Chemie (Fach) / Biochemie - Grundlagen (Lektion)

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• 1: Was sind Proteine? 2: Was sind Aminosäuren? 3: Wie sehen ihre Strukturen allgemein aus? A: Proteine = Polymere aus AS mit dreidimensionaler Struktur, die als Biokatalysatoren (Enzyme), Strukturbestandteile und als Transportmoleküle wirken B & C: Aminosäuren            AS: zentrales Kohlenstoff/ Carboxylgruppe COO-/ Aminogruppe NH3+/R            R: anhand der Seitenketten R lassen sich die 21 proteinogene AS unterscheiden 1, unpolare, aliphatische Seitenketten (Glyin, Alanin, Valin, Leucin,..)2, polare Seitenketten (Serin, Cystein, Glutamin, Pyrolin,...)3, aromatische Gruppen (Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan)4, polare, negative Gruppen (Aspartat, Glutamat)5, polare, positive Gruppe (Lysin, Arginine, Histidin) Kondensation zweier AS (Abspaltung H2O) ergibt Peptidbindung (Dipeptid), die aus N- und C-Terminus besteht. C: Proteine1, Primärstruktur = Sequenzierung der AS (Abfolge der einzelnen AS)2, Sekundärstruktur = Rückgrad des Protein hat durch verschiedene Seitenketten verschieden erlaubte Torstions-(Dieder-)Winkel, die zur Konformation führen. [Sonderstellung Prolin und Glycin] - dh. durch räumliche Beweglichkeit der Diederwinkel: räumliche Anordnung der AS-Ketten durch/mit H-BrückenALPHA-Helix (Spirale, Wechselwirkung H-Brücken intramolekular) und BETA-Faltblatt (Pfeile, Wechselwirkung intermolekular; und Loops) als regelmäßige Strukturen und Motive in Proteinen3, Tertiärstruktur = aus Domänen = mehrere Motive, die für Funktion kompakte Struktur haben [Motive = Kombination von eineigen ALPHA-Helices mit Faltblättern] - dh. übergeordnete räumliche Struktur/Anordnung, zumeist Disulfidbrücken und nicht-kovalente WW wie VdW, H-Brücken - Proteinuntereinheit 4, QUartärstruktur = fuktionelles Protein aus Kombination mehrer Proteine zu einem Multimer (fibrilläre/ Globuläre Proteine) = Proteinkomplex
• Worin unterscheiden sich pro- und eukaryotische Zellen von einander? 1 Prokaryotische Zelle: Größe 1 bis 10 mikrometer   Eukaryotische Zelle: 5 bis 100 mikrometer 2 P: DNA/ Genom nicht von Membran umgeben   E: DNA in Chromosomen im Zellkern: von Membran umschlossen 3 P: keine membranumhüllten Organellen   E: membranumhüllte Organellen wie ER, Golgi-Apperat, Lysosome, Chloroplasten,... 4 P: kein Cytoskelett & kein Endo-/Exocytose (Transportprozesse: Partikel in Zelle rein/raus)   E: Cytoskelett & verschiedene Formen von Endo-/Exocytose 5 P: einfache RNA (Synthese/Reifung), im Cytoplasma   E: kompliziert, im Zellkern 6 Prokaryoten = Archaebakterien zum Beispiel   Eukaryoten = Tier-, Pflanzenzellen zum Beispiel
• Welche Makromoleküle kommen in welchen Mengen in einer Zelle vor? gelöste Stoffe 20-60 mg/g TG   Proteine 20-40%Polysaccharide 5-20%Lipide 5-10%Mineralstoffe 3-5 mg/g TGNukleinsäuren 2-5%Zellflüßigkeit 1-2,5 mg/g TG
• Was ist Keratin? Kreatien = fibrilläres Protein = "Helix aus Helices" 1, Superhelix = 2 Kreatin-Polypeptidstränge = Dimer = dimere Superhelix (2)2, Protofilament = 2 Reihen assoziierter Superhelices (2 Reihen 2)3, Protofibrille = dimerisierte Protofilamente (sozusagen 2x2 Reihen 2)4, Mikrofibrille = 4x2x2 Reihen 2 = 4 Protofibrille Stabilisierung durch Disulfidbrücken (--> Strukturprotein in Haaren) der Quartärstruktur bei ALPHA-Keratin, da Cysteinreste (Cys = AS mit -CH2-SH)
• Was ist Kollagen? Kollagen = fibrilläres Protein = Tripelhelix = rechtsgängige Superhelix aus 3 linkshändigen Helixes: jeder dritte Rest liegt im Inneren des Moleküls - Vernetzung durch kovalente ungewöhnliche Querverbindungen (ungewöhnliche AS-Reste) zwischen den jeweiligen Tripelhelices
• Was ist Fibroin? Fibroin = fibrilläres Protein = antiparallele Faltblätter mit Seitenketten aus ua. Alanin und Glycin, die ein dicht verzahntes Zusammenpacken erlauben -> Dehnbarkeit Seide = BETA-KERATIN - Quartärstruktur des Fibroins = 2 identische Untereinheiten, die sich parallel, entgegengerichtet aneinanderlagern: Stabilisierung durch H-BRüclen und hydrophoben WW
• Was sind globuläre Proteine? Glpbuläre Proteine sind mehr oder weniger kugelförmige, kompakt gefaltete Proteine, deren unpolare Seitenketten ins Molekülinnere ragen. Die polaren Ketten schauen nach außen, was zu einer Wasserlöslichkeit führt. 1, ALPHA-Proteine wie Cytochrom b562 aus E.coli = Bündel aus 4 Helixes, die auf- und absteigt2, BETA-Proteine wie Sandwich aus mehrsträngigen antiparallelen BETA-Faltblättern3, ALPHA/BETA-Proteine: zwischen mehrsträngigen parallelen BETA-Faltblättern: ALPHA-Helixes3, BETA-FÄSSER = auf- und absteigene BETA-Stränge
• Wie unterscheiden sich die Sekundärstrukturen bei Proteinen? ALPHA-Helix = intramolekulare H-Brücken der Hauptketten (mit sich selber)- rechtsgängig hat 3,6 Reste pro Windung- die Winkel varieren zwischen -50 und - 60°- typisch ca 10 AS lang- H-Brücken zwischen C//O und N/H, die etwa 4 Pos entfernt sindBETA-Sheets = intermolekulare H-Brücken 2er verschiedener Hauptketten- aus verschiedenen Teilen des Proteins gebildet- 5 - 10 Reste lang- fast vollständig gestreckt, also Winkel bis (-) 180°- parallele (benötig Überkreuzverbindung) und anti-parallele (braucht Schleife) Ausrichtungen-> auch weitere WW, wie zwischen Atomen zweier Peptidbindungen, zweier AS-Seitenketten oder Atome einer Peptidbindung und einer AS-Seitenkette BETA-Kehren (Schleifen): keine H-Bindung mit Hauptkette, sondern H-Brücke zu Wasser (oft als Bindungsstelle) => aprupte Richtungsönderung
• Was versteht man unter einer Denaturierung von Proteinen? Denaturierung = Änderung der 3D-Struktur so stark, dass die Funktion verloren geht, oft durch Hitze, pH-Änderung oder Denaturierungsmittel wie LM (ROH) oder Detergentien. Oft werden die kovalenten Bindungen nicht aufgebrochen, sondern eben nur die für die 3D-Struktur wichtigen H--Brücken. ungeordnet => intakt
• Was sind Glycoproteine und was bedeutet Glykolisierung? = Makromolekül aus Protein mit einer oder mehreren KH-(Zucker)Gruppen (kovalent gebundenes Kohlenhydrat) - oft extrazellulär oder in Membran (als Membranprotein, Strukturprotein, für Hormone)- O-Glykosilierung: Modifikation: KH an O von Proteinen angehängt (zum Beispiel Serin hat R = CH2OH -> Verbindung des Zuckers zur AS über O) - N-Glykosilierung: Modigikation: KH an N (Aminogruppe) von Protein angehängt (zum Beispiel Asparagin, dessen R ua. NH2 besitzt)
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• Was ist ein Cofaktor? Cofaktor = ein anorganisches Ion oder ein Coenzym, das für die Enzymaktivität erforderlich ist 1, anorganische Metallionen -> Metalloenzyme 2, organische Ionen, kleine Verbindungen = Coenzyme2.1, prosthetische Gruppen = Coenzyme, die kovalent an ihr Enzym gebunden sind (zB Hämoglobin + Häm)2.2, Cosubstrate = Coenzyme, die nciht kovalent gebunden sind -> Haloenzyme = ein katalytisch aktives Enzym, das alle notwendigen Untereinheiten, Faktoren usw. enthällt = Apoenzym (reine AS) + Cofaktoren
• Was sind Enzyme und wie sind sie zu gliedern? Enzyme = Biokatalysatoren (erhöhen die Geschwindigkeit einer Reaktion, ohne dabei verbraucht zu werden: sie setzen die Aktivierungsenergie herab) - bestehen aus Proteinen/ RNA und können verschiedene Energieformen ineinander umwandeln - Regulationsmöglichkeiten (können die einzelnen Reaktionen des Stoffwechsels steuern) -> Katalyse findet am sogenannten "aktiven Zentrum" statt - neues Modell Substat + Enzym -> ES-Komplex (E verändert seine Form bei Substratbindung: induced fit, dh. das aktive Zentrum hat erst nach Bindung die zum Substrat komplimentäre Gestalt) 1, Oxidoreduktasen (zB Reduktasen, Oxidasen: Redoxreaktionen = Elektronentransfer)2, Transferasen (zB Kinasen, Transfern chemischer Gruppen)C, Hydrolasen (Proteasen, ATPasen, Hydrolyse, dh. spalten Bindung unter Einsatz von Wasser)4, Isomersaen (zB Racemasen, Transfer von Gruppen innerhalb von Molekülen)5, Lyasen = "Synthasen" (Fügen oder spalten Gruppe von Doppelbindung ohne ATP-Verbrauch, A + B -> AB)6, Ligasen = "Synthetasen" (fügen oder Spalten Bindung durch Kondensation mit ATP-Spaltung)7, Translokasen (Transport von einer Seite auf die andere Seite der Membran)
• Was fällt dir zur Enzymkinetik ein? (MM, Wechselzahl) = modellhafte Beschreibung des Ablaufs einer enzymatischen Umsetzung, ua.: Michaelis-Menten-Kinetik als wichtiges Modell:dieses geht von der Bildung eines ES-Komplexes als Zwischenstufe ausk1 und k2 als Geschwindigkeitskonstanten für die Umsetzung Hin/Rück von E + S zu ES, dieser zu E + P durch k3.  Michaelis-Menten-Gleichung: Umsatzgeschwindigkeit = vo = vmax*[S]/([S]+Km)km ... Michaelis-Konstante = Wert für die Stabilität eines ES-KomplexesKm = k2+k3 / k1 [M = mol/l]- hängt von Faktoren wie T und pH ab und gibt die Substratkonzentration an, bei der die halbmaximale Geschwindigkeit einer Reaktion erreicht ist = Maß der Affinität des Enzyms zu seinem Substart (nieder Km: hohe Affinität - unabh. Enzymkonzentration) - Herleitung der MM-Gleichung über das Fließgleichgewicht- graphische Auswertung durch Umformung: Linweaver-Burk-Diagramm als doppelreziprokes Diagramm: 1/vo = [S] + Km / vmax[S], dh. y = 1/v, x = 1/[S] Steigung = km/vmax, d = 1/vmax und Schnittpunkt mit x-Achse = -1/Kmauch andere Diagrammes wie v gegen v/[S] (Eadie-Hofstee) oder [S]/v gegen [S] (Hanes) - Wechselzahl kkat = Vmax/[E]T ... maximale Reaktionsgeschwindigkeit dividiert durch die Gesamtkonzentration der aktiven Zentren = Anzahl von Substratmolekülen, die bei vollständiger Sättigung des Enzyms mit Substrat pro Zeiteinheit in das Produkt umgewandelt werden-> katalystische Effizienz = kkat/Km
• Welche Arten der Enzymhemmung gibt es? Enzyme können durch spezifische Moleküle gehemmt werden... ... reversible Hemmung (3 Haupttypen): reversible Inhibitoren:Diese konkurrieren mit dem Substrat um das aktive Zentrum des Enzyms: der Inhibitor besetzt das aktive Zentrum und verhindert so eine Anlagerung des Substrat = 1a, kompetetiver Inhibitor (1a kann durch hohe Substratkonzentration überwunden werden: der kompetative Inhibitor erhöhrt den Wert für Km)1b = unkompetetiver Inhibitor: bindet nur an den ES-Komplex (ESI-Komplex kann aber kein Produkt nun bilden -> senkt Km)1c = nichtkompetetiver Inhibitor: verhindert die Bindung des Substrats nicht, das Substrat bindet an Enzym oder EI-Komplex: dennoch keine Produktbildung: Km gleich -> Möglichkeit der allosterischen Hemmung... irreversible Hemmung (wichtig für viele Azneistoffe wie bei Aspirin, da Synthese unterbrochen wird) ... binden kovalent an die funktionelle Gruppe eines Enzyms oder zerstören diese
• Wie können Stoffwechselwege reguliert werden? (wiederkehrende Muster) 1, Kontrolle der Enzymmenge (Geschwindigkeit der Synthese/ des Abbaus)2, Kontrolle der Enzymaktivität (reversible kovalente Modifikationen wie Phosphorylierung; reversible Hemmung, feedback-Hemmung: Endprodukt hemmt eigene Synthese)3, Kontrolle der Verfügbarkeit von Substraten (zB kontrollierte Aufname)
• Wie sehen die Carrier in Stoffwechselwegen aus? (wiederkehrende Motive) - aktivierte Carrier wichtig für modularen Aufbau des Stoffwechsels:1, aktivierter Carrier für C2-Einheiten: Acetyl-CoA2, aktivierte Elektronencarrier für reduktive Biosynthesen: NADPH+H+/NADP+3, aktivierte Elektronencarrier für Brennstoffoxidationen: NAD+/NADH+H+, FAD/FADH24, ATP aktivierter Carrier von Phosphorylgruppen
• Was ist die DNA und welche Experimente/Hinweise darauf gab es? DNA = Desoxyribonukleinsäure = Träger der genetischen Information 1. Erster Hinweis durch Griffith-Experiment (1928): Mäuse mit 4 verschiedenen Stämmen: Hinweis darauf, dass das Abkochen nur die Ausbreitung der Bakterien zerstört hat - Faktor kann letale Wirkung entfalten bei ZUgabe lebende Bakterien2. Erster Beweis durch Avery-Experiment (1944) (ähnlich Griffith: tödliches Bakterium abgetötet -> harmolses Bakterium mit verschiedenen Bestandteilen -> mit Proteinen, Lipiden, Polysacchariden harmlos, jedoch mit Nukleinsäure wieder tödlich!) bzw. Hershey-Chase-Experiment (1952) (molekularer Beweis: 1. Infection, 2. Blending, 3. Centrifugation: Beweis, dass genetische Information in DNA und nicht Proteinen enthalten ist: "Bakterienesser" = Phagen = Proteinhülle + DNA ... injizieren DNA in Bakterien (S/P-markiert: DNA drang in Bakterium ein und veranlasste neue Phagenproduktion)
• Wie sind Nukleinsäuren aufgebaut und wie lauten die charfaff'schen Regeln? Nukleinsäure = Kette bzw. Polymere aus aus Nukleotiden = Zucker (Pentose = Ribose) + Phosphatgruppe + Base (Adenin, Guanin, Cytosin, Thymin: A+G=T+C)DNA hat ein O weniger als RNA(Nukleosid = Zucker + Base; Nukleosidmonophsphat = einfachstes Nukleotid)(3'-Ende ist der untere Teil, wo die OH-Gruppe hinschaut vom Zucker, während 5'-Ende der obere Teil ist, wo der Phosphatrest hinschaut (durchnummeriert bezogen auf die Kohlenstoffe) Chargaff'sche Regeln:1, Basenzusammensetzung de rDNA je nach Spezies unterschiedlich, aber es gibt nur 4 Grundnukleotide: dAMP, dCMP, dGMP, dTMP (desoxythyminmonophosphat)1, DNA-Proben von 1 Person aus untersch. Geweben = gleich3, Basenzusammensetzung der DNA einer Spezies unabh. Alter, Lebensraum, Essen,...4, A=T, G=C, A+G = T+C
• Was sind die Unterschiede der DNA/RNA? DNA: Doppelhelix mit Zucker = Desoxyribose (T,A,G,C als Base) [ringförmig bei Bakterien, linear bei Eukaryoten]RNA: 1 Strang mit Zucker = Ribose (Uracil, A, G, C als Base)DNA: wenige Strukturmöglichkeiten da DoppelstrangRNA: mehr 3D-Strukturen möglich DNA: speichert InformationRNA: transportiert und übersetzt Informationen  RNA: mRNA, tRNA, rRNA -> verschieden Arten/Aufgaben: regulatorisch, in der DNA-Replikation, in der Proteinsynthese, parasitisch... 
• Was ist ein Plasmid? Plasmid = zirkuläres, kleines, autonom repliziertes DNA-Molekül, die nicht zur eigentlichen DNA ehören, dh. extrachromosomal sind -> wie Werkzeuge, in der Biochemie als "Vektoren" verwendet
• Was ist ein Gen, was ist ein Genom? Genm = Gesamtheit der genetischen Information einer Zelle (oder Virus), die als DNA vorliegt = Erbgut Gen = Chromosomenabschnitt = Abschnitt auf der DNA (Grundinformationen zum Beispiel zur Herstellung einer biologisch aktiven RNA, Proteine,...): codiert einzelne RNA-Moleküle bzw. Polypeptidketten = funktionelle Einheit auf der DNA, die die Bildungen spezifiziert 
• Was ist ein Promotor, was ein Terminator, was Introms und was ein ORF? Promotor = Nukleotidregion, die die "Ablesung des Gens" kontrolliert (-> Bildung mRNA)Terminator: zeigt an, wo die mRNA-Synthese endet Coding Region = Open Reading Frame = ORF = bestimmte Nukleotidabfolge, die in mRNA umgeschrieben wird = Templat für Synthese eines Proteins, dh. nur bestimmter Part der DNA enthält die coding regionIntron = nicht-kodierende Abschnitte innerhalb eukaryotischer Coding-regions (im Gegensatz zu Extraons)
• Woraus besteht Stärke? Stärke = 20-30% Amylose: lineare Ketten ALPHA-1,4glyk. verknüpft + 70-80% AMYLOPEKTIN: stark verzweigte Strukturen ALPHA-1,4glyk. und ALPHA-1,6glyk. verknüpft = zwei Polysaccharide

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