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Chemie (Fach) / Tom - Definitionen (Lektion)

wichtige Definitionen und Begriffe

Diese Lektion wurde von paulili78 erstellt.

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  • Wodurch unterscheidet sich ein reduzierender Zucker von einem nicht-reduzieren? reduzierend: besitzen in Lösung eine freie Aldehydgruppe nicht-reduzieren: besitzen keine freie Aldehydgruppe in Lösung
  • Mit welcher Probe kann man reduzierende Zucker nachweisen? a) Fehling-Probe b) Tollens-Probe
  • Beispiele für reduzierende und nicht-reduzierende Zucker reduzierend: Glucose, Fructose, Maltose, Lactose nicht-reduzierend: Saccharose
  • Was ist der isoeletrische Punkt einer Aminosäure? Der IEP ist der pH-Wert, bei dem in einer Lösung einer Aminosäure genauso viele Säuregruppen deprotoniert sind wie Aminogruppen protoniert (Zwitterion).
  • Eigenschaften am IEP 1. Da die Moleküle am IEP nach außen neutral sind (Zwitterion),              wandern sie nicht mehr im elektrischen Feld (z.B. bei Elektrophorese). 2. Außerdem ist die Wasserlöslichkeit wegen der Neutralität am IEP minimal.
  • Wird alpha-Glucose in Wasser gelöst, ist der Drehwinkel zunächst 112,2°, nimmt dann kontinuierlich ab bis ein konstanter Wert von 52,7° erreicht wird. In einer Glucose-Lösung stellt sich ein Gleichgewicht ein zwischen alpha-Glucose, beta-Glucose und der Aldehyd-Form. Die beiden Isomere alpha und beta haben einen unterschiedlichen Drehwinkel. Durch die Einstellung des Gleichgewichts ändert sich somit der Drehwinkel der Lösung. --> Mutarotation
  • Primärstruktur Abfolge (Sequenz) der einzelnen Aminosäuren einer Polypeptidkette
  • Sekundärstruktur Die räumliche Anordnung der Aminosäuren; dazu gehören alpha-Helix beta-Faltblatt beta-Schleifen ungeordnete, sogenannte Random-Coil-Strukturen
  • Tertiärstruktur Übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d.h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt, durch die sich das Protein zusätzlich faltet.
  • Quartärstruktur Zusammenlagerung von unterschiedlichen Proteinen oder Verband aus zwei oder mehr Polypeptidketten
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  • Welche Kräfte sind für die Ausbildung der Sekundärstruktur verantwortlich? Wasserstoffbrückenbindungen
  • Welche Kräfte sind für die Ausbildung der Tertiärstruktur verantwortlich? Disulfidbrücken nicht-kovalente Wechselwirkungen (Wasserstoffbrückenbindungen, hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Kräfte)
  • Hydrolyse Spaltung einer chemischen Verbindung mit Wasser
  • Mesomerie Phänomen, dass die Bindungsverhältnisse in einem Molekül nicht durch eine einzige Strukturformel dargestellt werden können, sondern nur durch mehrere Grenzformeln. Die tatsächliche Elektronenverteilung im Molekül bzw. im Ion liegt zwischen den von den Grenzformeln angegebenen Elektronenverteilungen.
  • Tautomerie Form der Isomerie, bei der Moleküle durch die Wanderung einzelner Atome oder Atomgruppen schnell ineinander übergehen, d.h. die beiden Isomere stehen in einem schnellen chemischen Gleichgewicht miteinander. Bsp.: Keto-Enol-Tautomerie
  • Enantiomere Stereoisomere chemischer Verbindungen, die sich in ihrer Konstitution decken und sich in den räumlichen Strukturen zu einem Gegenstück verhalten wie dessen Spiegelbild (Spiegelbildisomere).