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Chemie (Fach) / wichtige proteingruppen (Lektion)

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• Hämoglobin Transportprotein; roter Blutfarbstoff in roten Blutkörperchen; transportiert O von Lunge zu Gewebe und CO2 zurück besteht aus 4 AS, von denen je 2 ident sind
• Keratine Strukturproteine; alpha-Keratin: Haare, Wolle; in Fingernägeln, Krallen Sekundärstruktur ist alpha Helix -> 3 solche Stränge zu Protofibrillen verdrillt; hoher Cysteinanteil; Schwefel dieser AS kann Disulfidbrücken ausbilden uns so versch. Fasern miteinander vernetzen ß-Keratin: Sekundärstruktur durch ß-Faltblätter gebildet; Seide
• Kollagene Strukturproteine Bestandteile von Bindegewebe; knorpel, Sehne; 1/3 der Proteine im Körper 3 AS-Ketten zu einer Tripelhelix vedrillt  
• Fibrinogen - Fibrin Protein mit Schutzfunktion lösliches Fibrinogen ist im Blutplasma; bei Verletzungen gerinnt es zum unlöslichen Fibrin, in dem sich Blutplättchen verfangen und ein thrombus entsteht -> Wundverschluss zusammenhängende Krankheiten: Bluter; Blutgerinnung in Gefäßen
• enzymproteine Enzym= Katalysatur für alle biochem.Vorgänge hohe Spezifität: eine ganz bestimmte Reaktion findet statt, ohne Nebenprodukte; Enzym hat aktives Zentrum an Oberfläche; der zu reagierende Stoff (=Substrat) wird mit H-Brücken daran gebunden -> Enzym-Substrat-Komplex; in aktives Zentrum passt ein ganz best. Substrat -> Substratspezifität Katalisieren, indem sie räuml. mit Substrat wechselwirken und in akt. Zentrum genau die AS-Reste zur Verfügung stellen, die zur Stabilisierung des Übergangszustandes nötig sind; saure u. basische Grp. beteiligt -> begünstigen reaktion durch Protonenübertragung Nomenklatur: Enzyme nach Reaktion, die sie katalysieren + Endung -ase benannt

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