komplexer ring (protoporphyrin), zentrales fe2+4 bindungen zu c atomen im ring, 1 histidin, 1 o2

o2 bindung -> änderung der konf. , fe rutscht in ringebenejede d. 4 ketten trägt eine häm gr hb bindet 4 o2, mit steigender affinität von o2 zu o 2unbeladen: t formo2 bind -> verschiebung in richtung r (linksverschiebung)absättigung in lunge und abgabe im gewebeniedriger ph wert: salzbrücken durch proton. as-> stabiliseren t zustand affinität sinkt mit protonenkonzentration (kurve nach rechts)auch temperaturanstieg und 2,3bpg haben diesen effektcah: bildung von hydrogencarbonat -> proton. histidin-> Salzbrücke T Zustand -> abgabe erleichtert , hydrogencarbonat bindet carbamat -> weitere salzbr. je hb bindet 1 23bpg zwischne betaketten

myog. keine untersch. affinitäten