, erhöht Affinität der anderen Hämgruppen so stark, das Sauerstoff nicht mehr abgegeben werden kann  

Biokatalysatoren Werden durch Reaktionen nicht verbraucht Mehrzahl sind Proteine Hohe Reaktionsspezifität (DNA-Polymerase, DNA-Ligase) Hohe bis mittlere Substratspezifität (DNA-Polymerase: Substrate Desoxyribonukleotidtriphosphate dATP, dTTP, dGTP und dCTP; Keine Substrate: Ribonukleotidtriphosphate ATP, UTP, GTP und CTP) Beeinflussen nicht das Gleichgewicht einer Reaktion Beschleunigen Reaktion Enzymkatalytische Reaktionsgeschwindigkeit hängt von Temperatur, Ionenkonzentration, Enzymkonzentration, Substratkonzentration und pH-Wert ab  

Kompetitive Hemmung (Substrat und Inhibitor verdrängen sich gegenseitig von der Substrat-Bindungsstelle am Enzym) Allosterische Regulation (Effektor bindet außerhalb der Substratbindungsstelle und beeinflusst durch Konformationsumwandlung des Enzyms die Umsatzgeschwindigkeit) Posttranslationale Modifikation (Bildung oder Spaltung kovalenter Bindungen): Phosphorylierung (Phosphatreste aus ATP auf Hydroxylgruppenhaltige Seitenketten von Serin, Threonin, Tyrosin) limitierte Proteolyse (Spaltung von Peptidketten; Beispiel: Verdauungsprotease Trypsin) Änderung der Enzymkonzentration (kann Stunden bis Tage dauern; Anpassung an veränderte Lebensgewohnheiten)