21
Biologie (Fach) / Enzymatik (Lektion)
Anzeige
- Aufbau von Aminosäuren. an Cα Atom gebunden: H-Atom, Rest (für Bindungen und chem. Eigenschaften verantwortlich) --> Carboxylgruppe (COOH): Säure, Protonendonator, Anionen) --> Aminogruppe (NH2): Base, Protonenakzeptor, Kathionen Pufferwirkung auf Proteine.
- Proteine: Peptidbindungen Die Aminogruppe und die Carboxylgruppe einer AS werden über Peptidbindungen verknüpft. Dabei spaltet sich Wasser ab. Peptidbindungen können durch Enzyme abgebaut werden.
- Proteine: Primärstruktur -gibt die Reihenfolge der Aminosäuren an -in DNA festgelegt -bestimmt die Eigenschaft der Proteine -durch Peptidbindungen verbunden
- Proteine: Quartärstruktur --> übergeordnetes Protein (z.B Hämoglobin) -Es wirken die gleichen Bindungskräfte wie bei der Tertiärstruktur
- Proteine: Sekundärstruktur --> räumliche Anordung der AS 1) α-Helix (1 Strang): intramolekuläre Wasserstoffbrückenbindungen 2) β-Faltblatt (2 Stränge): inter-/intramolekulare Wasserstoffbrückenbindungen Über H-Brückenbindungen zwischen den Carboxyl- und Aminogruppen gewinnt die AS Kette an Stabilität.
- Proteine: Tertiärstruktur -->dreidimensionale Anordnung beruht auf veschiedenen Bindungen: -Disulfidbindungen (Chrysteinresten) -Ionenbindungen zwischen den Aminogruppen und Carboxylgruppen im Rest -H-Brücken -Van-der-Waals Kräfte
- Woraus bestehen Proteine? aus Aminosäuren: 20 verschieden im Körper (davon 8 essentielle, werden über die Nahrung aufgenommen, dauraus werden die anderen 12 gebaut). 20100 verschieden Kombinationsmöglichkeiten, in der DNA festgelegt
- Funktion von Proteinen a) Mechanische Stützfunktion b) Muskelaufbau c) Enzyme d) Antikörper e) Hormone f) Übertragung von Nervenimpulsen
- Aufbau von Enzymen. -40000 Enzyme im Körper -Aufbau: 1) reine Proteinenzyme (z.B Urase) 2) Proteidenzyme (Holoenzyme): - Apoenzym + Coenzym (z.B Vit A): können sich vom Apoenzym lesen -Apoenzym + prostetische Gruppe (z.B. Eisen): fest ans Apoenzym gebunden
- Funktion der Enzyme als Biokatalysator --> ermöglichen/beschleunigen Stoffwechselvorgänge bei Körpertemperatur - senken die Aktivierungsenergie, beschleunigen die chem. Reaktion durch Lockern der Bindungen bei niedrigen Temperaturen - der Katalysator (Enzym) bleibt unverändert
- Anzeige
- Beispiele für Enzyme - Proteasen: Abbau von Proteinen - DNA Polymerase: DNA Synthese -Katalase: Abbau von Wasserstoffperoxid -Urease: Spaltung von Harnstoffen
- Aktives Zentrum räumliche Struktur, die für die katalytische Funktion entscheidend ist und Substrate nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip bindet in der Tertiärstruktur Aminosäuren-Seitenketten gehen Wechselwirkungen mit dem Substrat ein
- Wirkungsweise von Enzymen 1) Substrat (Edukt) betritt das aktive Zentrum 2) Substrat bindet sich nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip an das Enzym --> Enzym-Subsrat-Komplex 3) Reaktion wird katalysiert (z.B. Analyse von Saccherose) 4) Produkte lösen sich aus dem aktiven Zentrum --> Enzyme bilden/lösen kovalente Bindungen ( Peptidbindungen, Disulfidbindungen) --> Schwache Bindungen (H-Brücken, Ionenbindungen, Van-der-Waals Bindungen) können auch ohne Enzyme gelöst/gebildet werden
- Was gibt die Wechselzahl an? Die Anzahl der Substartmolekül, die in einer Sekunde von einem Enzymmolekül bearbeitet werden können --> Substratsättigung (ca. 10000 - 100000)
- Spezifität der Enzyme Enzyme sind -Substratspezifisch: ergibt sich aus dem Schlüssel-Schloss-Prinzip des aktiven Zentrums, Enzyme binden oft nur ein bestimmtes Substat oder strukturähnliche Moleküle -Wirkungsspezifisch: Enzyme katalysieren nut eine bestimmte Reaktion (z.B den Aufbau von Saccherose)
- Temperaturabhängigkeit RGT-Regel: Bei einer Temperaturerhöhung um 10°C wird die Reaktionszeit um das 2-3 fache gesteigert ab 40°C: Hitzedenatturierung, die Bindungskräfte der Tertiärstruktur werden aufgebrochen --> die Struktur des aktiven Zentrums verändert sich --> keine Bindungen nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip mehr möglich --> Substrat kann nicht umgesetzt werden
- pH-Wert Abhängigkeit Veränderung des pH-Werts --> H+ Anlagerungen/Abspaltungen an den AS-Resten --> intramolekulare Wechselwirkungen zwischen den AS-Resten --> Veränderung der Tertiärstruktur --> pH-Wert Denaturierung z.B Pepsin (niedriger pH Wert) - Magen, Trypsin (neutral) - Dünndarm pH-Optimum: höchste Enzymaktivität --> Reaktionsgeschwindigkeit am größten
- Substratkonzentrionsabhängigkeit Je höher die Substratkonzentration desto höher die Reaktionsgeschwindigkeit geringe Konzentration: linearer Geschwindigkeitsanstieg hohe Konzentration: assymptotische Anstieg der Reaktionsgeschwindigkeit, nähert sich der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit Vmax an Sättigungskonzentration lässt sich schwer bestimmen, da assymptotische Annäherung, deshalb benutz man die Michaelis-Menten-Konstante Km , die charakteristisch für jedes Substrat-Enzym-System.
- Kompetitive Hemmung Inhibitor: Substratähniches Molekül -Inhibitor bindet sich and das aktive Zentrum und blockiert es -Inhibitor wird nicht umgesetzt -Bei zunehmender Substratkonzentration binden sich wieder mehr Substrate und der Inhibitor verlässt das aktive Zentrum --> Vmax kann erricht werden, Km erhöht sich, da mehr Substrat benötigt wird um die halbe Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen
- Allosterische Hemmung -Inhibitor lagert sich an das Allosterische Zentrum an -Änderung der Tertiiätstruktur des Enzyms -das aktive Zentrum bleibt frei, wird aber verändert --> Substrat kann sich nicht ans aktive Zentrum binden --> Vmax kann nicht erreicht werden, irreversibel (Veränderung der Substratkonzentration hat keinen Einfluss), Km bleibt gleich
- Irreversible Hemmung 1) Schwermetallionen binden sich ans aktive Zentrum und blockieren es: Die Bindung kann nicht gelöst werden (irreversibel) z.B Blei, Quecksilber 2) Hitzedenaturierung 3) pH-Wert Denaturierung
Anzeige