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Ernährungsphysiologie (Fach) / Proteine (Lektion)

Diese Lektion wurde von Sam1696 erstellt.

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• Aminosäuren Aufbau CarboxylgruppeAminogruppe in α-L-StellungSeitenkette (Rest): Verleit Eigenschaften
• basische AS LysinArgininHistidin
• saure AS AsparaginsäureGlutaminsäure
• polare AS Tryptophan (aromat.)Tyrosin (aromat.)ThreoninCystein (-SH)SerinAsparaginGlutamin
• unpolare AS AlaninValinLeucinIsoleucinProlinPhenylalanin (aromat.)Methionin (-S)
• nicht entbehrliche AS kann der Körper nicht selber herstellen Lysin LeucinIsoleucinValinMethioninTryptophan (aromat.)ThreoninPhenylalanin (aromat.)
• Peptidbindung Verknüpfung zweier AS unter Abspaltung von Wasser aminoterminales und carboxyterminales Ende Hydrolyse der Carboxylgruppe (mit -OH Abspaltung) einer AS mit Aminogruppe (H-Abspaltung) einer anderen AS
• Räumliche Struktur von Peptiden -Primärstruktur: Verknüpfung der Peptidbindung- Sekundärstruktur: α-Helix und β-Faltblatt; durch H-Brücken zwischen COOH und NH2- Tertiärstruktur: Strukturproteine, Globuläre Proteine die durch H-Brücken, Disulfidbrücken, Ionenbindungen und hydrophobe WW stabil sind (Enzyme)-Quartiärstruktur: mehrere Tertiärstrukturen nebeneinander→Oligomere
• Klassen von Proteinen - Strukturproteine- Speicherproteine- Enzyme- Signalproteine- Ionenkanäle- Rezeptorproteine
• Enzyme der Proteinverdauung Endopeptidasen:- Pepsin (Magen)- Trypsin (Pankreas)- Chymotrypsin (Pankreas)- Elastasen (Pankreas)- Kollagenase (Pankreas)- Enteropeptidase (Darmmukosa) Exopeptidasen, Dipeptidasen:- Carboxypeptidase (Pankreas)- Aminopeptidase (membrangebunden)- Dipeptidase (membrangebunden)
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• Pepsin wird durch sauren Milieu (Magenzelle die HCl produziert: Belegzelle= Parietalzelle) aus der Vorstufe Pepsinogen (Hauptzellen Magen) aktiviert. Hydrolysiert bevorzugt AS: Phe,Tyr, LeupH-Opt: 1,3-2
• Trypsin - Pankreasenzym- Vorstufe Trypsinogen wird durch Bürstensaumenzym Enteropeptidase (Duodenum) zu Trypsin aktiviert- Trypsin kann autokatalytisch seine Konz. erhöhen und aktiviert Chymotrypsinogen und Carboxypeptidasen- bevorzugte AS: Arg, Lys
• Verdauung von Proteinen im Magen durch Pepsin, werden die Proteine in Poly- und Oligopeptiden gespalten
• Verdauung von Proteinen im Pankreas Trypsin, Chymotrypsin und Carboxylasen splaten langkettige Peptide in kurze Bruchstücke und in freie AS Amino- und Dipeptidasen spalten kurze Bruchstücke in Di-, Tripeptiden und freie AS
• Resorption von Proteinen freie AS:- Carrier die spezifisch für bestimmte AS sindDi- und Tripeptide: - Transport durch unspez. Carrier und anschließende Hydrolyse in Mukosazelle oder trasportgebundene Hydrolyse
• Absorption von Peptiden und freie AS in die Portalvene PEPT1Größter Teil als Di- und Tripeptide, dann freie AS und ein geringer Teil an Proteine aus der Zelle
• PEPT1 intestinaler Peptidtransporterhohe Transportaktivität bei pH 6-6,5Abhängig von H+ Konzentrationsgradienten (sekundär Aktiver Transport)Na+/K+-ATPase
• Proteinverweildauer freie AS<Molkenprotein<Sojaprotein<tierisch. und pflanz. P<Casein
• Proteinumsatz -etwa 10kg in ein 70kg schwerer Mensch- 300-400g Ständiger Auf- und Abbau- 90% werden wieder genutzt, 10% in Form von Harnstoff ausgeschieden
• Stickstoffbilanz Differenz zwuschen Proteinsynthese und Proteinabbau Abhängig von Energie- und KH-Aufnahme
• Proteinturnover Auf und Abbau von Proteinen"Steady state" bei Gleichgewicht (=N-Bilanz ist 0)10% + Sicherheitszuschlag muss mit der Nahrung ersetzt werden
• positive N-Bilanz - wachsender Organismus- Schwangerschaft & Stillzeit- Rekonvaleszenz- Muskelaufbau
• negative N-Bilanz - verminderte Syntheserate- Energiemangel- Dialyse- Insulinmangel
• Halbwertszeiten Proteine Kollagen>Myosin (Skelletmuskel)>Herzmuskel>Enzyme
• Obligatorische N-Verluste 54mg N/kg KG
• Hungerminimum N-Ausscheidung im Fastenzustand (↑ durch Gluconeogenese)>4 g N
• Minimale N-Ausscheidung= abosolutes Minimum Wenn nicht N-Aufegenommen wird, entstehen trotzdem minimale Verluste etwas über 2 g N
• Bilanzminimum Ausgeglichene N-Bilanz4 g N werden durch Proteinaufnahme ersetzt
• Proteinsynthese (Proteinturnover) ca. 250g/dGrößter Teil durch Eingeweide, Gehirn und LungeAlterspezifisch:Säuglinge→ 5,1 g/kg KGErwachsene→ 2,8 g/kg KGSenioren→ 2,0 g/kg KG
• N-Ausscheidung in g/d 15 g/d davon 13g/d Harnstoff
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• "Proteinbedarf" kein Proteinbedarf, sondern ein Bedarf an AS Abhängig von der biologische Wertigkeit des Proteins (wenn ↑ BW, dann↓ Protein notwendig)empfholen 0,8 g/kg KGmehr bei Schwangeren(+10g/d), Senioren (+15g/d) und Sportler (1,2-max.2g/kg KG)
• Idealprotein Das optimale Nahrungsprotein ist dasjenige, bei dem das Verhältnis der einzelnen essentiellen AS exakt dem des Bedarfes entspricht
• Limitierende AS Beispiele Die AS, die im Verhältnis zu ihrem Bedarf in der geringsten Menge vorkommtBW wird dadurch bestimmt Zerealin: LysinHülselfrüchte: MethioninMilch: MethioninMais: Tryptophan lassen sich miteinander Komplementieren
• Biologische Proteinbewertung Fähigkeit von Nahrungsproteine in eigene körpereigene Proteine umgesetzt zu werden BWNPU (Net Protein Utilisation)= BW x VQNPV (Net Protein Value)= NPU x ProteingehaltPER (Protein-Efficiency Ratio)= Gewichtszunahme (g)/ Proteinzufuhr (g)PPW (Productiver Protein-Wert)= N-Ansatz/ N-Verzehr
• Biologische Wertigkeit (BW) und Beispiele Gibt an, welcher Anteil des absorbierten Proteins aus einem Nahrungsmittel in körpereigenes Protein überführt werden kann Ei 100%Kartoffel 98%Rindfleisch 92%Soja 86%Reis 81%
• Unterschied PDCAAS und BW PDCAAS ist ein geschätzter Bedarf und wurde nicht an Menschen getest BW besser
• Obligatorer Proteinverlust in g pro Tag 24g/d = Erhaltungsbedarf
• Proteinsynthese Regulation Insulin und Leucin sind für die Proteinsynthese sehr wichtig Hemmung durch: Energiemangel und AS-Mangel, Adrenalin, Glucagon, Cortisol, zu wenig InsulinAktiviert: Ausreichend Energie und AS, Insulin, wenig Adrenalin und Glucagon
• BCAAS verzweigt essentielle AS - Leucin, Isoleucin und Valin- kein first pass effekt in der Leber, da Enzyme fehlen- gehen direkt ins Muskel und werden oxidiert- in Molkenprotein und Milchprotein
• Leucin aktivert den mTOR-Pathway und aktiviert Initiationskomplex der Proteinbiosynthese (Translation durch Ribosomen) Eignet sich sehr, um die Versorgung des Muskels mit Energie und AS im Muskel anzuzeigen
• Das Ubiquitin-Proteasom- System - wichtigstes proteinabbauendes Enzym- Anlagerung des Ubiquitin an Protein ("kiss of death")- Proteasom erkennt das Protein- Im inneren des "Fasses" wird Protein und Ubiquitin- verschiedene Enzymklassen E1-E3→ E3: geschwindigkeitsbestimmende Reaktion des UPS- E3: "atrogin" und MuRF1- Hochregulierung dieser Enzyme führt zu Muskelabbau
• MuRF1 Muscle RING finger-1E3 Ligase des UPS
• "atrogin" muscle atrophy F-box Muskelabbau E3 Ligase
• Exercise-induced-Muscle Growth meschanischer Stress→ ↑MuRF1/antrogin-1 → Anlagerung von Ubiquitin an Muskelproteine→ Umstrukturierung durch Proteasomen→ Myofilament Remodelierung und Muskelwachstum
• Antrophie Gewebsschwund durch Proteolyse Abbau des Muskels begünstig durch Glucocorticoide (Steroidhormone, z.B. Cortisol)
• Hypertrophie Gewebswachstum Begünstigt durch Wachstumsfaktoren, Insulin die mTOR aktivieren und die Proteinbiosynthese aktivieren und Muskelwachstum verursachen Als Muskelhypertrophie bezeichnet man die Größenzunahme eines quergestreiften Muskels als kompensatorische Reaktion auf eine erhöhte Belastung (z.B. gezieltes Muskeltraining).     
• Abbau überschüssiger AS COOH: Deacrboxylierung zu biogenen AminenNH2: Transaminierung und Desaminierung / NH4+ Synthese von Harstoff in LeberRest: Energiegewinnung (Oxidation), Gluconeogenese, FS-Synthese
• Transaminierung Übertragung einer Aminogruppe (-NH3) auf eine α-Ketosäure- zwischen 2 AS - reversibel- Glutamat, Glutamin, Alanin und Aspartat sind die wichtigsten NH3-Träger: sie vermitteln NH3 und C-Skelette zwischen einzelnen Geweben und vernetzen verschiedene Stoffwechselwege am meisten entsteht bei einer T. Glutamat= Sammelstelle für die Aminogruppe
• GPT,ALAT Glutamat-Pyruvat-TransaminaseL-Alanin + α-Ketoglutarat = Pyruvat (Gluconeogenese)+ L-Glutamat.
• GOT, ASAT Glutamat-Oxalacetat-Transaminase L-Aspartat  + α-Ketoglutarat ⇔ Oxalacetat + L-Glutamat

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