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Biomoleküle und Zelle (Fach) / Biologische Makromoleküle (2) (Lektion)

Diese Lektion wurde von MarekHeuberger erstellt.

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• Proteine (griech. proteios, erster Platz) Proteine machen mehr als 50 Prozent der Trockenmasse der meisten Zellen aus Proteine zeigen eine hohe Strukturvielfalt Proteine haben eine hohe Funktionsvielfalt:
• Funktion von Proteinen - Beschleunigung chemischer Reaktionen (Biokatalysatoren) - Strukturgebende bzw. stützende Funktion- Transport und Speicherung - Koordinierte Bewegungsvorgänge- Zelluläre Kommunikation- Abwehr fremder Substanzen und Organismen- Kontrolle von Wachstum und Differenzierung
• Aufbau von Proteinen Alle Proteine sämtlicher Lebensformen bauen sich aus demselben Satz von 20 Aminosäureresten auf → proteinogene Aminosäuren Durch Polykondensation vieler Aminosäuren entstehen lineare PolymereDie Bindung zwischen Aminosäuren heißt Peptidbindung → Aminosäurepolymere werden auch Polypeptide genannt Ein Protein ist ein Molekül aus einer oder mehreren Poly- peptidketten (Untereinheiten) mit einer biologischen Funktion Jede Kette hat eine spezifische dreidimensionale Faltung
• Aminosäuren Aminosäuren sind organische Verbindungen, die eineAminogruppe (-NH2) und eine Säuregruppe (Carboxyl- gruppe, -COOH) enthalten Aminosäuren, bei denen die beiden funktionellen Gruppen an demselben C-Atom hängen, heißen α- Aminosäuren Aminosäuren unterscheiden sich in ihren Seitenketten(Rest “R”), der ihnen ihre spezifischen Eigenschaften verleiht
• L-α-Aminosäuren Alle proteinogenen Aminosäuren, sind α-Aminosäuren Alle proteinogenen Aminosäuren, außer Glycin, sind chiral und L- Aminosäuren (L-Enantiomere) Die 20 Arten von Aminosäureseitenketten unterscheiden sich in Größe, Gestalt, Ladung, Fähigkeit zur Ausbildung von Wasserstoff- brücken und chemischer Reaktivität
• verschiedene Aminosäuren Glycin Alanin Valin Leucin Isoleucin Methionin Phenylalanin Tryptophan Prolin
• verschiedene Aminosäuren (polar; hydrophil) Serin Threonin Cystein Tyrosin Asparagin Glutamin
• Peptidbindung entsteht durch Kondensation der Carboxylgruppe eines Aminosäure- moleküls mit der Aminogruppe eines anderen unter Wasserabspaltung
• Die Polypeptidkette Polymere von Aminosäuren durch Peptidbindungen Die an der Peptidbindung beteiligten Atome –CONH- werden als Peptidgruppe bezeichnet, diese ist starr und planar Jede Polypeptidkette hat einen Richtungssinn: N-Terminus → C-Terminus Länge einer Polypeptidkette variiert von weniger als hundert bis zu mehr als tausend Aminosäureresten
• Die Primärstruktur Die Primärstruktur (Aminosäuresequenz) bezeichnet die Abfolge der Aminosäuren in der Polypeptidkette Schreibrichtung erfolgt vom N-Terminuszum C-Terminus und entspricht der Syntheserichtung der Translation an den Ribosomen.
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• Die Sekundärstruktur Die Sekundärstruktur beschreibt die relative Anordnung der Monomere Sekundärstrukturelemente: α-Helix, β-Faltblatt, β-Schleife, Random-coil Die Sekundärstrukturelemente werden stabilisiert durch Wasserstoffbrückenzwischen den CO- und NH-Gruppen des Peptidrückgrats
• Die Tertiärstruktur • Die Tertiärstruktur entsteht durch Faltung einzelner Sekundärstrukturelemente   → übergeordneter räumlicher Aufbau einer Polypeptidkette • Stabilisierung durch Wechselwirkungen der Seitenketten (-R)
• Bindungen der Tertiärstrukturelemente Nichtkovalente Wechselwirkungen: WasserstoffbrückenbindungIonenbindungHydrophobe WechselwirkungenVan-der-Waals-Kräfte Kovalente Bindungen: Disulfidbrücken zwischen Cysteinresten→ hohe Stabilität
• Die Quartärstruktur Die Quartärstruktur entsteht durch Zusammenlagerung von zwei oder mehr gefalteten Polypeptidketten (Untereinheiten) aufgrund von Wechselwirkungen
• Proteinstruktur und Proteinfunktion • Die Aminosäuresequenz legt die dreidimensionale Raumstruktur eines Proteins fest • Die charakteristische Struktur bestimmt die spezielle Funktion eines Proteins • Eine geringe Abweichung in der Aminosäuresequenz kann die Proteinstruktur und damit die Funktion eines Proteins verändern
• Funktionsverlust durch Änderung der Primärsequenz – Beispiel: Sichelzellen-Anämie Die Sichelzellenkrankheit, eine vererbliche Blutkrankheit, resultiert aus dem Austausch eines einzigen Glutamatrestes gegen einen Valinrest in der Primärstruktur des roten Blutfarbstoffes Hämoglobin ->Sauerstofftransport ist stark vermindert
• Denaturierung und Renaturierung von Proteinen • Die native Struktur und Funktion eines Proteins hängt von physikalischen und chemischen Umgebungsfaktoren ab: pH-Wert, Ionenstärke (Salzkonzentration), Temperatur etc. • BeiÄnderungderstabilisierenden Umgebungsfaktoren kommt es zur Zerstörung von Quartär-,Tertiär- und Sekundär- Strukturelementen → das Protein denaturiert => Struktur- und Funktionsverlust • Irreversible und reversible Denaturierung (Renaturierung möglich)
• Nukleinsäuren Nukleinsäuren sind Polymere und werden auch alsPolynukleotide bezeichnet Polynukleotide entstehen durch Polykondensation vielerNukleotiden (Monomere)
• Nukleotid besteht aus: - einer stickstoffhaltigen Base (Nukleinbase)- einem Zucker (Pentose)- einem Phosphorsäurerest (“Phosphatgruppe”)
• Nukleosid besteht aus: Nukleinbase Zucker
• Nukleotid Nukleosid + “Phosphatgruppe”
• Nukleinbasen der DNA bzw. RNA : Cytosin (C) Thymin (T)   Uracil (U) Guanin (G) Adenin (A)
• Aufbau der Polynukleotide Rückgrat aus (Desoxy)-Riboseeinheiten, die über Phosphatgruppen miteinander verknüpft sind (Phosphodiesterbindungen) Zuckerphosphatkette mit einem 5`-Ende an einem freien Phosphat am 5`-C-Atom des “ersten” Zuckerrestes und ein 3`-Ende mit einer freien Hydroxylgruppe am 3`-C des “letzten” Zuckerrestes: Richtungssinn 5 ́→ 3́ Entlang des Rückgrates sind etwa rechtwinklig zur Längsachse die Nukleinbasen gebunden
• Die Struktur der DNA-Doppelhelix Ein DNA-Molekül besteht aus zwei Polynukleotidketten, die spiralförmig um eine gedachte Achse verlaufen: Doppelhelix Die beiden Zuckerphosphatketten liegen auf der Außenseite und verlaufen gegenläufig zueinander: Das 5-Ende des einen Strangs liegt am 3-Ende des anderen:antiparallele Anordnung Die paarweise angeordneten Nukleinbasenliegen im Inneren der Doppelhelix und stabilisieren diese durch die Ausbildung von Wasserstoffbrücken und Van-der-Waals- Kräften (“Stapelkräfte”) zwischenübereinanderliegenden Basen
• Welche Nukleinbasen paaren sich Adenin mit Thymin (in DNA)                  Uracil (in RNA) Guanin mit Cytosin
• Funktion der DNA Die DNA Doppelhelix hatkomplementäre Einzelstränge Doppelhelikale Struktur der DNA ermöglicht identische Verdoppelung der Erbinformation Die Nukleotidsequenz wird in dieAminosäuresequenz der Polypeptidkette eines Protein übersetzt: ein Basentriplett codiert für eine Aminosäure
• Anforderungen an den universellen Träger der Erbinformation Trägerin der Erbinformation (genetischer Code) „Freigabe“ der Information bei der Umschreibung in eine mRNA (Transkription) Vererbung der Information (Replikation) Konstanz des Informationsgehaltes „Positive“ Mutationen, als Ausgangspunkt für dieVeränderung von Lebewesen im Verlauf der Evolution
• Die Struktur der Ribonucleinsäure (RNA) RNA-Moleküle sind einzelsträngig: komplementäre Basenpaarung kann aber zwischen Abschnitten zweier RNA- Moleküle bzw. innerhalb eines Moleküls erfolgen Variabler in ihrer Struktur als DNA Enthält Ribose in der Zuckerphosphatketten Uracil kommt anstelle von Thymin in der RNA vor
• Funktion der RNA - Beispiele Umsetzung von genetischer Information in Proteine 1. als Informationsträger: mRNA, RNA-Viren 2. als katalytisches Molekül bei der Translation dieser Information in ein Protein.rRNA, tRNA Unterdrückung der Genexpression, Stop der Replikation von Viren: siRNA

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