Biochemie (Fach) / Aminosäuren (Lektion)
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- Rolle der Aminosäuren - Engergielieferant, Stickstoffquelle im Stoffwechsel - Neurotransmitter (geben Reize zwischen Nervenzellen weiter) - biogene Amine (entstehen durch enzymatische Decarboxylierung der AS; Synthesevorstufe ...
- Aufgaben der Proteine - Reaktionskatalyse (Enzyme) - Bindung (Enzyminhibitoren) - Stofftransport (Hämoglobing) - Signaltransduktion (Membranrezeptoren) - Speicherung (Casein) - Struktur (Kollagen) - Mechanik (Actin, Myosin) ...
- alpha-AS - um zentralen alpha-Kohlenstoff: Amino-Gruppe, Carboxyl-Gruppe, H-Atom, Rest (Seitenkette) -> 19 verschiedene Seitenketten - chiral: D-Isomer, L-Isomer (in Proteinen) -> hauptsächlich in S-Konfiguration ...
- Ionisierungsgrad der alpha-AS in Abhängigkeit vom ... - Dissoziationsgrad der AS ändert sich mit pH-Wert - saure Lösung: Aminogruppe protoniert, Carboxylgruppe nicht dissoziiert - zwitterionischer Zustand - basische Lösung (ab pH 9):
- Racemisierung - chirale Verbindungen (alpha-AS) - Verlust der optischen Aktivität durch Inversion - vollständige Racemisierung: 1:1 Gemisch beider Enantiomere
- Titrationskurve des Glycin - Glycin: R = H ->Ampholyt (kann sowohl als Säure, als auch als Base wirken) - Anfang, saurer pH: Protonenüberschuss -> Glycin-Kationen - Überschreiten des Pufferbereiches: Zwitterion (Aminogruppe ...
- Selenocystein - 21. AS - strukturell ähnlich: Cystein, Serin (Se statt S) - Einsatz im aktiven Zentrum v. Enzymen - Einbau in AS-Sequenz durch Recodierung -
- Disulfidbrücken in Proteinen - Querbrücken linearer Polypeptidketten - meist extrazelluläre Proteine - Oxidation zweier Cysteinreste zu Cystin: 2 Cys-SH -> Cys-S-S-Cys + 2 H+ + 2 e-
- Glykosylierung - N-Glykosylierung: N-Acetylglucosamin bindet an Stickstoff der freien Säureamidgruppe der Asparaginsäure (Asn) -> findet hauptsächlich im ER statt - O-Glykosylierung: Zucker bindet an Hydroxygruppe ...
- Glycoproteine - eine/wenige Oligosaccharidkette über Asn mit Protein verknüpft (N-glykosidisch) - gleiches Grundgerüse (Pentasaccharid-Core) 1) mannosereicher Typ: nur Mannose und N-Acetyl-glucosamin 2) komplexer ...
- Entstehung Peptidbindung Verknüpfung zweier Aminosäuren (alpha-Carboxyl-Gruppe mitalpha-Aminogruppe -> Freisetzung eines Wasermoleküls - Gleichgewicht aufseiten der Hydrolyse -> Energieaufwand - dennoch kinetisch stabil
- Geometrie der Peptidbindung - planar: Calpha, O, N, H, Calpha in einer Ebene - 40% Doppelbindungscharakter durch Resonanzstabilisierung -> verhindert Routation um Bindung - cis- und trans-Konfiguration möglich - cis: beide alpha-C-Atome ...
- Polypetid - mehrere über Peptidbindungen verknüpfte, sich regelmäßig wiederholende AS (50-3000) -> Hauptkette, Rückrat - variable Seitenketten -> Ausbildung von H-Brücken (zwischen Carbonyl-Gruppe: Akzeptor ...
- Torsionswinkel - 2 über Peptidbindungen verknüpfte AS: Rotationsfreiheit um 2 einfache Bindungen erlaubt unterschiedliche Art der Faltung (<-> starre Peptidbindung) - psi: zwischen alpha-Kohlenstoffatom und Carbonylkohlenstoffatom ...
- Ramachandran-Diagramm - mögliche Kombinationen der Torsionswinkel im Polypeptid - Audtragung psi in Abhängigkeit von phi - nicht alle Kombinationen möglich -> sterische Hinderung -> begrenzte Zahl der möglichen Faltungen ...
- alpha-Helix - Sekundärstruktur der Polypeptide - spiralfedrige Umwicklung eines Zylinders durch Polypeptidkette - in Proteinen fast ausschließlich rechtsgängig (energetisch günstiger) - Stabilisierung durch H-Brücken: ...
- beta-Faltblatt - Sekundärstruktur der Polypeptidketten - periodisches Strukturmotiv, dass flächige Strukturen sterisch möglich macht - einzelne nebeneinanderliegende beta-Stränge über H-Brücken verknüpft - parallele ...
- Richtungsänderung im Verlauf einer Polypeptidkette ... - beta-turns: stabilisiert durch Hbrücke zwischen CO-Gruppe der AS i und NH-Gruppe der AS i+3 - Schleifen: keine regelmäig-periodische Struktur => ermöglichen kompakte, globiläre Gestalt der Proteine ...
- Tertiärstruktur - übergeordneter, räumlicher Aufbau von Proteinen - zusammengesetzt aus verscheidenen Elementen der Sekundärstruktur - alpa-Helix: 31% - beta-Faltblatt: 28% - reverse turns, loops
- Stabilisierung von Proteinen (innerhalb, im Lösungsmittel) ... - H-Brücken - hydrophobe Seitenketten der Polypeptidkette im Inneren des Proteins, polare geladene Reste an der Oberfläche -> NH- und CO-Gruppen durch H-Brücken angesättigt -> Unterbringung inhydrophober ...
- Denaturierung - Verlust der geordneten Raumstruktur -> Verlust der biochemischen Aktivität (Primärstruktur unverändert) - durch Hitze, extremen pH, Änderung des Ionenmilieus, Detergentien, organischen Lösungsmittel, ...
- Anfinsens Experiment - Untersuchung der Bezhieung zwischen AS-Sequenz und Konformation einens Proteins - Ribonuclease (Rind) aus 124 AS über 4 Disulfidbrücken quervernetzt - Zugabe von 8 M Harnstoff (chaotrope Reagenz), ...
- Wie viele Verknüpfungsmöglichkeiten es für 8 Cysteinreste ... 7*5*3*1=105