Enzyme - Biologie online lernen

15

Biologie (Fach) / Enzyme (Lektion)

enzyme

Diese Lektion wurde von elvirapl erstellt.

Lektion lernen

Die Spezifität eines Enzyms folgt aus: - seiner Gestalt - Aminosäureketten am aktiven Zentrum
Substrat und Enzym werden zusammengehalten durch: -elektrostatische Wechselwirkungen - ionische Wechselwirkungen - van der Waals- Kräfte - Wasserstoffbrückenbindungen
induced fit "induzierte Passform" durch Konformatitionsänderung passen Substrat und Enzym noch besser zusammen
kompetitive Hemmung Der kompetitive Inhibitor ähnelt dem Substrat und konkurriert mit ihm um das aktive Zentrum. - kann durch Erhöhung der Substratkonzentration überwunden werden Vmax gleibt gleich (Umsatzrate) KM verändert sich. ( Substratkonzentration , die zur halbmaximalen Umsatzrate führt)
nichtkompetitive Hemmung: Inhibitor bindet an einer vom aktiven Zentrum entfernten Stelle an das Enzym, ändert aber die Konformation des Enzyms derartig, dass das aktive Zentrum nicht länger voll funktionsfähig ist. Diese Hemmung kann durch eine große Substratkonzentration nicht überwunden werden. Die Hemmung kann reversibel oder irreversibel erfolgen. Kmax verringert (umsatzrate)
Enzymklassifizierung EC-Nummer: 1.1.1.27 von Lactatdehydrogenase 1: Hauptgruppe 1: Untergruppe 1: 2te Untergruppe 27: 27. Enzym dieser Gruppe
Hauptgruppen der Enzymklassifizierung: 1. Oxidoreduktasen (Wasserstoffübertragung) 2. Transferase: Es werden chemische Gruppen übertragen 3. Hydrolasen: Spaltung unter formaler Anlagerung von Wasser 4. Lyasen: Addition von Gruppen oder Atomen an Doppelbindungen 5. Isomerase: Isomerisierung von Substanzen 6. Ligasen: Knüpfung von Bindungen unter ATP-Verbrauch.
allosterisches Zentrum spezifischer Bereich der oft weit weg vom aktiven Zentrum liegt.
allosterische Enzyme: bestehen aus 2 oder mehr Polypeptidketten / Untereinheiten. Jede Untereinheit besitzt ein eigenes aktives Zentrum.
allosterischer Aktivator: Bindet der Aktivator an das allosterische Zentrum kommt es zu einer Stabilisation der aktiven Konformation des allosterischen Enzyms.
Anzeige
allosterischer Inhibitor: Bindet der Inhibitor an das allosterische Zentrum kommt es zu einer Stabilisation der inaktiven Konformation des allosterischen Enzyms. Das allosterische Enzym ist gehemmt.
allosterische Effektoren gleichen dem Aktivator bzw dem Inhibitor in ihrer Gestalt. Der Effektor und der Inhibitor konkurrieren um das allosterische Zentrum.
Feedback-Hemmung "negative Rückkopplung" Abschalten eines Stoffwechselweges durch sein Endprodukt, welches als Inhibitor auf ein Enzym des Weges eintrifft. Das Endprodukt bindet das allosterische Zentrum des Enzym und inaktiviert ihn somit.
Eigenschaften/ Wirkung von Enzymen 1. höhere Geschwindigkeit (10^6 mal schneller als unkatalysiert) 2. mildere Reaktionsbedingungen (ph-wert um 7, ...) 3. größere Reaktionspezifität (hohe Substratspezifität, hohe Wirkungsspezifität) 4. Regulierbarkeit
Michaelis Menten Gleichung Eine enzymkatalysierte Reaktion lässt sich vereinfacht durch folgende Reaktionsgleichung beschreiben:E+S⇌ES→E+P ( E = Enzym, S = Substrat, P = Produk) Gewindigkeit: r= (rmax⋅[S]) / (KM+[S]) KM = Substratkonzentraiomn die zur halbmaximalen Umsatzrate führt.