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Chemie (Fach) / VO Biochemie (Lektion)

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• Welche Bindungsart ist in der Biochemie die stärkste? Kovalente Bindung (da keine starken ionischen in biologischen Systemen)
• Welche Kraft wirkt zwischen C-C Bindung? 355 kJ/mol
• Welche Kraft wirkt zwischen C=O? 755 kJ/mol
• Was ist chemische Resonanz? Synonym für Mesomerie
• Warum sind nicht-kovalente Bindungen biologisch relevant? Können in der Summe auch recht stark werden -> bestimmte Effekte auf biol. System
• Warum kann Wasser gut aneinander kleben? Kohäsion durch Wasserstoffbrücken
• Warum kommen sich Atome im Kalottenmodell so nahe trotz der Van der Waals Kräfte und der Kernabstoßung? Da die Bindungen kovalent sind (gemeinsamen Elektronenpaar) und somit sich stärker anziehen.
• Welches Darstellungsmodell für Moleküle ist das beste? (Fischer, VSEPR; Kalotten,...) Keines. Alle haben ihre stärken und schwächen. 
• Welche Funktionen erfüllen Proteine bei biologischen Prozessen? - Katalysator- Transport- Speicherung- Mechanische Stabilität- Immunität- Bewegung- Nervenreizleitung- Kontrolle Wachstum/Differenzierung
• Was sind Proteine? Welche zentralen Eigenschaften haben Proteine? Lineare Polymere aus Aminosäuren (->)Brücke zw. Eindimensionalität der Sequenzen und der dreidimensionalen Raumstruktur - Vielfalt an funktionellen Gruppen (Alkohole, Thiole, Carbonsäuren, Aminogruppen etc.) - Proteine können in Wechselwirkung mit anderen (Makro)molekülen treten (Proteine, Nukleinsäuren, Co-Enzyme, Ionen etc.) - Manche Proteine sind starr (Cytoskelett), andere flexibel (Gelenke, Feder, Hebel, Sensor)
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• Was ist eine alpha-Aminocarbonsäure? Aminocarbonsäure = Aminosäure Alpha -> Struktur -> Aminogruppe befindet sich am 2. C Atom
• Wie wird eine Aminosäure in die jeweilige Klasse eingeteilt? (alpha,beta,..) Je nach Kohlenstoffatom, an dem sich die Aminogruppe relativ zur Carboxygruppe befindet
• Wie wird eine Aminosäure in die jeweilige Klasse eingeteilt wenn mehrere Aminogruppen vorhanden sind? (alpha,beta,..) Kohlenstoffatom, dessen Aminogruppe dem Carboxy-Kohlenstoff am nächsten steht bestimmt
• Welche Art von Isomeren sind in der Biochemie v.A. wichtig? L-Isomere
• Was ist ein Zwitterion? Molekül mit mind. 2 funktionellen Gruppen die geladen sind (Wenn 1 positiv + 1negativ -> Insgesamt neutral)
• Nenne saure Aminosäurenseitenketten. Asparaginsäure, Glutaminsäure
• Nenne basische Aminosäurenseitenketten. Lysin, Histidin, Arginin
• Nenne hydroxylierte Aminosäurenseitenketten. Serin, Threonin, Tyrosin
• Nenne Amidierte Aminosäureseitenketten. AsparaginGlutamin
• Nenne Aromatische Aminosäureseitenketten. HistidinPhenylalaninTryptophanTyrosin
• Nenne Aliphatische Aminosäureseitenketten. AlaninGlycinIsoleucinLeucinMethioninProlinValin
• Nenne Schwefel-enthaltende Aminosäureseitenketten. CysteinMethionin
• Was ist eine Kondensationsreaktion? Zwei Moleküle unter Abspaltung von Wasser miteinander verbinden (alternativ auch Ammoniak, Kohlenstoffdioxid, Chlorwasserstoff, ein Alkanol oder ein anderer niedermolekularer Stoff abgespalten)
• Auf wievielen Komplexitätsebenen kann die Struktur eines Proteins beschrieben werden? 4
• Was ist eine Primärstruktur? Was gibt sie bei beispielsweise bei einem Protein an? Eine der 4 Komplexitätsebenen durch die man ein Protein (oder anderes Molekül) beschreiben kann Aminosäuresequenz in einem Protein
• Wie wird die Hauptkette bei Aminosäuren noch bezeichnet? Rückgrat
• Welche Bindungen sind die Querverbindungen zwischen Proteinen oder Teilen von Proteinen meist? DiSulfidbindungen
• Wie können Disulfidquerverbindungen entstehen? Oxidation von Cysteinresten
• Wie nennt man das bei der Quervernetzung von Proteinen gebildete Disulfid? Cystin
• Was ist Insulin? Welche Hauptaufgabe hat es? Peptidhormon Reguliert Glucoseaufnahme in Zellen
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• Warum sind Polypeptidketten in ihrer Konformationsmöglichkeit eingeschränkt? Doppelbindung (Oszilliert zwischen Einfach und Doppelbindungen, Mesomerie)
• Kann man vorhersagen welche sekundäre, tertiäre oder quartiäre Struktur sich von einer primären Struktur bildet? Nein

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