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LM- Chemie (Fach) / R- Proteine (Lektion)

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• Was sind Aminosäuren? Bausteine (Monomere) von Peptiden und Proteinen
• Welche funktionellen Gruppen enthalten Aminosäuren? COOH NH2
• allgemeine Formel der Aminosäuren? L - α - AS
• Wie liegen Aminosäuren in Lösungen vor? Drei Formen können vorliegen: Zwitterion Kation Anion meist ein Gemisch in Abhängigkeit vom pH
• Aminosäuren: Wieviele sind in Proteinen von Bedeutung, wodurch unterscheiden sie sich? 20 verschiedene Aminosäuren sind in Proteinen von Bedeutung unterscheiden sich durch ihre Reste
• Wie werden Aminosäure- Reste unterteilt? wegen der Bedeutung für die Proteinstruktur einteilung in : AS mit unpolarem Rest z.B. Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Phe   --> hydrophobe Wechselwirkungen AS mit polarem, aber nichtionischem Rest z.B. Tyr, Try, Ser, Thr, Cys, Met, Gln, Asn  --> bilden H- Brücken saure AS (= Monoaminodicarbonsäuren) z.B. Glu, Asp  --> 2 COOH- Gruppen = anionisch (-) basische AS (Diaminomonocarbonsäuren) z.B. Lys, Arg, His  --> 2- NH2- Gruppen= kationisch (+)
• Was sind essentielle Aminosäuren. Nennen Sie auch Beispiele können nicht vom tierischen Organismus aufgebaut werden müssen über pflanzliche (und mikrobielle) Nahrung dem Organismus zugeführt werden   ---> biologische Wertigkeit z.B. Leu, Ile, Pro, Try, Phe, Met oft aromatische AS oder AS mit verzweigten Ketten
• Welche Bedeutung haben Aminosäuren? Bausteine für die Proteinbiosynthese Energielieferanten geschmackbildend Vorläufer für Aromastoffe
• Was ist eine Kondensationsreaktion? Die Synthese eines Peptides (=Säureamid) aus den AS
• Was ist eine Hydrolyse? Die Umkehrreaktion der Kondesationsreaktion (Spaltung des Peptides)
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• Woraus ergibt sich die Struktur der Proteine? der Art der AS der Anzahl der AS der Anordnung der AS
• Nennen Sie acht verschiedene Arten von Proteinen Enzyme Speicher- Proteine Transportproteine Kontraktile Proteine Schutz- Proteine Toxine Hormone Strukturproteine
• Enzyme: Beispiel und Funktion Beispiel: Lactat- Dehydrogenase Funktion: Katalysator
• Speicher- Proteine: Beispiel und Funktion Beispiel: Casein Funktion: Milch- Protein
• Transportproteine: Beispiel und Funktion Beispiel: Hämoglobin Funktion: O2- Transport im Blut
• Kontraktile Proteine: Beispiel und Funktion Beispiel: Myosin Funktion: Muskelaufbau
• Schutz- Proteine: Beispiel und Funktion Beispiel: Antikörper Funktion: Immunabwehr
• Toxine: Beispiel und Funktion Beispiel: Schlangengifte Funktion: Enzyme (Esterasen)
• Hormone: Beispiel und Funktion Beispiel: Insulin Funktion: Zuckerwechselstoffe
• Strukturproteine: Beispiel und Funktion Beispiel: Kollagen Funktion: Bindegewebe
• Nach welchen Strukturmerkmalen werden Proteine unterteilt und warum? Unterteilung wegen der komplexen Struktur der Proteine: Primärstruktur Sekundärstruktur Tertiärstruktur Quartärstruktur
• Was besagt die Primärstruktur? Reihenfolge der AS (100- 1000 im Molekül) = AS- Sequenz genetisch festgelegt
• Was besagt die Sekundärstruktur? räumliche Anordnung der Peptidkette ohne Berücksichtigung der Reste der AS: Faltblattstruktur (Seitenkette nach außen) α- Helix (Schraube mit Seitenketten nach außen)
• Was besagt die Tertiärstruktur? räumliche Anordnung aller Atome, einschließlich der AS- Reste wegen deren Bedeutung für die Konformation
• Was besagt die Quartärstruktur? Aggregation mehrerer Ketten Untereinheiten = subunits (SU) Zusammenlagerung durch Wechselwirkungen
• Welche zwei Proteintypen gibt es? Erläutern Sie diese kurz Skleroproteine: unlösliche Proteine (z.B. Keratin in Nägeln und Hufen) hart und stabil, Stütz- und Gerüstsubstanzen vorwiegend Faltblattstruktur Sphäroproteine: in H2O und Salzlösungen lösliche Proteine (z.B. Albumin) globulär, instabil, reaktionsfähig, denaturieren beim Erhitzen vorwiegend Helixstruktur
• Was ist der Unterschied zwischen reinen Proteinen und Proteiden? Reine Proteine: bestehen nur aus AS Proteide: bestehen aus AS und anderen Gruppen
• Aus welchen vier Gruppen können Proteide bestehen, neben Aminosäuren? Metallo- Proteide z.B. Hämoglobin (Häm + Fe) Glyco- Proteide z.B. Antikörper Lip- Proteide z.B. HDL, LDL Nukleo- Proteide z.B. im Zellkern
• Was ist Denaturierung? Nennen Sie Beispiele Entfaltung und Zerstörung der Tertiärstruktur einer Proteins (Konformationsänderungen) die Primärstruktur bleibt erhalten Beispiele: Hitzeeinwirkung, irreversibel (Ei kochen) pH- Änderung, irreversibel (saure Milch, Fisch säuern) Zugabe von Schwermetallen, irreversibel (Vegiftung) Erhöhen der Salzkonzentration, reversibel (Proteinfällung)
• Wie kann man Aminosäuren aus Proteinen nachweisen? Freisetzen der Aminosäuren aus dem Protein durch Hydrolyse              a) mit Enzymen (Proteasen)    b) mit Säure (HCl) Trennen der Aminosäuren durch Chromatographie                                  a) Dünnschichtchromatographie   b) HPLC
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• Was sind Enzyme und wie sind sie aufgebaut? Enzyme sind Proteine oder Proteide aus L- α- Aminosäuren Peptidbindungen bestimmte AS- Sequenz (=Primärstruktur) bestimmte räumliche Anordnung (Konformation) oft aus Untereinheiten zusammengesetzt (=Quartärstruktur) meist globulär (einzelne Moleküle, gut H2O- löslich)
• Wie sind Enzyme aufgebaut? Apoenzym (Proteinanteil) + Cofaktor = Holoenzym (aktives Proteid)
• Was ist eine proesthetische Gruppe? der Cofaktor ist fest an das Apoenzym gebunden Beispiel: Zn2+, Mn2+
• Was ist das Coenzym? der Cofaktor ist reversibel an das Apoenzym gebunden Beispiel: NADH, ATP
• Was ist das Prinzip des Energieminimums? Eine chemische Reaktion verläuft (meistens) freiwillig, wenn der Gesamtvorgang exotherm ist!
• Wie bekommt man eine Reaktion zum starten? Eine Reaktion verläuft selten spontan, sie muss zunächst gestartet oder aktiviert werden Das geschieht durch Zufuhr von Aktivierungsenergie z.B. durch Wärme (Kerze) oder durch Herabsetzen der Aktivierungsenergie z.B. durch Enzyme
• Definition von (Bio-) Katalysatoren? beschleunigen eine Reaktion durch Herabsetzen der Aktivierungsenergie (=EA) sind in sehr kleinen Konzentrationen wirksam gehen unverändert aus der Reaktion hervor können eine Reaktion in eine gewünschte Richtung lenken (verschieben kein Gleichgewicht zwischen Substrat und Produkt)
• Nennen Sie ein Beispiel für eine Katalyse Spaltung von Wasserstoffperoxid: 2H2O2 ---> 2H2O + O2 + Energie
• Wie funktioniert das Schlüssel- Schloss- Prinzip? Das Substratmolekül bindet am "aktiven Zentrum" des Enzyms Es kommt zur Bildung des Enzymsubstratkomplexes (ES) Das Produkt wird freigesetzt Substrat (S) + Enzym (E) ---> Enzymsubstratkomplex (ES) (Zwischenstoffkatalyse) ---> Enzym (E) + Produkt (P)
• Welche drei Enzym- Hemmungen gibt es? Erläutern Sie kurz kompetitive Hemmung: Konkurrenz um Bindungsstellen zwischen ähnlichen Molekülen am aktiven Zentrum nicht kompetitive Hemmung: Bindung von Ionen (Bsp. Hg2+) am aktiven Zentrum allosterische Hemmung: Aktivator oder Inhibitor bindet an das Enzym, aber nicht am aktiven Zentrum; es kommt zu Konformationsänderungen; Regulationsmechanismen durch Rückkopplung
• Welche zwei Spezifitäten gibt es bei Enzymen? Substratspezifität --> Welches Substrat wird umgesetzt? Wirkungsspezifität --> Welche Reaktion läuft ab?
• Enzyme- sechs Gruppen mit Beispielen Oxidoreduktasen z.B. LDH, ADH Hydrolasen z.B. Esterasen, Glucosidasen, Proteasen Lyasen z.B. Pyruvat- Decarboxylase Transferasen z.B. Transaminasen (GOT, GPT) Isomerasen z.B. Racemasen Ligasen z.B. Peptidsynthetasen
• Was ist der Aktivitätstest und welche Standardbedingungen gibt es? Aktivitätstest = Messen der katalytischen Wirksamkeit Aktivität = Substratumsatz / Zeit Bedingungen: pH und Ionenkonzentration (Salze) Temperatur Substratsättigung (=hohe Konzentration des Substrates) Aktivatoren (Mg2+, ATP) Hemmungen / Inhibitoren (Schwermetalle, CN-, Inhaltsstoffe)  

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