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Biochemie (Fach) / Aminosäuren (Lektion)

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  • Rolle der Aminosäuren - Engergielieferant, Stickstoffquelle im Stoffwechsel - Neurotransmitter (geben Reize zwischen Nervenzellen weiter) - biogene Amine (entstehen durch enzymatische Decarboxylierung der AS; Synthesevorstufe von Hormonen, Coenzymen,...) - Monomer: Baustein der Proteine
  • Aufgaben der Proteine - Reaktionskatalyse (Enzyme) - Bindung (Enzyminhibitoren) - Stofftransport (Hämoglobing) - Signaltransduktion (Membranrezeptoren) - Speicherung (Casein) - Struktur (Kollagen) - Mechanik (Actin, Myosin) - Membrankanäle (Transporter, Porine) - Elektronentransport (Atmungskette, Photosynthese) - Regulation (Hormone)  - Abwehr (Immunglobine, Toxine)  
  • alpha-AS - um zentralen alpha-Kohlenstoff: Amino-Gruppe, Carboxyl-Gruppe, H-Atom, Rest (Seitenkette) -> 19 verschiedene Seitenketten - chiral: D-Isomer, L-Isomer (in Proteinen) -> hauptsächlich in S-Konfiguration (Ausnahme (R)-Cystein) - in Lösung als Zwitterionen (dipolar): protonierte Aminogruppe, dissoziierte Carboxylgruppe  
  • Ionisierungsgrad der alpha-AS in Abhängigkeit vom pH-Wert - Dissoziationsgrad der AS ändert sich mit pH-Wert - saure Lösung: Aminogruppe protoniert, Carboxylgruppe nicht dissoziiert - zwitterionischer Zustand - basische Lösung (ab pH 9): 
  • Racemisierung - chirale Verbindungen (alpha-AS) - Verlust der optischen Aktivität durch Inversion - vollständige Racemisierung: 1:1 Gemisch beider Enantiomere 
  • Titrationskurve des Glycin - Glycin: R = H ->Ampholyt (kann sowohl als Säure, als auch als Base wirken) - Anfang, saurer pH: Protonenüberschuss -> Glycin-Kationen - Überschreiten des Pufferbereiches: Zwitterion (Aminogruppe +, Carboxygruppe -) -> isoelektrischer Punkt  - Ende, basisch: Protonenmange -> Glycin-Anionen
  • Selenocystein - 21. AS - strukturell ähnlich: Cystein, Serin (Se statt S) - Einsatz im aktiven Zentrum v. Enzymen  - Einbau in AS-Sequenz durch Recodierung  - 
  • Disulfidbrücken in Proteinen - Querbrücken linearer Polypeptidketten - meist extrazelluläre Proteine - Oxidation zweier Cysteinreste zu Cystin: 2 Cys-SH -> Cys-S-S-Cys + 2 H+ + 2 e-  
  • Glykosylierung - N-Glykosylierung: N-Acetylglucosamin bindet an Stickstoff der freien Säureamidgruppe der Asparaginsäure (Asn) -> findet hauptsächlich im ER statt - O-Glykosylierung: Zucker bindet an Hydroxygruppe von Serin, Threonin, Hydroxylysin (Verknüpfung nur im Collagen) -> im Golgi-Apparat 
  • Glycoproteine - eine/wenige Oligosaccharidkette über Asn mit Protein verknüpft (N-glykosidisch) - gleiches Grundgerüse (Pentasaccharid-Core)  1) mannosereicher Typ: nur Mannose und N-Acetyl-glucosamin 2) komplexer Typ: zusätzlich Galactose-/ Sialinsäurereste, Fructose 
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  • Entstehung Peptidbindung Verknüpfung zweier Aminosäuren (alpha-Carboxyl-Gruppe mitalpha-Aminogruppe -> Freisetzung eines Wasermoleküls - Gleichgewicht aufseiten der Hydrolyse  -> Energieaufwand - dennoch kinetisch stabil
  • Geometrie der Peptidbindung - planar: Calpha, O, N, H, Calpha in einer Ebene - 40% Doppelbindungscharakter durch Resonanzstabilisierung -> verhindert Routation um Bindung  - cis- und trans-Konfiguration möglich - cis: beide alpha-C-Atome auf derselben Seite -> sterische Kollision der Gruppen am alpha-C-Atom (außer X-Pro) <-> trans: fast alle Peptidbindungen 
  • Polypetid - mehrere über Peptidbindungen verknüpfte, sich regelmäßig wiederholende AS (50-3000) -> Hauptkette, Rückrat - variable Seitenketten -> Ausbildung von H-Brücken (zwischen Carbonyl-Gruppe: Akzeptor und NH-Gruppe: Donor) - AS-Sequenz hat eine Richtung: N-Terminus (alpha-Aminogruppe), C-Terminus (alpha-Coroxylgruppe) -> polar
  • Torsionswinkel - 2 über Peptidbindungen verknüpfte AS:  Rotationsfreiheit um 2 einfache Bindungen erlaubt unterschiedliche Art der Faltung (<-> starre Peptidbindung)  - psi: zwischen alpha-Kohlenstoffatom und Carbonylkohlenstoffatom  - phi zwischen alpha-Kohlenstoffatom und Stickstoffatom
  • Ramachandran-Diagramm - mögliche Kombinationen der Torsionswinkel im Polypeptid - Audtragung psi in Abhängigkeit von phi - nicht alle Kombinationen möglich -> sterische Hinderung -> begrenzte Zahl der möglichen Faltungen
  • alpha-Helix - Sekundärstruktur der Polypeptide - spiralfedrige Umwicklung eines Zylinders durch Polypeptidkette - in Proteinen fast ausschließlich rechtsgängig (energetisch günstiger) - Stabilisierung durch H-Brücken: zwischen Carbonylgruppe jeder AS mit NH-Gruppe der viertnächsten AS  - Seitenketten weisen nach außen - 3,6 AS pro Windung, Ganghöhe von 0,54 nm - Prolin als "Helixbrecher" - Dipolmoment der Helix durch gleichsinnig orientierte Peptidgruppen
  • beta-Faltblatt - Sekundärstruktur der Polypeptidketten - periodisches Strukturmotiv, dass flächige Strukturen sterisch möglich macht - einzelne nebeneinanderliegende beta-Stränge über H-Brücken verknüpft - parallele Anordnung: gleiche Laufrichtung, H-Brücken (zw. Co- und NH-Gruppen) verbinden jede AS des einen Strangs mit je 2 des anderen - antiparallele Anordnung: entgegengesetze Laufrichtung, H-Brücken verbindunen jede AS mit einer anderen des benachbarten Strangs -> stabiler, häufiger - Seitenketten benachbarter AS weisen in unterschiedliche Richtung -> Abstande zweier Seitenketten auf gleicher Seite: 0,7 nm
  • Richtungsänderung im Verlauf einer Polypeptidkette - beta-turns: stabilisiert durch Hbrücke zwischen CO-Gruppe der AS i und NH-Gruppe der AS i+3 - Schleifen: keine regelmäig-periodische Struktur   => ermöglichen kompakte, globiläre Gestalt der Proteine
  • Tertiärstruktur - übergeordneter, räumlicher Aufbau von Proteinen - zusammengesetzt aus verscheidenen Elementen der Sekundärstruktur - alpa-Helix: 31% - beta-Faltblatt: 28% - reverse turns, loops
  • Stabilisierung von Proteinen (innerhalb, im Lösungsmittel) - H-Brücken - hydrophobe Seitenketten der Polypeptidkette im Inneren des Proteins, polare geladene Reste an der Oberfläche -> NH- und CO-Gruppen durch H-Brücken angesättigt -> Unterbringung inhydrophober Umgebung  - Van-der-Waals-Ww zwischen dicht gepackten Kohlenwasserstoffseitenketten - elektrostatische Ww.  - kovalente Quervernetzungen (Disulfidbrücken) 
  • Denaturierung - Verlust der geordneten Raumstruktur -> Verlust der biochemischen Aktivität (Primärstruktur unverändert) - durch Hitze, extremen pH, Änderung des Ionenmilieus, Detergentien, organischen Lösungsmittel, chem. Modifizierung  - durch chaotrope Reagenzien (Harnstoff): stören geordnete H-Brücken im Wasser -> Denaturierungsmittel
  • Anfinsens Experiment - Untersuchung der Bezhieung zwischen AS-Sequenz und Konformation einens Proteins - Ribonuclease (Rind) aus 124 AS über 4 Disulfidbrücken quervernetzt - Zugabe von 8 M Harnstoff (chaotrope Reagenz), Überschuss an beta-Mercaptoethanol (reversible Spaltung der Disulfidbrücken -> denauturierte, reduzierte Ribonuclease (random coil,Verlust enzymatischer Aktivität)  - Entfernung der kleinen Moleküle mittels Dialyse - Luftoxidation der SH-Gruppe => langsame Rückkehr von fast 100% der Enzymaktivität => Information für dreidimensionale Struktur in AS-Sequenz gespeichert - erst Entfernung von beta-Mercaptoethanol -> Oxidation, dann Harnstoff: scrambled Ribonuclease durch Bildung falscher Disulfidbrücken0> 1% der Aktivität des nativen Enzyms - Zugabe Spuren von beta-Mercaptoethanol: Umlagerung der Disulfidbrücken
  • Wie viele Verknüpfungsmöglichkeiten es für 8 Cysteinreste in der RNase, um 4 Disulfidbrücken zu bilden? 7*5*3*1=105

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