Ribulose-1,5-Bisphosphat-Carboxylase wird durch Carbamoylierung aktiviert. Dadurch bilden sich Kohlenstoffdioxid und Magnesiumdikationen werden freigesetzt. Außerdem wird die mit der Carbamoylierung verbundene Protonenfreisetzung bei höherem Wert erleichtert. Diese Erleichterung liegt deswegen vor, weil die Protonen in das Thylakoidlumen gepumpt werden und der pH-Wert im Stroma erhöh wird. Gleichzeitig werden Magnesiumdikationen aus dem Lumen in das Stroma gepumpt. In Gegenwart der Rubisco-Aktivase wird Ribulose-1,5-Bisphosphat-Carboxylase durch die Bindung von Zuckerphosphaten inhibiert. Die Rubisco-Aktivase entfernt inhibierende Zuckerphosphate unter ATP-Verbrauch und ermöglicht die Carbamoylierung. Es ereignet sich eine Aktivierung von Enzymen des Calvin-Zyklus durch das Ferredoxin-Thioredoxin-System. Ferredoxin kann nur bei laufender Lichtreaktion reduziert werden.